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근력 운동 중 아미노산의 이점. 단백질 분자 구조의 형성을 반영하는 네 그룹.
단백질은 단량체 그룹(즉, 작은 요소)인 아미노산을 포함하는 중합체 분자입니다. 단백질의 특성과 작용은 어떤 아미노산이 단백질의 구성을 구성하는지와 그 교대에 따라 달라집니다. 전체적으로 20개의 아미노산이 인체에서 발견되며, 이는 다양한 디자인의 단백질에서 다양한 조합으로 발견됩니다. 일반적으로 단백질 분자의 모든 구성 요소는 일정량의 정보가 기록되는 알파벳 문자로 간주될 수 있습니다. 단어 하나만으로 어떤 대상이나 활동을 나타낼 수 있으며, 아미노산 집합은 특정 단백질의 기능, 능력 및 효율성을 나타낼 수 있습니다.
혜택에 대해
그러한 유용한 요소의 특징과 이점에 대해 수백 개의 기사와 책이 작성되었습니다. 실제로 우리 몸을 구성하는 단백질의 구성 요소이며 모든 면에서 발달에 도움이 되기 때문입니다. 주요 속성은 다음과 같습니다:
- 단백질 합성 촉진. 신체에 완전한 아미노산 복합체가 존재하면 인슐린 생산을 자극하고 mTor를 활성화하는 데 도움이 됩니다. 이러한 메커니즘은 함께 근육 성장을 촉진하는 데 도움이 됩니다.
- 에너지의 원천. 이러한 구성 요소는 다른 대사 경로를 통과하며 기능이 탄수화물과 다릅니다. 결과적으로 신체는 많은 양의 에너지를 받고 아미노산 풀로 채워집니다. 그 결과 근육이 훨씬 더 빠르게 성장합니다.
- 이화 과정의 억제. 그들의 도움으로 당신은 자신의 근육을 파괴하는 것이 무엇을 의미하는지 영원히 잊을 수 있습니다. 신체에는 항상 새로운 단백질 분자를 만들기 위한 물질이 있기 때문입니다.
- 지방 감소. 유용한 기능은 축적된 지방의 가장 빠른 연소를 촉진하는 렙틴의 형성을 돕는 것입니다. 이 모든 것을 통해 최대 효과를 얻을 수 있습니다.
아미노산 그룹의 유익한 작용에는 신체의 질소 대사 참여, 손상된 조직 부위의 회복, 대사 과정 보장, 완전한 근육 회복 및 혈당 수치 저하도 포함될 수 있습니다.
또한 유익한 작용에는 성장 호르몬 자극, 지구력 증가, 신체에 필요한 양의 에너지 공급, 대사 과정 정상화, 면역 체계 자극, 소화 과정 정상화, 방사선으로부터 보호 등이 포함됩니다.
구조 화학자들은 분자 구조 형성의 본질을 반영하는 네 가지 주요 그룹을 식별합니다. 이는 매우 필요하고 중요합니다.인체
요소. 그러한 그룹은 4개뿐이며 각 그룹에는 1차, 2차, 3차 및 4차의 고유한 형성 특성이 있습니다. 이러한 뉘앙스를 더 자세히 고려해 보겠습니다.
결론
그래서 우리는 아미노산이 인간에게 꼭 필요한 요소를 어떻게 형성하는지 간략하게 살펴보았습니다.
4차 구조
3차 구조
트리오스포스페이트 이소머라제를 예로 들어 단백질의 3차원 구조를 묘사하는 다양한 방법. 왼쪽에는 모든 원자와 원자 사이의 결합을 묘사하는 "핵심" 모델이 있습니다. 색상은 요소를 나타냅니다. 가운데에는 스타일링 모티브가 있습니다. 오른쪽에는 원자의 반 데르 발스 반경을 고려하여 구성된 단백질의 접촉 표면이 있습니다. 색상은 해당 지역의 활동 특징을 나타냅니다. 3차 구조는 폴리펩티드 사슬의 공간 구조입니다. 구조적으로 안정화된 2차 구조 요소로 구성됨다양한 유형 소수성 상호작용이 일어나는 상호작용중요한 역할
. 다음은 3차 구조 안정화에 참여합니다.
– 공유 결합(두 개의 시스테인 잔기 사이 – 이황화 다리)
- 아미노산 잔기의 반대 전하를 띤 측기 사이의 이온 결합
– 수소 결합; – 소수성 상호작용. 주변의 물 분자와 상호작용할 때 단백질 분자는 접혀서 아미노산의 비극성 측 그룹이 분리됩니다.수용액
; 극성 친수성 측면 그룹이 분자 표면에 나타납니다. 4차 구조(또는 하위 단위, 도메인) –단일 단백질 복합체의 일부인 여러 개의 폴리펩티드 사슬. 4차 구조의 단백질을 구성하는 단백질 분자는 리보솜에서 별도로 형성되며 합성이 완료된 후에야 공통 초분자 구조를 형성합니다. 4차 구조를 가진 단백질은 동일한 폴리펩티드 사슬과 다른 폴리펩티드 사슬을 모두 포함할 수 있습니다. 3차 구조의 안정화와 동일한 유형의 상호작용이 4차 구조의 안정화에 참여합니다. 초분자 단백질 복합체는 수십 개의 분자로 구성될 수 있습니다.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels
펩티드 결합 - 주요 매개변수 및 특징
펩타이드 결합은 한 아미노산의 α-아미노기(-NH 2)와 α-카르복실기(-COOH)의 상호 작용의 결과로 단백질과 펩타이드가 형성되는 동안 발생하는 일종의 아미드 결합입니다. 또 다른 아미노산.
두 개의 아미노산 (1)과 (2)로부터 디펩티드(두 개의 아미노산 사슬)와 물 분자가 형성됩니다. 같은 방식으로 리보솜은 더 긴 아미노산 사슬, 즉 폴리펩티드와 단백질을 생성합니다. 단백질의 "구성 요소"인 다양한 아미노산은 R 라디칼이 다릅니다.
모든 아미드의 경우와 마찬가지로 펩타이드 결합에서도 표준 구조의 공명으로 인해 카르보닐기의 탄소와 질소 원자 사이의 C-N 결합은 본질적으로 부분적으로 이중입니다.
이는 특히 길이가 1.33옹스트롬으로 감소한 경우에 나타납니다.
그 결과 다음과 같은 속성이 발생합니다.
– 4개의 결합 원자(C, N, O 및 H)와 2개의 α-탄소가 동일한 평면에 있습니다. 아미노산의 R-그룹과 α-탄소의 수소는 이 평면 외부에 있습니다.
– 펩타이드 결합의 H와 O 및 두 아미노산의 α-탄소는 트랜스 방향을 갖습니다(트랜스 이성체가 더 안정적입니다). 모든 천연 단백질과 펩타이드가 그렇듯이 L-아미노산의 경우에도 R 그룹이 트랜스 방향을 이루고 있습니다.
– C-N 결합을 중심으로 회전은 어렵고, C-C 결합을 중심으로 회전은 가능합니다.
단백질과 펩타이드를 검출하고 용액 내 정량 측정을 위해 뷰렛 반응이 사용됩니다.
https://ru.wikipedia.org/wiki/펩타이드 본드
문학:
1) Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1994.
2) Leninger A. 생화학의 기초. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1985.
3) Strayer L. 생화학. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1984.
1.3. 아미노산은 단백질의 구조적 단량체입니다. 아미노산의 구조, 명명법, 분류 및 특성.
아미노산(아미노카르복실산) – 유기 화합물, 분자는 카르복실기와 아민기를 동시에 포함합니다. 아미노산은 유도체로 간주될 수 있습니다. 카르복실산, 하나 이상의 수소 원자가 아민 그룹으로 대체됩니다.
펩타이드 결합은 화학적 성질에서 공유 결합이며 단백질 분자의 1차 구조에 높은 강도를 부여합니다. 폴리펩티드 사슬의 반복 요소이고 특정 구조적 특징을 갖는 펩티드 결합은 1차 구조의 모양뿐만 아니라 폴리펩티드 사슬의 더 높은 수준의 구성에도 영향을 미칩니다.
펩타이드(아미드) 그룹은 원래의 구조를 가지고 있습니다.
네 개의 원자(N, C, O 및 C)는 모두 동일한 평면에 위치하며 이는 카르보닐기의 탄소와 산소 원자의 sp 2 혼성화에 해당합니다. 질소 원자의 비공유 전자쌍은 카르보닐기의 이중 결합의 전자와 접합을 이룹니다. 그 결과, 펩타이드와 단백질의 C-N 결합이 크게 단축되고 C=O 이중 결합이 길어집니다. 전자 구조의 관점에서 볼 때, 펩타이드 그룹은 3중심 p--공액 시스템으로, 전자 밀도가 전기 음성도가 더 높은 산소 원자 쪽으로 이동합니다. 이 경우 높은 전자 공여(=O 원자) 및 전자 수용체 특성(질소가 있는 H 원자)이 발생하여 이들 원자가 수소 결합을 형성하는 능력이 급격히 증가하여 단백질의 가장 중요한 특성이 발생합니다. 무한히 다양한 모양의 구조를 형성하려면:
각 펩타이드 그룹은 펩타이드 그룹을 포함한 다른 그룹과 두 개의 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 단 하나의 수소 결합을 형성할 수 있는 아미노산 프롤린 또는 하이드록시프롤린의 참여로 형성된 펩타이드 그룹은 예외입니다. 프롤린이나 하이드록시프롤린이 위치한 부위의 펩타이드 사슬은 평소와 같이 두 번째 수소 결합에 의해 유지되지 않기 때문에 쉽게 구부러집니다.
펩타이드 결합이 케토-에놀 형태(평면 접합 시스템의 존재)로 존재할 수 있다는 사실로 인해,
C-N 결합 주위의 회전은 금지되며 펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자는 트랜스 구성을 갖습니다. 시스 구성은 에너지 측면에서 덜 선호되며 일부 고리형 펩타이드에서만 발견됩니다.
폴리펩타이드 사슬의 일부로서 단단한 구조 요소(평평한 펩타이드 그룹)는 결합 주위를 회전할 수 있는 상대적으로 이동 가능한 영역(-CHR)과 번갈아 가며 위치하지만 측면 라디칼의 공간 배치가 어렵기 때문에 이러한 회전이 매우 제한될 수 있습니다. R) 아미노산 잔기. 따라서 펩타이드 그룹의 전자적, 공간적 구조는 폴리펩타이드 사슬의 공간적 배열에 영향을 미치며, 무엇보다도 단백질의 2차 구조 형성을 결정합니다.
2차 구조
단백질의 2차 구조는 수소 결합 시스템으로 인해 폴리펩티드 사슬을 정렬된 형태로 접는 방식입니다. 폴리펩티드 사슬의 공간적 방향을 결정합니다. 2차 구조에는 두 가지 형태가 있습니다. 나선( -나선),하나의 폴리펩티드 사슬 내에서 발생하며, 겹겹이 접힌 ( -구조) -인접한 폴리펩티드 사슬 사이.
단백질의 폴리펩타이드 사슬의 나선형 구조는 별도의 섹션 형태로 발견되지만, 이는 단백질 분자에 매우 높은 강도를 제공하고 수소 결합 생성과 관련된 단거리 및 장거리 힘의 순서를 결정합니다.
-나선은 펩타이드 결합의 모든 특성을 고려하여 그 구성이 나선형 대칭을 이룹니다. 나선형 회전은 규칙적입니다. 나선의 골격에 있는 모든 아미노산 잔기는 측면 라디칼의 구조에 관계없이 동일하며 후자는 α-나선 형성에 참여하지 않습니다. α-나선의 한 회전에는 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다. 나선은 순서로 설명될 수 있습니다.
고리(R-아미노산 잔기)에 13개의 원자가 있으며, 여기서 O...H는 수소 결합입니다.
각 펩타이드 그룹은 그 중 네 번째 펩타이드 그룹과 수소 결합을 형성합니다.
-나선형은 가장 낮은 결합 장력, 축 근처의 비어 있는 공간의 최소 치수 및 나선형 회전의 최소 치수를 제공합니다. α-나선은 결정성 헤모글로빈에서 처음 발견되었으며 나중에는 거의 모든 구형 단백질에서 발견되었습니다.
층상 접힘 구조( 구조)는 폴리펩티드 사슬의 y-탄소 원자가 약간 구부러진 형태를 가지며 사슬 간 수소 결합에 의해 형성됩니다.
-접힌 시트는 평행(같은 방향을 가리키는 N 말단 끝) 및 역평행(다른 방향을 가리키는 N 말단 끝) 폴리펩티드 사슬에 의해 형성될 수 있습니다. 접힌 구조는 많은 구조 단백질(콜라겐, 케라틴, 실크 피브로인)에서 발견되었습니다.
α-나선과 β-구조의 집합은 물리화학적 환경 요인의 영향을 받아 단백질 분자 구조의 질서 정도와 단백질의 안정성을 판단할 수 있는 중요한 기준입니다.
구형 단백질에 대한 최근 연구를 바탕으로 두 가지 수준이 더 확립되었습니다. 초2차 구조, 2차 구조의 에너지적으로 선호되는 집합체를 특성화하고, 도메인 –상당히 분리된 구형 영역인 단백질 소구체의 일부입니다.
초2차 구조(초나선)– 이들은 서로 상호 작용하는 2차 구조의 앙상블입니다. 이러한 어셈블리의 발생은 접힘 과정의 동역학 또는 이미 접힌 단백질의 자유 에너지 획득 관점에서 볼 때 이것이 바람직하다는 것을 나타냅니다. 초나선형 α-나선은 원섬유형 단백질에서 발견됩니다.
아래에 도메인최소한의 표면 대 부피 비율과 도메인 내의 기능적 결합 수가 이웃 도메인의 수를 크게 초과한다는 사실을 특징으로 하는 단백질 내의 조밀한 자율 하위 영역을 이해하는 것이 일반적으로 허용됩니다. 일반적으로 도메인은 특정 기능을 수행하므로 도메인이라고 합니다. 기능적 도메인.
서로 연결이 가능함 펩타이드 세인트. (고분자 분자가 형성됨)
펩티드 결합 - 한 아미노산의 α-카르복실기 사이. 그리고α-아미노그.기타 아미노..
이름을 지을 때 접미사 "-il"을 추가하고 마지막은 아미노입니다. 편집되지 않음 그 이름.
(알라닐-세릴-트립토판)
펩티드 결합의 성질
1. 아미노산 라디칼의 전치 CN 연결
2. 동일 평면성 - 펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자는 동일한 평면에 있으며 "H"와 "O"는 펩타이드 결합의 반대쪽에 위치합니다.
3. 케토 형태(o-c=n)와 에놀(o=s-t-n) 형태의 존재
4. 다른 펩타이드와 2개의 수소결합을 형성하는 능력
5. 펩타이드 결합은 부분적으로 이중결합, 길이가 단일 결합보다 짧고 견고한 구조이며 주위를 회전하기 어렵습니다.
단백질 및 펩타이드 검출용 - 뷰렛 반응(파란색에서 보라색까지)
4) 단백질의 기능:
구조 단백질(콜라겐, 케라틴),
효소(펩신, 아밀라아제),
수송(트랜스페린, 알부민, 헤모글로빈),
식품(계란 흰자, 시리얼),
수축성 및 운동성(액틴, 미오신, 튜불린),
보호(면역글로불린, 트롬빈, 피브리노겐),
규제 (신체 자극 호르몬, 부 신피질 자극 호르몬, 인슐린).
단백질 구조 조직의 수준
단백질은 아미노산의 배열이다. 관련 친구친구와 함께 펩티드 결합.
펩타이드는 아미노입니다. 10개 이하
폴리펩티드 - 10에서
단백질 - 40개 이상의 아미노산.
기본 구조 -선형 단백질 분자, 이미지. 아미노산을 결합할 때 체인에.
단백질 다형성-유전되어 인구 집단에 남을 수 있음
1차 구조의 아미노산 순서와 비율에 따라 2차, 3차, 4차 구조의 형성이 결정됩니다.
2차 구조-상호 작용 펩. arr이 포함된 그룹 수소 사이. 로프와 냄비 형태로 놓인 두 가지 유형의 구조가 있습니다.
두 가지 2차 구조 옵션: α-나선(α-구조 또는 평행) 및 β-주름층(β-구조 또는 역평행).
일반적으로 두 구조는 하나의 단백질에 존재하지만 비율은 다릅니다.
구형 단백질에서는 α-나선이 우세하고, 원섬유형 단백질에서는 β-구조가 우세합니다.
2차 구조는 펩타이드 그룹 사이의 수소 결합의 참여로만 형성됩니다. 한 그룹의 산소 원자는 두 번째 수소 원자와 반응하고 동시에 두 번째 펩타이드 그룹의 산소는 세 번째 수소와 결합합니다. 등.
펩타이드 결합은 단백질과 펩타이드의 선형 구조 형성의 기초가 되는 두 아미노산 조각 사이의 강력한 연결입니다. 이러한 분자에서 각 아미노산(말단 아미노산 제외)은 이전 및 후속 아미노산과 연결됩니다.
단위 수에 따라 펩타이드 결합은 디펩타이드(2개의 아미노산으로 구성), 트리펩타이드(3개), 테트라펩타이드, 펜타펩타이드 등을 생성할 수 있습니다. 짧은 사슬(10~50개의 단량체)을 올리고펩타이드라고 하고, 긴 사슬을 올리고펩타이드라고 합니다. 폴리펩티드 및 단백질(몰 질량 10,000개 이상 예).
펩타이드 결합의 특성
펩타이드 결합은 공유결합이다 화합물한 아미노산의 첫 번째 탄소 원자와 다른 아미노산의 질소 원자 사이에 알파-카르복실기(COOH)와 알파-아미노기(NH 2)의 상호 작용으로 인해 발생합니다. 이런 일이 발생합니다 친핵성 치환 OH-하이드록실을 아미노기로 변환하여 수소를 분리합니다. 그 결과, 하나의 CN 연결그리고 물 분자.
반응 중에 일부 구성 요소(OH 그룹 및 수소 원자)의 손실이 발생하므로 펩타이드 단위는 더 이상 아미노산이 아니라 아미노산 잔기라고 합니다. 후자가 2개의 탄소 원자를 포함한다는 사실로 인해 펩타이드 사슬 교대 SS및 펩타이드 백본을 형성하는 CN 결합. 그것의 측면에는 아미노산 라디칼이 있습니다. 탄소와 질소 원자 사이의 거리는 0.132에서 0.127 nm까지 다양하며 이는 불확실한 관계를 나타냅니다.
펩타이드 결합은 매우 강력한 유형의 화학적 상호작용입니다. 세포 환경에 해당하는 표준 생화학적 조건에서는 독립적으로 파괴되지 않습니다.
단백질과 펩타이드의 펩타이드 결합은 형성에 관여하는 모든 원자(C, N, O 및 H)가 동일한 평면에 위치하기 때문에 동일 평면 특성을 특징으로 합니다. 이 현상은 공진 안정화로 인한 강성(즉, 요소가 결합 주위를 회전할 수 없음)으로 설명됩니다. 아미노산 사슬 내, 펩타이드 그룹 평면 사이에는 라디칼과 관련된 α-탄소 원자가 있습니다.
구성 유형
펩타이드 결합에 대한 알파 탄소 원자의 위치에 따라 후자는 2가지 구성을 가질 수 있습니다.
- "cis"(한쪽에 위치);
- "trans"(다른 측면에 위치)
트랜스 형태는 더 큰 안정성을 특징으로 합니다. 때때로 구성은 알파 탄소 원자와 연관되어 있기 때문에 본질을 바꾸지 않는 라디칼의 배열이 특징입니다.
공명 현상
펩타이드 결합의 특징은 40%가 이중이고 세 가지 형태로 발견될 수 있다는 것입니다.
- 케톨(0.132nm) - C-N 결합이 안정화되고 완전히 단일합니다.
- 과도기 또는 중간체 - 중간 형태이며 부분적으로 정의되지 않은 특성을 갖습니다.
- 에놀(0.127nm) - 펩타이드 결합이 완전히 이중이 되고, 연결 CO- 완전 싱글. 이 경우 산소는 부분적으로 음전하를 띠고, 수소 원자는 부분적으로 양전하를 띠게 됩니다.
이 특징을 공명 효과라고 하며 비편재화(delocalization)로 설명됩니다. 공유결합탄소와 질소 원자 사이. 이 경우 하이브리드 sp 2 오비탈은 산소 원자로 확산되는 전자 구름을 형성합니다.
펩티드 결합 형성
펩타이드 결합 형성은 열역학적으로 불리한 전형적인 중축합 반응입니다. 자연 조건에서 평형은 유리 아미노산 쪽으로 이동하므로 합성에는 수산기를 더 쉽게 제거하기 위해 카르복실기를 활성화하거나 변형하는 촉매가 필요합니다.
살아있는 세포에서 펩타이드 결합의 형성은 단백질 합성 센터에서 발생하며, 여기서 고에너지 결합의 에너지 소비와 함께 작용하는 특정 효소가 촉매 역할을 합니다.
