단백질의 구조적 구성. 단백질: 단백질 구조 및 기능 하나의 단백질의 구조는 그룹에 의해 결정됩니다.

단백질과 그 기능.
우리 몸을 구성하는 기본 물질에 대해 공부해 봅시다. 가장 중요한 것 중 일부는 단백질입니다.
다람쥐(단백질, 폴리펩티드) – 사슬로 구성된 탄소 물질 아미노산. 그들은 모든 세포의 필수적인 부분입니다.
아미노산- 분자에 카르복실기(-COOH)와 아민기(NH2)가 동시에 포함되어 있는 탄소 화합물.
많은 수의 아미노산으로 구성된 화합물을 - 폴리펩티드. 각 단백질에는 고유한 특성이 있습니다. 화학 구조폴리펩티드이다. 일부 단백질은 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 대부분의 단백질은 평균 300-500개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 3~8개 아미노산 길이의 매우 짧은 천연 단백질과 1500개 이상의 아미노산 길이를 갖는 매우 긴 생체고분자가 있습니다.
단백질의 특성은 아미노산 구성에 따라 엄격하게 고정된 순서로 결정되며, 아미노산 구성은 유전암호에 따라 결정됩니다. 단백질을 만들 때 20가지 표준 아미노산이 사용됩니다.
단백질의 구조.
여러 수준이 있습니다:
- 기본구조 -폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 교대 순서에 의해 결정됩니다.
20개의 서로 다른 아미노산은 300-500자 길이의 "단어"를 구성하는 20개의 화학 알파벳에 비유될 수 있습니다. 20자이면 무제한으로 쓸 수 있습니다. 긴 단어. 단어에서 최소한 하나의 문자를 바꾸거나 재배열하면 새로운 의미가 부여된다고 가정하면 500자 길이의 단어의 조합 수는 20,500개가 됩니다.
단백질 분자에서 하나의 아미노산 단위를 다른 아미노산 단위로 교체하면 그 특성이 변경되는 것으로 알려져 있습니다. 각 셀에는 수천 개가 들어 있습니다. 다른 유형단백질 분자이며 각각은 엄격하게 정의된 아미노산 서열을 특징으로 합니다. 특정 단백질 분자의 아미노산 교대 순서에 따라 특별한 물리화학적, 생물학적 특성이 결정됩니다. 연구자들은 긴 단백질 분자의 아미노산 서열을 해독하고 그러한 분자를 합성할 수 있습니다.
- 2차 구조– 회전 사이의 거리가 동일한 나선형 형태의 단백질 분자.
사이 그룹 N~H인접한 턴에 위치한 C=O에서는 수소 결합이 발생합니다. 나선형의 규칙적인 회전을 함께 유지하면서 여러 번 반복됩니다.
- 3차 구조– 나선형 코일의 형성.
이 엉킴은 단백질 사슬 부분이 규칙적으로 엮여 형성됩니다. 양전하와 음전하를 띤 아미노산 그룹이 끌어당겨져 단백질 사슬의 넓게 분리된 부분도 하나로 모이게 됩니다. 예를 들어 "발수성"(소수성) 라디칼을 운반하는 단백질 분자의 다른 부분도 서로 더 가까워집니다.
각 유형의 단백질은 구부러지고 고리가 있는 고유한 공 모양이 특징입니다. 3차 구조는 1차 구조, 즉 사슬의 아미노산 순서에 따라 달라집니다.
- 4차 구조– 기본 구조가 다른 여러 사슬로 구성된 복합 단백질.
함께 결합하면 3차 구조뿐만 아니라 4차 구조도 갖는 복잡한 단백질이 생성됩니다.
단백질 변성.
전리 방사선, 고온, 강한 교반, 극단적인 pH 값(수소 이온 농도) 및 알코올이나 아세톤과 같은 다양한 유기 용매의 영향으로 단백질은 자연 상태를 변경합니다. 단백질의 자연적 구조를 위반하는 것을 변성.대부분의 단백질은 변성 후에도 기본 구조가 변하지 않지만 생물학적 활성을 잃습니다. 사실은 변성 과정에서 아미노산 잔기 사이의 약한 상호 작용으로 인해 발생하는 2차, 3차 및 4차 구조가 파괴되고 공유 펩타이드 결합(전자 공유)이 깨지지 않는다는 것입니다. 닭고기 달걀의 액체 투명 흰색을 가열하면 돌이킬 수 없는 변성이 관찰될 수 있습니다. 즉, 밀도가 높고 불투명해집니다. 변성은 가역적일 수도 있습니다. 변성 인자를 제거한 후 많은 단백질이 자연적인 형태로 돌아갈 수 있습니다. 재생.
물리적 또는 화학적 요인의 작용에 반응하여 공간 구조를 가역적으로 변경하는 단백질의 능력은 모든 생명체의 가장 중요한 특성인 과민성의 기초가 됩니다.
단백질의 기능.
촉매.
모든 살아있는 세포에서는 수백 가지의 생화학 반응이 지속적으로 발생합니다. 이러한 반응 동안 외부에서 들어오는 영양분의 분해와 산화가 발생합니다. 세포는 산화의 결과로 얻은 영양소의 에너지와 그 분해 생성물을 사용하여 필요한 다양한 영양소를 합성합니다. 유기 화합물. 이러한 반응의 급속한 발생은 생물학적 촉매 또는 반응 촉진제-효소에 의해 보장됩니다. 수천 가지가 넘는 다양한 효소가 알려져 있습니다. 그들은 모두 다람쥐입니다.
효소 단백질은 신체의 반응을 가속화합니다. 효소는 복잡한 분자의 분해(이화작용)와 합성(동화작용)뿐만 아니라 DNA와 DNA의 생성 및 복구에도 관여합니다. 매트릭스 합성 RNA.
구조적.
세포골격의 구조 단백질은 일종의 강화제처럼 세포와 많은 세포 소기관에 모양을 부여하고 세포의 모양을 변화시키는 데 관여합니다. 콜라겐과 엘라스틴은 결합 조직(예: 연골)의 세포간 물질의 주요 구성 요소이며, 또 다른 구조 단백질인 케라틴은 머리카락, 손톱, 새 깃털 및 일부 껍질로 구성됩니다.
보호.
물리적 보호.(예: 콜라겐은 결합 조직의 세포간 물질의 기초를 형성하는 단백질입니다)

화학적 보호.단백질 분자에 의한 독소의 결합은 해독을 보장합니다. (예: 독을 분해하거나 수용성 형태로 전환하여 체내에서 빠르게 제거되는 간 효소)

면역 보호.신체는 특별한 보호 단백질인 항체를 생성하여 동물과 인간의 혈액에 박테리아나 바이러스가 들어가는 것에 반응합니다. 이 단백질은 신체에 이질적인 병원체의 단백질과 결합하여 중요한 활동을 억제합니다. 각각의 외부 단백질에 대해 신체는 특별한 "항단백질"인 항체를 생성합니다.

규제.
호르몬은 혈액으로 운반됩니다. 대부분의 동물 호르몬은 단백질이나 펩타이드입니다. 호르몬이 수용체에 결합하는 것은 세포의 반응을 유발하는 신호입니다. 호르몬은 혈액과 세포의 물질 농도, 성장, 생식 및 기타 과정을 조절합니다. 그러한 단백질의 예는 다음과 같습니다. 인슐린, 혈액 내 포도당 농도를 조절합니다.
세포는 세포간 물질을 통해 전달되는 신호 단백질을 사용하여 서로 상호 작용합니다. 이러한 단백질에는 예를 들어 사이토카인 및 성장 인자가 포함됩니다.
사이토카인- 작은 펩타이드 정보 분자. 그들은 세포 사이의 상호 작용을 조절하고, 생존을 결정하며, 성장, 분화, 기능적 활동 및 프로그램된 세포 사멸을 자극하거나 억제하고, 면역, 내분비 및 신경계의 작용을 조정합니다.
수송.
예를 들어 단백질만이 혈액 내에서 물질을 운반합니다. 지단백질(지방이식) 헤모글로빈(산소 수송), 트랜스페린(철 수송) 또는 막을 통과하여 - Na+,K+-ATPase(나트륨 및 칼륨 이온의 반대 막 횡단 수송), Ca2+-ATPase(칼슘 이온을 세포 밖으로 펌핑).
수용체.
단백질 수용체는 세포질에 위치하거나 세포질에 내장될 수 있습니다. 세포막. 수용체 분자의 한 부분은 신호를 인식하며, 이는 가장 자주 제공되는 신호입니다. 화학 물질, 어떤 경우에는 가벼운 기계적 스트레스(예: 스트레칭) 및 기타 자극이 있습니다.
건설
진화 과정에서 동물은 필수 아미노산이라고 불리는 특히 복잡한 10가지 아미노산을 합성하는 능력을 상실했습니다. 그들은 식물과 동물성 식품으로 기성품을 받습니다. 이러한 아미노산은 유제품(우유, 치즈, 코티지 치즈), 계란, 생선, 고기, 대두, 콩 및 기타 식물의 단백질에서 발견됩니다. 소화관에서 단백질은 아미노산으로 분해되어 혈액으로 흡수되어 세포로 들어갑니다. 세포에서는 기성 아미노산으로 특정 유기체의 특징인 자체 단백질이 만들어집니다. 단백질은 모든 세포 구조의 필수 구성 요소이며 이것이 중요한 구성 역할입니다.
에너지.
단백질은 세포의 에너지원 역할을 할 수 있습니다. 탄수화물이나 지방이 부족하면 아미노산 분자가 산화됩니다. 이 경우 방출되는 에너지는 신체의 중요한 과정을 유지하는 데 사용됩니다. 장기간의 단식 중에는 근육, 림프 기관, 상피 조직 및 간의 단백질이 사용됩니다.
모터(모터).
전체 종류의 운동 단백질은 근육 내 미오신 교량의 움직임을 포함한 근육 수축과 신체 내 세포의 움직임(예: 백혈구의 아메바 운동)과 같은 신체의 움직임을 제공합니다.
실제로는 매우 간략한 설명단백질의 기능은 신체에서 그 기능과 중요성을 명확하게 보여줄 수 있습니다.
단백질에 대해 이해하는 데 도움이 되는 작은 비디오:

단백질은 아미노산의 배열로, 관련 친구펩타이드 결합으로 서로 연결됩니다.

아미노산의 수가 최소 2개에서 합리적인 값까지 다를 수 있다고 상상하기 쉽습니다. 생화학자들은 아미노산의 수가 10을 초과하지 않으면 그러한 화합물을 펩타이드라고 부르는데 동의했습니다. 10개 이상의 아미노산이 있는 경우 - 폴리펩티드. 형태라고 불리는 특정 공간 구조를 자발적으로 형성하고 유지할 수 있는 폴리펩티드는 단백질로 분류됩니다. 이러한 구조의 안정화는 폴리펩티드가 특정 길이(40개 이상의 아미노산)에 도달하는 경우에만 가능합니다. 따라서 분자량이 5,000Da를 초과하는 폴리펩티드는 일반적으로 단백질로 간주됩니다. (1Da는 탄소 동위원소의 1/12에 해당합니다.) 특정 공간 구조(기본 구조)를 가지고 있어야만 단백질이 기능을 수행할 수 있습니다.

단백질 크기는 달톤(Dalton) 단위로 측정할 수 있습니다. 분자량), 파생 단위(킬로달톤(kDa))의 상대적으로 큰 분자 크기로 인해 가장 자주 발생합니다. 효모 단백질은 평균 466개의 아미노산으로 구성되어 있으며 분자량은 53kDa입니다. 현재 알려진 가장 큰 단백질인 티틴(titin)은 근육 근절의 구성 요소입니다. 다양한 이소형의 분자량은 3000~3700kDa이며 38,138개의 아미노산(인간 가자미근 내)으로 구성됩니다.

단백질 구조

단백질의 3차원 구조는 접힘 과정에서 형성됩니다. 접는 -"접는") 3차원 구조는 낮은 층의 구조들의 상호작용의 결과로 형성된다.

단백질 구조에는 네 가지 수준이 있습니다.

기본 구조- 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열.

2차 구조- 이것은 폴리펩티드 사슬의 개별 부분이 공간에 배치되는 것입니다.

다음은 가장 일반적인 유형의 단백질 2차 구조입니다.

α-나선- 분자의 장축을 중심으로 조밀하게 회전하며, 한 바퀴는 3.6개의 아미노산 잔기로 구성되며, 나선의 피치는 0.54 nm(아미노산 잔기당 0.15 nm)이며, 나선은 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 4개의 아미노산 잔기만큼 서로 떨어져 있는 펩타이드 그룹의 H와 O. 나선은 한 가지 유형의 아미노산 입체이성체(L)로만 구성됩니다. 왼손잡이 또는 오른손잡이일 수 있지만 단백질에서는 오른손잡이가 우세합니다. 나선은 글루탐산, 라이신 및 아르기닌의 정전기적 상호작용에 의해 파괴됩니다. 서로 가까이 위치한 아스파라긴, 세린, 트레오닌 및 류신 잔기는 나선 형성을 입체적으로 방해할 수 있습니다. 프롤린 잔기는 사슬 굽힘을 유발하고 α-나선 구조를 파괴합니다..

β 주름층- 1차 구조에서 서로 상대적으로 멀리 떨어져 있는(아미노산 잔기당 0.347 nm) 아미노산 또는 서로 다른 단백질 사슬 사이에 수소 결합이 형성되고 α-나선의 경우처럼 밀접하게 간격을 두지 않는 여러 개의 지그재그 폴리펩티드 사슬 . 이러한 사슬은 일반적으로 N 말단이 반대 방향(역평행 방향)으로 되어 있습니다. 작은 크기의 아미노산 측 그룹은 β-시트 시트 형성에 중요하며 일반적으로 글리신과 알라닌이 우세합니다.

β-주름진 시트로 단백질이 접히는 현상

무질서한 구조는 공간에서 단백질 사슬의 무질서한 배열입니다.

각 단백질의 공간 구조는 개별적이며 기본 구조에 따라 결정됩니다. 그러나 서로 다른 구조와 기능을 가진 단백질의 형태를 비교하면 그 안에 2차 구조 요소의 유사한 조합이 존재한다는 것이 밝혀졌습니다. 이러한 2차 구조의 특정 형성 순서를 단백질의 초2차 구조라고 합니다. 초2차 구조는 라디칼간 상호작용으로 인해 형성됩니다.

α-나선과 β-구조의 특정 특징적인 조합을 종종 "구조적 모티프"라고 합니다. "α-helix-turn-α-helix", "α/β-배럴 구조", "류신 지퍼", "아연 핑거" 등의 구체적인 이름이 있습니다.

3차 구조- 전체 폴리펩티드 사슬을 우주에 배치하는 방법입니다. α-나선, β-주름 시트 및 초2차 구조와 함께 3차 구조는 분자의 상당 부분을 차지할 수 있는 무질서한 형태를 나타냅니다.

3차 구조로 접히는 단백질의 도식적 표현.

4차 구조여러 폴리펩티드 사슬(하위 단위, 프로토머 또는 단량체)로 구성된 단백질에서 이러한 하위 단위의 3차 구조가 결합될 때 발생합니다. 예를 들어, 헤모글로빈 분자는 4개의 하위 단위로 구성됩니다. 초분자 형성은 여러 분자의 효소와 조효소(피루베이트 탈수소효소)와 동종효소(락테이트 탈수소효소 - LDH, 크레아틴 포스포키나제 - CPK)로 구성된 다중 효소 복합체인 4차 구조를 가지고 있습니다.

그래서. 공간 구조는 폴리펩티드 사슬의 길이에 의존하지 않고 각 단백질에 특정한 아미노산 잔기의 서열뿐만 아니라 해당 아미노산의 특징적인 측면 라디칼에 의존합니다. 단백질 거대분자의 공간적 3차원 구조 또는 형태는 주로 수소 결합, 아미노산의 비극성 측면 라디칼 간의 소수성 상호작용, 아미노산 잔기의 반대 전하를 띤 측면 그룹 간의 이온 상호작용에 의해 형성됩니다. 수소 결합은 단백질 거대분자의 공간 구조를 형성하고 유지하는 데 큰 역할을 합니다.

소수성 상호작용의 경우, 물 분자 사이의 수소 결합을 끊을 수 없는 비극성 라디칼 간의 접촉으로 인해 발생하며, 이는 단백질 소구의 표면으로 옮겨집니다. 단백질 합성이 진행됨에 따라 비극성 화학 그룹이 소구 내부에 축적되고 극성 화학 그룹이 표면으로 밀려 나옵니다. 따라서 단백질 분자는 용매의 pH와 단백질의 이온 그룹에 따라 중성, 양전하 또는 음전하를 띌 수 있습니다. 또한, 단백질의 형태는 두 개의 시스테인 잔기 사이에 형성된 공유 S-S 결합에 의해 유지됩니다. 단백질의 기본 구조가 형성됨에 따라 폴리펩티드 사슬의 먼 부분에 위치한 많은 원자가 더 가까워지고 서로 영향을 미치면서 개별 아미노산이나 작은 폴리펩티드에는 없는 새로운 특성을 얻습니다.

단백질(및 기타 생체거대분자)이 펼쳐진 형태에서 "기본" 형태로 접히는 접힘, 즉 접힘은 물리적, 화학적 과정이며, 그 결과 단백질이 자연적인 "서식지"(용액, 세포질 또는 막)은 공간적 레이아웃과 기능에만 특징적인 특성을 얻습니다.

세포에는 촉매적으로 비활성인 다수의 단백질이 포함되어 있지만, 그럼에도 불구하고 공간 단백질 구조의 형성에 큰 기여를 합니다. 이들은 소위 보호자입니다. 샤페론은 부분적으로 접힌 폴리펩티드 사슬과 가역적 비공유 복합체를 형성함으로써 3차원 단백질 형태의 올바른 조립을 돕는 동시에 기능적으로 비활성인 단백질 구조의 형성으로 이어지는 잘못된 결합을 억제합니다. 샤페론의 특징적인 기능 목록에는 용융된(부분적으로 접힌) 소구체를 응집으로부터 보호하는 것뿐만 아니라 새로 합성된 단백질을 다양한 세포 유전자좌로 전달하는 것도 포함됩니다.

샤페론은 주로 열 충격 단백질로, 스트레스가 많은 온도 영향 하에서 합성이 급격히 증가하므로 hsp(열 충격 단백질)라고도 합니다. 이러한 단백질 계열은 미생물, 식물 및 동물 세포에서 발견됩니다. 샤페론의 분류는 분자량에 따라 달라지며, 범위는 10~90kDa입니다. 단백질의 3차원 구조 형성을 돕는 단백질입니다. 샤페론은 새로 합성된 폴리펩타이드 사슬을 펼쳐진 상태로 유지하여 본래의 것과 다른 형태로 접히는 것을 방지하고 유일하게 올바른 천연 단백질 구조를 위한 조건을 제공합니다.

단백질이 접히는 동안 분자의 일부 형태는 용융 소구체 단계에서 거부됩니다. 그러한 분자의 분해는 단백질 유비퀴틴에 의해 시작됩니다.

유비퀴틴 경로를 통한 단백질 분해에는 두 가지 주요 단계가 포함됩니다.

1) 잔여물을 통해 분해될 단백질에 유비퀴틴의 공유결합 부착 라이신, 단백질에 이러한 태그가 존재하는 것은 생성된 접합체를 프로테아좀으로 보내는 주요 분류 신호입니다. 대부분의 경우 끈에 구슬 형태로 조직된 여러 유비퀴틴 분자가 단백질에 부착됩니다.

2) 프로테아좀에 의한 단백질 가수분해(프로테아좀의 주요 기능은 불필요하고 손상된 단백질을 짧은 펩티드로 분해하는 것입니다). 유비퀴틴은 단백질의 "죽음의 표시"라고 불리는 것이 맞습니다.

돔?n 다람쥐? - 단백질의 상당히 안정하고 독립적인 하위 구조인 단백질의 3차 구조 요소로, 접힘이 다른 부분과 독립적으로 발생합니다. 도메인에는 일반적으로 여러 개의 보조 구조 요소가 포함됩니다. 구조적으로 유사한 도메인은 관련 단백질(예: 다른 동물의 헤모글로빈)뿐만 아니라 완전히 다른 단백질에서도 발견됩니다. 단백질은 여러 도메인을 가질 수 있으며 이러한 영역은 동일한 단백질에서 다른 기능을 수행할 수 있습니다. 도메인 구조일부 효소와 모든 면역글로불린을 갖고 있습니다. 긴 폴리펩티드 사슬(200개 이상의 아미노산 잔기)을 가진 단백질은 종종 도메인 구조를 생성합니다.

단백질의 1차 구조는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산의 선형 폴리펩타이드 사슬입니다. 1차 구조는 단백질 분자의 구조적 구성 중 가장 단순한 수준입니다. 한 아미노산의 α-아미노기와 다른 아미노산의 α-카르복실기 사이의 공유 펩티드 결합에 의해 높은 안정성이 제공됩니다.

교육을 받는 경우 펩티드 결합프롤린이나 하이드록시프롤린의 이미노기가 관여하면 형태가 달라집니다

세포에서 펩타이드 결합이 형성되면 한 아미노산의 카르복실기가 먼저 활성화된 다음 다른 아미노산의 아미노기와 결합됩니다. 폴리펩티드의 실험실 합성은 거의 동일한 방식으로 수행됩니다.

펩타이드 결합은 폴리펩타이드 사슬의 반복되는 단편입니다. 이는 1차 구조의 모양뿐만 아니라 폴리펩티드 사슬의 더 높은 수준의 구성에도 영향을 미치는 여러 가지 특징을 가지고 있습니다.

· 동일 평면성 - 펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자가 동일한 평면에 있습니다.

· 두 가지 공명 형태(케토 또는 에놀 형태)로 존재하는 능력;

· CN 결합에 대한 치환기의 트랜스 위치;

· 수소 결합을 형성하는 능력, 그리고 각각의 펩타이드 그룹은 펩타이드를 포함한 다른 그룹과 두 개의 수소 결합을 형성할 수 있습니다.

프롤린이나 하이드록시프롤린의 아미노 그룹과 관련된 펩타이드 그룹은 예외입니다. 그들은 오직 하나의 수소 결합만 형성할 수 있습니다(위 참조). 이는 단백질의 2차 구조 형성에 영향을 미칩니다. 프롤린이나 하이드록시프롤린이 위치한 부분의 폴리펩타이드 사슬은 평소처럼 두 번째 수소 결합에 의해 고정되어 있지 않기 때문에 쉽게 구부러집니다.

트리펩타이드 형성 방식:

단백질의 공간적 구성 수준: 단백질의 2차 구조: α-나선 및 β-시트 층의 개념. 단백질의 3차 구조: 천연 단백질과 단백질 변성의 개념. 헤모글로빈의 구조를 이용한 단백질의 4차 구조.

단백질의 2차 구조.단백질의 2차 구조는 폴리펩타이드 사슬이 규칙적인 구조로 배열되는 방식을 의미합니다. 구성에 따라 2차 구조의 다음 요소가 구별됩니다. α -나선형 및 β - 접힌 레이어.

건물 모델 α-나선, L. Pauling과 R. Corey(1949 - 1951)는 펩타이드 결합의 모든 특성을 고려하여 개발했습니다.

그림 3에서, 에이표시된 다이어그램 α -나선형, 주요 매개 변수에 대한 아이디어 제공. 폴리펩티드 사슬이 접혀서 α -나선의 회전이 규칙적인 방식으로 나선형이므로 나선형 구성은 나선형 대칭을 갖습니다(그림 3, 비). 매 턴마다 α -나선에는 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다. 회전 사이의 거리 또는 나선 피치는 0.54 nm이고 회전 각도는 26°입니다. 형성 및 유지 관리 α - 각 펩타이드 그룹 사이에 형성된 수소 결합으로 인해 나선형 구성이 발생합니다. N-번째와 ( N+ 3)번째 아미노산 잔기. 수소결합의 에너지는 낮지만, 큰 수상당한 에너지 효과를 가져오며, α -나선형 구성은 매우 안정적입니다. 아미노산 잔기의 측면 라디칼은 유지에 관여하지 않습니다. α -나선형 구조이므로 모든 아미노산 잔기가 α -나선형은 동일합니다.

천연 단백질에는 오른쪽 단백질만 존재합니다. α -나선형.

β-겹층- 2차 구조의 두 번째 요소. 같지 않은 α -나선형 β - 접힌 층은 막대 모양이 아닌 선형 모양을 갖습니다(그림 4). 선형 구조는 폴리펩티드 사슬의 서로 다른 부분에 위치한 펩티드 그룹 사이의 수소 결합 형성으로 인해 유지됩니다. 이들 영역은 - C = O 및 HN - 그룹 사이의 수소 결합 거리(0.272 nm)에 가까운 것으로 밝혀졌습니다.

쌀. 4. 개략도 β -접힌 레이어(화살표는

o 폴리펩티드 사슬의 방향)

쌀. 3. 계획 ( 에이) 및 모델( 비) α -나선형

단백질의 2차 구조는 1차 구조에 의해 결정됩니다. 아미노산 잔기 다양한 정도수소 결합을 형성할 수 있으며 이는 형성에 영향을 미칩니다. α -나선형 또는 β -층. 나선 형성 아미노산에는 알라닌, 글루탐산, 글루타민, 류신, 라이신, 메티오닌 및 히스티딘이 포함됩니다. 단백질 단편이 주로 위에 나열된 아미노산 잔기로 구성되어 있는 경우, α -나선. 발린, 이소류신, 트레오닌, 티로신 및 페닐알라닌이 형성에 기여합니다. β -폴리펩타이드 사슬의 층. 무질서한 구조는 글리신, 세린, 아스파르트산, 아스파라긴 및 프롤린과 같은 아미노산 잔기가 집중되어 있는 폴리펩티드 사슬 부분에서 발생합니다.

많은 단백질이 동시에 함유되어 있습니다. α -나선형 및 β -레이어. 나선형 구성의 비율은 단백질마다 다릅니다. 따라서 근육 단백질인 파라미오신은 거의 100% 나선형입니다. 미오글로빈과 헤모글로빈의 나선형 구성 비율이 높습니다(75%). 반대로, 트립신과 리보뉴클레아제에서는 폴리펩티드 사슬의 상당 부분이 층상 구조에 들어맞습니다. β -구조. 지지 조직 단백질 - 케라틴(모발 단백질), 콜라겐(피부 및 힘줄 단백질) - β -폴리펩타이드 사슬의 구성.

단백질의 3차 구조.단백질의 3차 구조는 폴리펩티드 사슬이 공간에서 배열되는 방식입니다. 단백질이 고유의 기능적 특성을 획득하려면 폴리펩티드 사슬이 공간에서 특정 방식으로 접혀 기능적으로 활성인 구조를 형성해야 합니다. 이 구조를 토종의. 개별 폴리펩티드 사슬에 대해 이론적으로 가능한 엄청난 수의 공간 구조에도 불구하고, 단백질 접힘은 단일 고유 구성을 형성하게 됩니다.

단백질의 3차 구조는 폴리펩티드 사슬의 여러 부분에 있는 아미노산 잔기의 측면 라디칼 사이에서 발생하는 상호작용에 의해 안정화됩니다. 이러한 상호작용은 강한 상호작용과 약한 상호작용으로 나눌 수 있습니다.

강한 상호 작용에는 폴리펩티드 사슬의 다른 부분에 위치한 시스테인 잔기의 황 원자 사이의 공유 결합이 포함됩니다. 그렇지 않으면 이러한 결합을 이황화물 다리라고 합니다. 이황화물 다리의 형성은 다음과 같이 묘사될 수 있습니다:

제외하고 공유결합단백질 분자의 3차 구조는 약한 상호작용에 의해 유지되며, 이는 다시 극성과 비극성으로 구분됩니다.

극성 상호작용에는 이온 결합과 수소 결합이 포함됩니다. 이온 상호작용은 리신, 아르기닌, 히스티딘의 측면 라디칼의 양전하 그룹과 아스파르트산 및 글루탐산의 음전하 COOH 그룹의 접촉에 의해 형성됩니다. 수소 결합은 아미노산 잔기의 측면 라디칼의 작용기 사이에서 발생합니다.

아미노산 잔기의 탄화수소 라디칼 사이의 비극성 또는 반 데르 발스 상호작용이 형성에 기여합니다. 소수성 코어 (지방 방울) 단백질 소구체 내부에 있기 때문입니다. 탄화수소 라디칼은 물과의 접촉을 피하는 경향이 있습니다. 단백질에 비극성 아미노산이 많이 포함되어 있을수록 큰 역할반데르발스 결합은 3차 구조 형성에 중요한 역할을 합니다.

아미노산 잔기의 측면 라디칼 사이의 수많은 결합이 단백질 분자의 공간적 구성을 결정합니다(그림 5).

쌀. 5. 단백질의 3차 구조를 지지하는 결합 유형:
에이- 이황화물 다리; 비 -이온결합; CD -수소결합;
디 -반 데르 발스 연결

개별 단백질의 3차 구조는 1차 구조와 마찬가지로 독특합니다. 단백질의 올바른 공간 배열만이 단백질을 활성화시킵니다. 3차 구조의 다양한 위반은 단백질 특성의 변화와 생물학적 활성의 상실로 이어집니다.

4차 단백질 구조. 100 kDa 1 이상의 분자량을 갖는 단백질은 일반적으로 상대적으로 작은 분자량을 갖는 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 서로에 대해 엄격하게 고정된 위치를 차지하는 특정 수의 폴리펩티드 사슬로 구성된 구조로 인해 단백질이 하나 이상의 활성을 갖게 되는 구조를 단백질의 4차 구조라고 합니다. 4차 구조를 갖는 단백질을 단백질이라고 한다. 주분자또는 다량체 , 및 그 구성 폴리펩티드 사슬 - 각각 하위 단위 또는 프로토머 . 특징적인 재산 4차 구조의 단백질은 단일 하위 단위가 생물학적 활성을 갖지 않는다는 것을 의미합니다.

단백질의 4차 구조의 안정화는 서브유닛의 표면에 위치하는 아미노산 잔기의 측면 라디칼 사이의 극성 상호작용으로 인해 발생합니다. 이러한 상호작용은 조직화된 복합체의 형태로 하위단위를 확고하게 유지합니다. 상호 작용이 일어나는 하위 단위 영역을 접촉 영역이라고 합니다.

고전적인 예 4차 구조를 가진 단백질은 헤모글로빈이다. 분자량이 68,000 Da인 헤모글로빈 분자는 두 가지 유형의 네 가지 하위 단위로 구성됩니다. α 그리고 β / α -소단위체는 141개의 아미노산 잔기로 구성됩니다. β - 146에서. 3차 구조 α - 그리고 β -소단위체는 분자량(17,000Da)과 마찬가지로 유사합니다. 각 하위 단위에는 보결 그룹이 포함되어 있습니다. 헴 . 헴은 앞으로 더 연구될 다른 단백질(시토크롬, 미오글로빈)에도 존재하므로 적어도 주제의 구조에 대해 간략하게 논의하겠습니다(그림 6). 헴 그룹은 메탄 브릿지(=CH-)로 연결된 4개의 피롤 잔기와 배위 결합을 형성하는 중심 원자로 구성된 복잡한 동일 평면 순환 시스템입니다. 헤모글로빈에서 철은 일반적으로 산화된 상태(2+)입니다.

4개의 하위 단위 - 2개 α 그리고 두 β - 다음과 같은 방식으로 단일 구조로 연결됩니다. α -하위 단위는 다음과만 접촉합니다. β -하위 단위 및 그 반대의 경우도 마찬가지입니다(그림 7).

쌀. 6. 헴 헤모글로빈의 구조

쌀. 7. 헤모글로빈의 4차 구조의 도식적 표현:
Fe - 헤모글로빈 헴

그림 7에서 볼 수 있듯이 하나의 헤모글로빈 분자는 4개의 산소 분자를 운반할 수 있습니다. 산소의 결합과 방출은 모두 구조의 형태적 변화를 동반합니다. α - 그리고 β -헤모글로빈 소단위와 에피분자의 상대적 배열. 이 사실은 단백질의 4차 구조가 절대적으로 단단하지 않다는 것을 나타냅니다.

연결 목적

단백질은 신체가 필요한 모든 아미노산을 합성할 수 없기 때문에 인간과 동물 영양의 중요한 구성 요소로 간주됩니다. 그들 중 일부는 단백질 식품과 함께 제공되어야 합니다. 화합물의 주요 공급원은 고기, 견과류, 우유, 생선 및 곡물입니다. 야채, 버섯, 딸기에는 단백질이 덜 존재합니다. 효소를 통해 소화되는 동안 섭취된 단백질은 아미노산으로 분해됩니다. 그들은 이미 체내에서 자체 단백질의 생합성에 사용되거나 에너지를 얻기 위해 추가 분해를 겪습니다.

역사적 배경

인슐린 단백질 구조의 순서는 Frederij Senger에 의해 처음 결정되었습니다. 그는 자신의 일로 인해 노벨상 1958년에. Sanger는 서열분석 방법을 사용했습니다. X선 회절을 사용하여 미오글로빈과 헤모글로빈의 3차원 구조가 연속적으로 얻어졌습니다(1950년대 후반). 이 작업은 John Kendrew와 Max Perutz가 수행했습니다.

단백질 분자 구조

여기에는 선형 폴리머가 포함됩니다. 이는 차례로 단량체인 알파 아미노산 잔기로 구성됩니다. 또한, 단백질 구조는 비아미노산 성질의 성분 및 변형된 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 구성 요소를 지정할 때 1자 또는 3자의 약어가 사용됩니다. 2개에서 수십 개의 잔기를 포함하는 화합물을 종종 "폴리펩타이드"라고 합니다. 한 아미노산의 알파-카르복실기와 다른 아미노산의 알파-아미노기가 상호 작용한 결과 결합이 나타납니다(단백질 구조가 형성되는 동안). 화합물의 C- 및 N-말단은 아미노산 잔기의 어느 그룹이 자유인지에 따라 구별됩니다: -COOH 또는 -NH 2 . 리보솜에서 단백질 합성 과정에서 첫 번째 말단 잔기는 일반적으로 메티오닌 잔기입니다. 후속 것들은 이전 것의 C 말단에 부착됩니다.

조직 수준

그들은 Lindrem-Lang에 의해 제안되었습니다. 이 구분은 다소 오래된 것으로 간주됨에도 불구하고 여전히 사용됩니다. 연결조직을 4가지 수준으로 구분하는 것이 제안되었다. 단백질 분자의 1차 구조는 유전자의 유전암호와 특성에 따라 결정됩니다. 더 알아보기 높은 수준특징적으로 단백질 접힘 중에 형성됩니다. 단백질의 공간 구조는 전체적으로 아미노산 사슬에 의해 결정됩니다. 그럼에도 불구하고 상당히 불안정합니다. 외부요인의 영향을 받을 수 있습니다. 이와 관련하여 가장 유리하고 에너지적으로 바람직한 화합물의 형태에 대해 이야기하는 것이 더 정확합니다.

레벨 1

이는 폴리펩티드 사슬의 아미노산 잔기 서열로 표시됩니다. 원칙적으로 한 글자 또는 세 글자 표기법을 사용하여 설명됩니다. 단백질의 1차 구조는 아미노산 잔기의 안정적인 조합이 특징입니다. 그들은 특정 작업을 수행합니다. 그러한 "보수적 모티프"는 종의 진화 과정에서 보존되어 있습니다. 그들은 종종 알려지지 않은 단백질의 문제를 예측하는 데 사용될 수 있습니다. 서로 다른 유기체의 아미노산 사슬의 유사성(상동성) 정도를 평가함으로써 이러한 유기체를 구성하는 분류군 사이에 형성된 진화적 거리를 결정하는 것이 가능합니다. 단백질의 1차 구조는 유전자 코드표를 사용하여 서열 분석이나 mRNA의 원래 복합체에 의해 결정됩니다.

체인 섹션의 로컬 주문

이것이 조직의 다음 단계, 즉 단백질의 2차 구조입니다. 여러 가지 유형이 있습니다. 폴리펩티드 사슬 일부의 국소적 배열은 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 가장 인기 있는 유형은 다음과 같습니다.

공간구조

단백질의 3차 구조에는 이전 수준의 요소가 포함됩니다. 안정을 취하고 있어요 다른 유형상호 작용. 소수성 결합이 가장 중요합니다. 안정화에는 다음이 포함됩니다.

공유 상호작용.
반대 전하를 갖는 아미노산 측 그룹 사이에 이온 결합이 형성됩니다.
수소 상호 작용.
소수성 결합. 주변 원소 H 2 O와 상호 작용하는 과정에서 단백질은 접혀서 비극성 아미노산 그룹이 분리됩니다. 수용액. 친수성 그룹(극성)이 분자 표면에 나타납니다.

단백질의 3차 구조는 자기(핵) 공명 방법, 특정 유형의 현미경 및 기타 방법으로 결정됩니다.

배치 원리

연구에 따르면 수준 2와 3 사이에 수준을 하나 더 식별하는 것이 편리한 것으로 나타났습니다. 이를 “건축물”, “부설 모티브”라고 합니다. 이는 소형 소구체(단백질 도메인)의 경계 내에서 2차 구조 구성요소(베타 가닥 및 알파나선)의 상대적 위치에 의해 결정됩니다. 그것은 독립적으로 존재할 수도 있고 다른 유사한 단백질과 함께 더 큰 단백질에 포함될 수도 있습니다. 스타일링 동기는 상당히 보수적이라는 것이 입증되었습니다. 이는 진화적 관계나 기능적 관계가 없는 단백질에서 발견됩니다. 아키텍처의 정의는 합리적(물리적) 분류의 기초입니다.

도메인 조직

~에 상대 위치하나의 단백질 복합체 내에 여러 개의 폴리펩티드 사슬이 단백질의 4차 구조를 형성합니다. 그것을 구성하는 요소는 리보솜에 별도로 형성됩니다. 합성이 완료되어야만 이 단백질 구조가 형성되기 시작합니다. 이는 서로 다르거나 동일한 폴리펩티드 사슬을 모두 포함할 수 있습니다. 단백질의 4차 구조는 이전 수준과 동일한 상호작용으로 인해 안정화됩니다. 일부 복합체에는 수십 개의 단백질이 포함될 수 있습니다.

단백질 구조: 보호 작업

어떤 방식으로든 강화 역할을 하는 세포골격의 폴리펩티드는 많은 세포소기관에 모양을 부여하고 변화에 참여합니다. 구조 단백질은 신체를 보호합니다. 예를 들어 콜라겐은 그러한 단백질입니다. 그것은 결합 조직의 세포 간 물질의 기초를 형성합니다. 케라틴에는 보호 기능도 있습니다. 그것은 뿔, 깃털, 머리카락 및 기타 표피 파생물의 기초를 형성합니다. 단백질이 독소와 결합하면 많은 경우 독소의 해독이 발생합니다. 임무는 이렇게 완성된다 화학적 보호몸. 독소를 중화시키는 과정에서 특히 중요한 역할 인체간 효소가 재생됩니다. 그들은 독을 분해하거나 용해 가능한 형태로 전환할 수 있습니다. 이는 신체에서 더 빠른 이동을 촉진합니다. 혈액 및 기타 체액에 존재하는 단백질은 면역 방어를 제공하여 병원체 공격과 부상에 대한 반응을 유발합니다. 면역글로불린(보체 시스템의 항체 및 구성 요소)은 박테리아, 외부 단백질 및 바이러스를 중화할 수 있습니다.

규제 메커니즘

에너지원이나 건축 자재로 작용하지 않는 단백질 분자는 많은 세포 내 과정을 조절합니다. 따라서 이로 인해 번역, 전사, 절단 및 기타 폴리펩티드의 활성이 조절됩니다. 규제 메커니즘은 다음을 기반으로 합니다. 효소 활성또는 다른 분자와의 특정 결합으로 인해 나타납니다. 예를 들어, 전사 인자, 활성 폴리펩티드 및 억제 단백질은 유전자 전사의 강도를 제어할 수 있습니다. 그렇게 함으로써 유전자 조절 서열과 상호작용합니다. 중요한 역할세포 내 과정에 대한 제어는 단백질 포스파타제와 단백질 키나제에 할당됩니다. 이 효소는 다른 단백질에 인산기를 추가하거나 제거하여 다른 단백질의 활동을 유발하거나 억제합니다.

신호 작업

이는 종종 규제 기능과 결합됩니다. 이는 많은 세포내 및 세포외 폴리펩티드가 신호를 전달할 수 있기 때문입니다. 성장 인자, 사이토카인, 호르몬 및 기타 화합물에는 이러한 능력이 있습니다. 스테로이드는 혈액을 통해 운반됩니다. 호르몬과 수용체의 상호작용은 세포 반응을 촉발하는 신호로 작용합니다. 스테로이드는 혈액과 세포의 화합물 함량, 생식, 성장 및 기타 과정을 제어합니다. 대표적인 것이 인슐린이다. 포도당 수치를 조절합니다. 세포간의 상호작용은 세포간 물질을 통해 전달되는 신호단백질 화합물을 통해 이루어진다.

요소 운송

소분자의 이동에 관여하는 가용성 단백질은 기질에 대한 친화력이 높아 농도가 증가된 상태로 존재합니다. 또한 함량이 낮은 지역에도 쉽게 방출할 수 있는 능력이 있습니다. 그 예로는 수송 단백질인 헤모글로빈이 있습니다. 폐에서 다른 조직으로 산소를 이동시키고, 폐에서 이산화탄소를 이동시킵니다. 일부 막 단백질은 세포벽을 통해 작은 분자를 운반하여 변화시키는 데에도 관여합니다. 세포질의 지질층은 방수성이 있습니다. 이는 전하를 띤 분자나 극성 분자의 확산을 방지합니다. 멤브레인 전송 연결은 일반적으로 캐리어와 채널로 구분됩니다.

백업 연결

이러한 단백질은 소위 매장량을 형성합니다. 예를 들어 식물의 씨앗이나 동물의 알에 축적됩니다. 이러한 단백질은 물질과 에너지의 예비 공급원 역할을 합니다. 일부 화합물은 신체에서 아미노산 저장소로 사용됩니다. 그들은 차례로 전임자입니다. 활성 물질신진 대사 조절에 관여합니다.

세포 수용체

이러한 단백질은 세포질에 직접 위치하거나 벽에 내장될 수 있습니다. 연결의 한 부분이 신호를 수신합니다. 일반적으로 이는 화학 물질이며 어떤 경우에는 기계적 효과(예: 스트레칭), 빛 및 기타 자극입니다. 분자의 특정 단편, 즉 폴리펩티드 수용체에 신호가 노출되는 과정에서 구조 변화가 시작됩니다. 그들은 세포의 다른 구성 요소에 자극을 전달하는 나머지 부분의 형태 변화를 유발합니다. 신호 전송은 다양한 방법으로 수행될 수 있습니다. 일부 수용체는 촉매작용을 할 수 있습니다. 화학 반응, 두 번째 - 자극의 영향으로 닫히거나 열리는 이온 채널 역할을 합니다. 일부 화합물은 세포 내의 메신저 분자와 특이적으로 결합합니다.

모터 폴리펩티드

신체에 움직임을 제공하는 모든 종류의 단백질이 있습니다. 운동 단백질은 근육 수축, 세포 이동, 편모와 섬모의 활동에 관여합니다. 또한 방향성 있고 능동적인 운송을 제공합니다. 키네신과 다이네인은 ATP 가수분해를 에너지원으로 사용하여 미세소관을 따라 분자를 운반합니다. 후자는 말초 세포 영역에서 중심체를 향해 소기관 및 기타 요소를 이동합니다. 키네신이 들어오다 역방향. 다인인은 또한 편모와 섬모의 활동을 담당합니다.