많은 효소는 세포 내에서 유리 상태로 존재하며 단순히 세포질에 용해되어 있습니다. 다른 것들은 복잡하고 고도로 조직화된 구조와 연관되어 있습니다. 일반적으로 세포 외부에 위치하는 효소도 있습니다. 따라서 전분과 단백질의 분해를 촉매하는 효소는 췌장에서 장으로 분비됩니다. 효소와 많은 미생물에 의해 분비됩니다.
효소에 관한 최초의 데이터는 발효와 소화 과정을 연구하여 얻은 것입니다. L. 파스퇴르는 발효 연구에 큰 공헌을 했지만 살아있는 세포만이 상응하는 반응을 수행할 수 있다고 믿었습니다. 20세기 초. E. Buchner는 이산화탄소와 에틸 알코올의 형성과 함께 자당의 발효가 무세포 효모 추출물에 의해 촉매될 수 있음을 보여주었습니다. 이 중요한 발견은 세포 효소의 분리와 연구를 자극했습니다. 1926년 미국 코넬대학교의 J. Sumner가 우레아제를 분리했습니다. 이는 거의 순수한 형태로 얻은 최초의 효소였습니다. 그 이후로 700개 이상의 효소가 발견되고 분리되었지만 살아있는 유기체에는 더 많은 효소가 존재합니다. 개별 효소의 특성에 대한 식별, 분리 및 연구는 현대 효소학의 중심 위치를 차지합니다.
당 분해, 고에너지 화합물 아데노신 삼인산(ATP)의 형성 및 가수분해와 같은 기본적인 에너지 전환 과정에 관여하는 효소는 동물, 식물, 박테리아 등 모든 유형의 세포에 존재합니다. 그러나 특정 유기체의 조직에서만 생산되는 효소가 있습니다. 따라서 셀룰로오스 합성에 관여하는 효소는 식물 세포에서는 발견되지만 동물 세포에서는 발견되지 않습니다. 따라서 "보편적" 효소와 특정 세포 유형에 특정한 효소를 구별하는 것이 중요합니다. 일반적으로 말하면, 세포가 더 전문화될수록 특정 세포 기능을 수행하는 데 필요한 효소 세트를 합성할 가능성이 더 높아집니다.
효소와 소화.
효소는 소화 과정에 필요한 참여자입니다. 저분자량 화합물만이 장벽을 통과하여 혈류로 들어갈 수 있으므로 식품 성분은 먼저 작은 분자로 분해되어야 합니다. 이는 단백질이 아미노산으로, 전분이 설탕으로, 지방이 지방산과 글리세롤로 효소 가수분해(분해)되는 동안 발생합니다. 단백질 가수분해는 위에서 발견되는 펩신이라는 효소에 의해 촉매됩니다. 매우 효과적인 다수의 소화 효소가 췌장에 의해 장으로 분비됩니다. 이들은 단백질을 가수분해하는 트립신과 키모트립신입니다. 지방을 분해하는 리파제; 전분 분해를 촉매하는 아밀라아제. 펩신, 트립신 및 키모트립신은 소위 비활성 형태로 분비됩니다. 자이모겐 (전효소), 위와 장에서만 활성화됩니다. 이는 이러한 효소가 췌장 및 위 세포를 파괴하지 않는 이유를 설명합니다. 위와 장의 벽은 소화 효소와 점액층으로부터 보호됩니다. 몇 가지 중요한 소화 효소가 소장 세포에서 분비됩니다. 풀이나 건초와 같은 식물성 식품에 저장된 대부분의 에너지는 셀룰라아제라는 효소에 의해 분해되는 셀룰로오스에 집중되어 있습니다. 이 효소는 초식동물의 체내에서 합성되지 않으며, 소나 양과 같은 반추동물은 위의 첫 번째 부분인 반추위에서 생성되는 미생물에 의해 셀룰라아제가 생성되기 때문에 셀룰로스가 포함된 음식만 먹을 수 있습니다. 흰개미는 또한 음식을 소화하기 위해 미생물을 사용합니다. 효소는 식품, 제약, 화학 및 섬유 산업에서 사용됩니다. 예를 들어 파파야에서 얻어 고기를 연하게 만드는 데 사용되는 식물 효소가 있습니다. 세제에도 효소가 첨가됩니다.
의학 및 농업 분야의 효소.
모든 세포 과정에서 효소의 주요 역할에 대한 인식으로 인해 의학 및 농업 분야에서 효소가 널리 사용되었습니다. 모든 식물과 동물 유기체의 정상적인 기능은 효소의 효율적인 기능에 달려 있습니다. 많은 독성 물질(독)의 작용은 효소를 억제하는 능력에 기초합니다. 여러 약물이 동일한 효과를 갖습니다. 종종 약물이나 독성 물질의 효과는 신체 전체 또는 특정 조직에서 특정 효소의 기능에 대한 선택적 효과를 통해 추적될 수 있습니다. 예를 들어, 군사 목적으로 개발된 강력한 유기인 살충제와 신경 가스는 효소(주로 신경 자극 전달에 중요한 역할을 하는 콜린에스테라제)의 작용을 차단하여 파괴적인 효과를 나타냅니다. 효소 시스템에 대한 약물의 작용 메커니즘을 더 잘 이해하려면 일부 효소 억제제의 작동 방식을 고려하는 것이 유용합니다. 많은 억제제는 기질이 상호작용하는 동일한 부위인 효소의 활성 부위에 결합합니다. 이러한 억제제에서 가장 중요한 구조적 특징은 기질의 구조적 특징에 가깝고, 기질과 억제제가 모두 반응 매질에 존재하는 경우 효소에 결합하기 위해 둘 사이에 경쟁이 있습니다. 더욱이, 기질의 농도가 높을수록 억제제와 더 성공적으로 경쟁합니다. 다른 유형의 억제제는 기능적으로 중요한 화학 그룹과 관련된 효소 분자의 형태 변화를 유도합니다. 억제제의 작용 메커니즘을 연구하면 화학자가 새로운 약물을 만드는 데 도움이 됩니다.
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일부 효소와 이들이 촉매하는 반응 |
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화학반응의 종류 |
효소 |
원천 |
촉매반응 1) |
| 가수 분해 | 트립신 | 소장 | 단백질 + H 2 O ® 다양한 폴리펩티드 |
| 가수 분해 | 비-아밀라아제 | 밀, 보리, 고구마 등 | 전분 + H2O ® 전분 가수분해물 + 말토오스 |
| 가수 분해 | 트롬빈 | 피 | 피브리노겐 + H 2 O ® 피브린 + 2개의 폴리펩티드 |
| 가수 분해 | 리파제 | 내장, 고지방 종자, 미생물 | 지방 + H2O ® 지방산 + 글리세롤 |
| 가수 분해 | 알칼리성 포스파타제 | 거의 모든 세포 | 유기 인산염 + H 2O ® 탈인산화산물 + 무기인산염 |
| 가수 분해 | 우레아제 | 일부 식물 세포 및 미생물 | 요소 + H2O ® 암모니아 +이산화탄소 |
| 인산화 | 포스포릴라제 | 다당류를 함유한 동물 및 식물 조직 | 다당류(전분이나 글리코겐)N포도당 분자) + 무기인산염 포도당-1-인산염+ 다당류( N – 1포도당 단위) |
| 탈카르복실화 | 탈탄산효소 | 효모, 일부 식물 및 미생물 | 피루브산 ® 아세트알데히드 + 이산화탄소 |
| 응축 | 알돌라자 | 2 삼당인산염 육탄당 이인산염 | |
| 응축 | 옥살로아세트산트랜스아세틸라제 | 같은 | 옥살로아세트산 + 아세틸조효소 A레몬산+ 코엔자임 A |
| 이성질체화 | 포스포헥소스 이성질화효소 | 같은 | 포도당-6-인산염 과당 6-인산염 |
| 수분 공급 | 푸마라세 | 같은 | 푸마르산+H2O 사과산 |
| 수분 공급 | 탄산탈수효소 | 다양한 동물 조직; 녹색 잎 | 이산화탄소+H2O 탄산 |
| 인산화 | 피루브산 키나제 | 거의 모든 (또는 모든) 셀 | ATP + 피루브산 포스포에놀피루빅산 + ADP |
| 인산염 그룹의 이동 | 포스포글루코뮤타제 | 모든 동물세포; 많은 식물과 미생물 | 포도당-1-인산염 포도당-6-인산염 |
| 트랜스아미네이션 | 트랜스아미나제 | 대부분의 세포 | 아스파르트산 + 피루브산 소레아세트산산 + 알라닌 |
| ATP 가수분해와 결합된 합성 | 글루타민 합성효소 | 같은 | 글루탐산 + 암모니아 + ATP 글루타민 + ADP + 무기 인산염 |
| 산화-환원 | 사이토크롬 산화효소 | 모든 동물 세포, 많은 식물 및 미생물 | O2+ 시토크롬 감소 씨 ® 산화된 시토크롬 씨+H2O |
| 산화-환원 | 아스코르빈산 산화효소 | 많은 식물 세포 | 아스코르브 산+ O2 ® 데히드로아스코르브산 + 과산화수소 |
| 산화-환원 | 시토크롬 씨환원효소 | 모든 동물세포; 많은 식물과 미생물 | 위에 · H(감소된 보효소) + 산화된 시토크롬씨 ® 시토크롬 감소씨 + NAD(산화된 조효소) |
| 산화-환원 | 젖산염 탈수소효소 | 대부분의 동물접착제 - 현재의; 일부 식물과 미생물 | 젖산 + NAD(산화된 조효소) 피로비노그라드나야산 + NAD · N(리퍼브)보효소) |
| 1) 단일 화살표는 반응이 실제로 한 방향으로 진행되고 있음을 의미하고 이중 화살표는 반응이 가역적이라는 것입니다. | |||
문학
페르쉬트 E. 효소의 구조와 작용기전
. 엠., 1980
스트레이어 L. 생화학
, 1권(p. 104-131), 2권(p. 23-94). 엠., 1984-1985
머레이 R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W.인간 생화학
, 1. M., 1993
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효소의 구조, 성질 및 작용 메커니즘
콘텐츠
- 효소 구조
- 효소의 작용 메커니즘
- 효소 명명법
- 효소의 분류
- 효소의 성질
- 임상효소학
- 문학
발효학의 간략한 역사
19세기 효소에 대한 실험적 연구는 효모 발효 과정에 대한 연구와 일치했는데, 이는 "효소"와 "효소"라는 용어에 반영되었습니다. 효소라는 이름은 라틴어 fermentatio(발효)에서 유래되었습니다. 효소라는 용어는 효소(en zyme)라는 개념에서 유래되었습니다. 처음에는 이 이름들에 다른 의미가 주어졌으나 요즘에는 동의어로 사용됩니다.
맥아와 전분 당화의 첫 번째 효소 반응은 국내 과학자 K.S. 1814년의 키르히호프. 이어서, 효모 세포로부터 효소를 분리하려는 시도가 이루어졌다(E. Buchner, 1897). 20세기 초 L. Michaelis와 M. Menten은 효소 촉매작용 이론을 개발했습니다. 1926년에 D. Sumner는 처음으로 결정질 상태의 우레아제 효소의 정제된 제제를 분리했습니다. 1966년 B. 메리필드(B. Merrifield)는 RNase 효소를 인공적으로 합성하는데 성공했다.
효소 구조
효소는 살아있는 유기체의 반응 속도를 높일 수 있는 고도로 특화된 단백질입니다. 효소는 생물학적 촉매제입니다.
모든 효소는 단백질이며 일반적으로 구형입니다. 이는 단순 단백질과 복합 단백질을 모두 지칭할 수 있습니다. 효소의 단백질 부분은 하나의 폴리펩티드 사슬(단량체 단백질) - 효소(예: 펩신)로 구성될 수 있습니다. 많은 효소는 올리고머 단백질이며 여러 프로토머 또는 하위 단위를 포함합니다. 올리고머 구조로 결합된 프로토머는 약한 비공유 결합에 의해 자발적으로 연결됩니다. 결합(협력) 과정에서 개별 프로토머의 구조적 변화가 발생하며 그 결과 효소의 활성이 현저하게 증가합니다. 프로토머의 분리(해리)와 올리고머 단백질로의 결합은 효소 활성을 조절하는 메커니즘입니다.
올리고머의 하위 단위(프로토머)는 1차-3차 구조(형태)가 동일하거나 다를 수 있습니다. 서로 다른 프로토머를 효소의 올리고머 구조로 결합하는 경우 동일한 효소의 여러 형태가 발생합니다. 동위효소 .
동종효소는 동일한 반응을 촉매하지만 하위 단위 세트, 물리화학적 특성, 전기영동 이동성, 기질, 활성화제 및 억제제에 대한 친화력이 다릅니다. 예를 들어, 젖산탈수소효소 (LDH) - 젖산을 피루브산으로 산화시키는 효소는 사량체이다. 2가지 타입의 4가지 프로토머로 구성되어 있습니다. 한 가지 유형의 프로토머는 H(심장 근육에서 분리됨)로 지정되고, 두 번째 프로토머는 M(골격근에서 분리됨)으로 지정됩니다. LDH에는 이러한 프로토머의 5가지 가능한 조합이 있습니다. N 4 , N 3 중, N 2 중 2 , N 1 중 3 , 중 4 .
동위효소의 생물학적 역할.
· 동위효소는 다양한 기관의 조건에 따라 화학 반응이 일어나도록 합니다. 따라서 LDH 1 동종효소는 산소에 대한 친화력이 높아 산화반응 속도가 빠른 조직(적혈구, 심근)에서 활성을 띤다. 동위효소 LDH 5는 간 조직의 가장 특징적인 고농도의 젖산 존재 시 활성을 가집니다.
· 장기 특이성은 다양한 장기의 질병을 진단하는 데 사용됩니다.
· 동위효소는 나이가 들수록 활동이 변합니다. 따라서 산소가 부족한 태아에서는 LDH3가 우세하며, 연령이 증가하고 산소 섭취량이 증가함에 따라 LDH2의 비율이 증가합니다.
효소 활성화제 억제제 에너지
효소가 복합 단백질인 경우에는 단백질 부분과 비단백질 부분으로 구성됩니다. 단백질 부분은 효소의 고분자량, 열불안정성 부분으로 불립니다. 아포효소 . 독특한 구조를 가지고 있으며 효소의 특이성을 결정합니다.
효소의 비단백질 부분을 효소라고 한다. 보조인자 ( 보조효소 ). 보조인자는 대부분 주효소에 단단히 결합할 수 있는 금속 이온입니다(예: 탄산탈수효소의 Zn, 시토크롬 산화효소의 Cu). 조효소는 대부분 주효소에 덜 밀접하게 결합된 유기 물질입니다. 보조효소는 뉴클레오티드 NAD와 FAD입니다. 보효소 - 저분자량, 열에 안정한 효소의 부분. 그 역할은 아포효소의 공간적 배열(형태)을 결정하고 그 활성을 결정하는 것입니다. 보조인자는 전자와 작용기를 전달할 수 있으며 효소와 기질 사이의 추가 결합 형성에 참여할 수 있습니다.
기능성 측면에서 효소 분자의 두 가지 중요한 부분, 즉 활성 중심 부분과 알로스테릭 부분을 구별하는 것이 일반적입니다.
활동적인 센터 - 이것은 기질과 상호작용하고 촉매 과정에 참여하는 효소 분자의 한 부분입니다. 효소의 활성 부위는 1차 구조에서 서로 멀리 떨어져 있는 아미노산 라디칼에 의해 형성됩니다. 활성 센터는 3차원 배열을 가지고 있으며 가장 자주 포함됩니다.
OH 세린 그룹
SH - 시스테인
NH 2 라이신
글루탐산의 g-COOH
활성 센터에는 기질 결합 영역과 촉매 영역이라는 두 개의 영역이 있습니다.
존 제본일반적으로 반응 기질이 상보적으로 부착되는 견고한 구조를 가지고 있습니다. 예를 들어, 트립신은 결합 영역에 음전하를 띤 아스파르트산 잔기가 포함되어 있기 때문에 양전하를 띤 아미노산 라이신이 풍부한 영역에서 단백질을 절단합니다.
촉매 존 - 이는 기질에 직접적인 영향을 미치고 촉매 기능을 수행하는 활성 센터의 영역입니다. 이 영역은 이동성이 더 높으며 기능 그룹의 상대적 위치가 변경될 수 있습니다.
다수의 효소(보통 올리고머)에는 활성 중심 외에 다음이 있습니다. 알로스테릭 구성 - 활성 중심에서 멀리 떨어져 있고 기질과 상호작용하지 않고 추가 물질(조절제, 효과기)과 상호작용하는 효소 분자의 한 부분. 알로스테릭 효소에서 하나의 서브유닛은 활성 중심을 포함하고 다른 하나는 알로스테릭 부위를 포함할 수 있습니다. 알로스테릭 효소는 다음과 같이 활성을 변경합니다. 효과기(활성제, 억제제)가 알로스테릭 하위 단위에 작용하여 그 구조를 변경합니다. 그러면 협력적 변화의 원리에 따라 알로스테릭 소단위체의 형태 변화가 간접적으로 촉매 소단위체의 구조를 변화시키고, 이는 효소 활성의 변화를 동반하게 된다.
효소의 작용 메커니즘
효소에는 다음과 같은 여러 가지 일반적인 촉매 특성이 있습니다.
촉매 평형을 이동시키지 마십시오
· 반응 중에는 소모되지 않습니다.
· 열역학적으로 실제 반응만을 촉매합니다. 이러한 반응은 분자의 초기 에너지 보유량이 최종 에너지 보유량보다 큰 반응입니다.
반응 중에 높은 에너지 장벽이 극복됩니다. 이 임계값의 에너지와 초기 에너지 준위의 차이가 활성화 에너지입니다.
효소 반응 속도는 활성화 에너지와 기타 여러 요인에 의해 결정됩니다.
화학 반응의 속도 상수는 다음 방정식에 의해 결정됩니다.
에게= 피* 지* 이자형 - ( 에아 / RT )
K - 반응 속도 상수
P - 공간(입체) 계수
Z - 상호작용하는 분자의 수
E a - 활성화 에너지
R - 가스 상수
T - 보편적 절대 온도
e - 자연로그의 밑
이 방정식에서 Z, e, R, T는 상수이고 P와 Ea는 변수입니다. 더욱이, 반응 속도와 입체 계수 사이에는 직접적인 관계가 있고, 반응 속도와 활성화 에너지 사이에는 역의 멱함수 관계가 있습니다(Ea가 낮을수록 반응 속도는 높아집니다).
효소의 작용 메커니즘은 효소에 의한 입체 계수의 증가와 활성화 에너지의 감소로 감소됩니다.
효소에 의한 활성화 에너지 감소
예를 들어, 효소나 촉매 없이 H 2 O 2 를 분해하는 에너지는 몰당 18,000 kcal입니다. 백금과 고온을 사용하면 12,000kcal/mol로 감소됩니다. 효소의 참여로 카탈라아제활성화 에너지는 2,000kcal/mol에 불과합니다.
Ea의 감소는 다음 계획에 따라 중간 효소-기질 복합체의 형성으로 인해 발생합니다. 에프+ 에스 <=> FS-복잡한 > 에프 + 제품 반응. 처음으로 효소-기질 복합체 형성 가능성이 Michaelis와 Menten에 의해 입증되었습니다. 이어서, 많은 효소-기질 복합체가 분리되었다. 기질과 상호작용할 때 효소의 높은 선택성을 설명하기 위해 제안되었습니다. 이론 " 열쇠 그리고 성" 어부. 이에 따르면 효소는 열쇠와 자물쇠처럼 서로 절대적으로 일치하는 경우에만(상보성) 기질과 상호작용합니다. 이 이론은 효소의 특이성을 설명했지만 기질에 대한 작용 메커니즘을 밝히지는 못했습니다. 나중에 효소와 기질 사이의 유도 대응 이론이 개발되었습니다. 이론 코쉬란다(고무장갑 이론). 그 본질은 다음과 같습니다. 효소의 활성 중심이 형성되고 기질과 상호 작용하기 전에도 모든 기능성 그룹을 포함합니다. 그러나 이러한 기능 그룹은 비활성 상태입니다. 기질이 부착되는 순간 효소의 활성 중심에 있는 라디칼의 위치와 구조의 변화를 유도합니다. 결과적으로 기질의 영향을 받아 효소의 활성 중심이 활성 상태로 들어가고 차례로 기질에 영향을 미치기 시작합니다. 효소의 활성 중심과 기질 사이의 상호 작용이 발생합니다. 그 결과, 기판은 불안정한 불안정한 상태가 되어 활성화 에너지가 감소하게 된다.
효소와 기질 사이의 상호작용에는 친핵성 치환, 친전자성 치환 및 기질의 탈수 반응이 포함될 수 있습니다. 효소의 작용기와 기질의 단기 공유 상호작용도 가능합니다. 기본적으로 활성 부위의 기능 그룹의 기하학적 재배치가 발생합니다.
효소에 의한 입체계수 증가
입체 계수는 공간 구조를 갖는 큰 분자가 포함된 반응에 도입됩니다. 입체 계수는 활성 분자 간의 성공적인 충돌 비율을 나타냅니다. 예를 들어, 활성 분자의 10번의 충돌 중 4번이 반응 생성물의 형성으로 이어진다면 이는 0.4와 같습니다.
효소는 효소-기질 복합체에서 기질 분자의 구조를 변화시키기 때문에 입체 계수를 증가시키며, 그 결과 효소와 기질의 상보성이 증가합니다. 또한 효소는 활성 중심으로 인해 공간에서 기질 분자의 배열을 정렬하고(효소와 상호 작용하기 전에 기질 분자가 혼란스럽게 위치함) 반응을 촉진합니다.
효소 명명법
효소에는 여러 유형의 이름이 있습니다.
1) 일반 명칭(트립신, 펩신)
2) 작업 명칭. 이 효소 이름에는 끝에 aza가 추가되어 있습니다.
· 기질의 명칭(수크라아제, 아밀라아제),
· 효소가 작용하는 결합 유형(펩티다제, 글리코시다제),
· 반응 유형, 과정(합성효소, 가수분해효소).
3) 각 효소에는 반응 유형, 기질 유형 및 조효소를 반영하는 분류명이 있습니다. 예: LDH - L 젖산염-NAD + - 산화환원효소.
효소의 분류
효소의 분류는 1961년에 개발되었습니다. 분류에 따르면 각 효소는 특정 클래스, 하위 클래스, 하위 하위 클래스에 위치하고 일련 번호를 갖습니다. 이와 관련하여 각 효소에는 첫 번째 숫자가 클래스, 두 번째 숫자가 하위 클래스, 세 번째 숫자가 하위 클래스, 네 번째 숫자가 일련 번호(LDG: 1,1,1,27)를 나타내는 디지털 코드가 있습니다. 모든 효소는 6가지 클래스로 분류됩니다.
1. 산화환원효소
2. 트랜스퍼라제
3. 가수분해효소
4. 리아제
5. 이성질화효소
6. 합성효소(리가제)
산화환원효소 .
산화환원 과정을 촉매하는 효소. 일반적인 반응 유형: A ok + B ok = A ok + B ok. 이 효소 클래스에는 여러 하위 클래스가 포함됩니다.
1 . 탈수소효소,산화되는 물질에서 수소를 제거하여 반응을 촉매합니다. 호기성(수소를 산소로 전달)과 혐기성(수소를 산소가 아닌 다른 물질로 전달)일 수 있습니다.
2. 산소화효소 - 산화되는 물질에 산소를 첨가하여 산화를 촉매하는 효소. 하나의 산소 원자가 추가되면 모노옥시게나제가 관련되고, 두 개의 산소 원자가 추가되면 디옥시게나제가 관련됩니다.
3. 퍼옥시다제 - 과산화물과 관련된 물질의 산화를 촉매하는 효소.
트랜스퍼라제 .
AB + C = A + BC 방식에 따라 한 물질에서 다른 물질로 작용기를 분자 내 및 분자간 전달하는 효소. 트랜스퍼라제의 서브클래스는 전달된 그룹의 유형에 따라 구별됩니다: 아미노트랜스퍼라제, 메틸트랜스퍼라제, 설포트랜스퍼라제, 아실트랜스퍼라제(지방산 잔기 전달), 포스포트랜스퍼라제(인산 잔기 전달).
가수분해효소 .
이 부류의 효소는 파괴된 부위에 물을 첨가하여 화학 결합의 파괴, 즉 AB + HOH = AN + BOH 방식에 따른 가수분해 반응을 촉매합니다. 가수분해효소의 하위 클래스는 끊어지는 결합 유형에 따라 구별됩니다. 펩티다아제는 펩타이드 결합(펩신), 글리코시다아제 - 글리코시드 결합(아밀라아제), 에스테라아제 - 에스테르 결합(리파아제)을 절단합니다.
리아제 .
리아제는 결합이 끊어진 부위에 물을 첨가하지 않고도 화학적 결합을 끊는 것을 촉매합니다. 이 경우 AB = A + B 방식에 따라 이중 결합이 기질에 형성됩니다. 리아제의 하위 클래스는 결합이 끊어지는 원자와 형성되는 물질에 따라 달라집니다. 알돌라제는 두 개의 탄소 원자 사이의 결합을 끊습니다(예를 들어, 과당 1,6-이인산 알돌라제는 과당과 2개의 삼당을 "절단"합니다). 리아제에는 탈탄산효소(이산화탄소 제거)와 탈수효소(물 분자를 "절단")가 포함됩니다.
이성질화효소 .
이성질체화효소는 서로 다른 이성질체의 상호전환을 촉매합니다. 예를 들어, 포스포헥소이머라제는 과당을 포도당으로 전환합니다. 이성질화효소의 하위 클래스에는 뮤타제(포스포글루코무타제가 글루코스-1-인산을 글루코스-6-인산으로 전환함), 에피머라제(예를 들어 리보스를 자일룰로스로 전환함), 호변머라제가 포함됩니다.
합성효소 ( 리가제 ).
이 클래스의 효소는 A+B+ATP = AB 방식에 따라 ATP 에너지를 사용하여 새로운 물질 합성을 위한 반응을 촉매합니다. 예를 들어, 글루타민 합성효소는 글루타민산, NH3+를 ATP의 참여와 결합하여 글루타민을 형성합니다.
효소의 성질
효소는 무기 촉매에 공통적인 특성 외에도 무기 촉매와 특정한 차이점이 있습니다. 여기에는 다음이 포함됩니다.
· 더 높은 활동
더 높은 특이성
촉매작용을 위한 보다 온화한 조건
활동을 조절하는 능력
높은 촉매 활동 효소 .
효소는 높은 촉매 활성을 특징으로 합니다. 예를 들어, 탄산탈수효소 1분자는 1분 안에 3,600만 분자의 탄산(H 2 CO 3)의 형성(또는 분해)을 촉매합니다. 효소의 높은 활성은 작용 메커니즘으로 설명됩니다. 즉, 활성화 에너지를 감소시키고 공간(입체 계수)을 증가시킵니다. 높은 효소 활성은 체내에서 높은 화학 반응 속도를 보장한다는 점에서 중요한 생물학적 의미를 갖습니다.
높은 특성 효소 .
모든 효소에는 특이성이 있지만 특이성의 정도는 효소마다 다릅니다. 효소 특이성에는 여러 유형이 있습니다.
절대 기질 특이성은 효소가 하나의 특정 물질에만 작용하는 것입니다. 예를 들어 요소분해효소는 요소만 분해합니다.
절대 그룹 특이성은 효소가 구조가 유사한 화합물 그룹에 대해 동일한 촉매 효과를 갖는 경우입니다. 예를 들어, 알코올 탈수소효소는 C 2 H 5 OH뿐만 아니라 그 동족체(메틸, 부틸 및 기타 알코올)도 산화합니다.
효소가 다양한 종류의 유기 물질을 촉매하는 상대적 그룹 특이성. 예를 들어 트립신이라는 효소는 펩티다제와 에스테라제 활성을 나타냅니다.
특정 형태의 이성질체만 절단되는 입체화학적 특이성(광학 특이성)(D, L 형태, b, c, 시스-트랜스 이성질체). 예를 들어, LDH는 L-락테이트에만 작용하고, L-아미노산 산화효소는 아미노산의 L-이성질체에 작용합니다.
높은 특이성은 각 효소의 활성 센터의 독특한 구조로 설명됩니다.
열가소성 효소 .
열가연성은 온도에 따른 효소 활성의 의존성입니다. 온도가 0도에서 40도까지 올라가면 반트호프의 법칙(온도가 10도 올라가면 반응속도는 2~4배 증가)에 따라 효소 활성이 증가합니다. 온도가 더 상승하면 효소의 활성이 감소하기 시작하는데, 이는 효소의 단백질 분자의 열적 변성으로 설명됩니다. 그래픽으로 보면 효소의 온도 의존성은 다음과 같은 형태를 갖습니다.
0도에서 효소의 불활성화는 가역적이며, 고온에서는 불활성화는 되돌릴 수 없게 됩니다. 효소의 이러한 특성은 인체 온도 조건에서 최대 반응 속도를 결정합니다. 실제 의료 행위에서는 효소의 열분해성을 고려해야 합니다. 예를 들어, 시험관에서 효소반응을 수행할 때 최적의 온도를 만드는 것이 필요합니다. 효소의 이러한 특성은 체온을 낮추면서 복잡한 장기 수술을 수행하여 신체에서 일어나는 반응 속도를 늦추고 조직의 산소 소비를 줄이는 냉동 수술에 사용될 수 있습니다. 효소 제제는 저온에서 보관해야 합니다. 미생물을 중화하고 소독하기 위해 고온이 사용됩니다(가압멸균, 기구 끓임).
광안정성 .
광안정성은 자외선의 작용에 대한 효소 활성의 의존성입니다. 자외선은 단백질 분자의 광변성을 유발하고 효소 활성을 감소시킵니다. 효소의 이러한 특성은 자외선 램프의 살균 효과에 사용됩니다.
탐닉 활동 ~에서 pH.
모든 효소에는 효소 활성이 최대가 되는 특정 pH 범위(pH 최적)가 있습니다. 많은 효소의 경우 최적 환경은 약 7입니다. 동시에 펩신의 경우 최적 환경은 1-2이고 알칼리성 포스파타제의 경우 약 9입니다. pH가 최적에서 벗어나면 효소의 활성이 감소합니다. 그래프에서 알 수 있다. 효소의 이러한 특성은 효소 분자의 이온 생성 그룹의 이온화 변화로 설명되며, 이는 효소의 단백질 분자에서 이온 결합의 변화를 초래합니다. 이는 효소 분자의 형태 변화를 동반하며, 이는 결국 효소 활성의 변화로 이어집니다. 신체 조건에서 pH 의존성은 효소의 최대 활성을 결정합니다. 이 속성은 또한 실용적인 적용을 찾습니다. 신체 외부의 효소 반응은 최적의 pH에서 수행됩니다. 위액의 산도가 감소하면 치료 목적으로 HCl 용액이 처방됩니다.
탐닉 속도 효소의 반응 ~에서 농도 효소 그리고 농도 기판
효소 농도와 기질 농도(효소 반응의 동역학)에 대한 반응 속도의 의존성이 그래프에 표시되어 있습니다.
일정 1 일정 2
효소반응에서 ( 에프+ 에스 2 1 FS> 3 에프 + 피) 세 가지 구성 요소 단계의 속도는 다음과 같이 구분됩니다.
1 - 효소-기질 복합체 FS의 형성,
2 - 효소 - 기질 복합체의 역분해,
3 - 반응 생성물의 형성과 함께 효소-기질 복합체의 분해. 이러한 각 반응의 속도는 대중 행동의 법칙을 따릅니다.
V 1 = K 1 [F] * [S]
V 2 = K 2 *
V 3 = K 3 *
평형 순간에 FS 형성의 반응 속도는 붕괴 속도의 합과 같습니다. V 1 = V 2 + V 3 . 효소 반응의 세 단계 중 가장 중요하고 가장 느린 단계는 세 번째 단계입니다. 왜냐하면 이 단계는 반응 생성물의 형성과 관련되어 있기 때문입니다. 위의 공식을 사용하면 속도 V 3을 찾는 것이 불가능합니다. 효소-기질 복합체는 매우 불안정하고 농도를 측정하기 어렵기 때문입니다. 이와 관련하여 Michaelis-Menten은 Michaelis 상수인 Km을 도입하고 V 3 측정 방정식을 실제로 측정 가능한 양이 있는 새로운 방정식으로 변환했습니다.
V 3 = K 3 * * [S] / Km + [S] 또는 V 3 =V 최대 * [S] / Km+ [S]
- 초기 효소 농도
Km은 미카엘리스 상수입니다.
Km의 물리적 의미: 에게중 = (에게 2 +K 3 ) /에게 1 . 이는 효소-기질 복합체의 분해에 대한 속도 상수와 그 형성에 대한 속도 상수의 비율을 보여줍니다.
Michaelis-Menten 방정식은 보편적입니다. 이는 [S]에 대한 반응 속도의 의존성을 보여줍니다.
1. 기질 농도에 따른 반응 속도의 의존성. 이러한 의존성은 낮은 기질 농도에서 드러납니다 [S]
V 3
=
케이 3*
[
에프 0
]
*
[
에스]
/
Km.
이 방정식에서 케이 3
,
에프 0
],
Km -
상수이며 새로운 상수 K*로 대체될 수 있습니다. 따라서 낮은 기질 농도에서 반응 속도는 이 농도에 정비례합니다.
V 3
=
케이*
*
[
에스].
이 의존성은 그래프 2의 첫 번째 섹션에 해당합니다.
2. 효소 농도에 대한 속도의 의존성은 높은 기질 농도에서 나타납니다.
S?Km.
이 경우 Km은 무시될 수 있으며 방정식은 다음과 같습니다.
V 3
=
케이 3*
(([
에프 0
]
*
[
에스])
/
[
에스])
=
케이 3*
[
에프 0
]
=
V 최대.
따라서 높은 기질 농도에서 반응 속도는 효소 농도에 따라 결정되며 최대 값에 도달합니다.
V 3
=
케이 3
[
에프 0
]
=
V 최대.
(그래프 2의 세 번째 섹션).
3. V 3 = V max /2 조건에서 Km의 수치를 결정할 수 있습니다. 이 경우 방정식은 다음과 같은 형식을 취합니다.
V max /2 = ((V max * [S]) /Km+ [S]), 이는 Km= [S]를 의미합니다.
따라서 Km은 수치적으로 최대값의 절반에 해당하는 반응 속도에서 기질 농도와 동일합니다. Km은 효소의 매우 중요한 특성입니다. 이는 몰(10 -2 - 10 -6 mol) 단위로 측정되며 효소의 특이성을 나타냅니다. Km이 낮을수록 효소의 특이성이 높아집니다.
그래픽
정의
상수
미카엘리스.
직선을 나타내는 그래프를 사용하는 것이 더 편리합니다.
이러한 그래프는 Lineweaver - Burke(이중 역수 그래프)에 의해 제안되었으며 역 Michaelis - Menten 방정식에 해당합니다.
활성화제와 억제제의 존재에 따른 효소 반응 속도의 의존성
활성제
-효소 반응 속도를 증가시키는 물질. 하나의 효소(HCl - 펩시노겐 활성화제)의 활성을 증가시키는 특정 활성화제와 여러 효소(Mg 이온 - 헥소키나제 활성화제, K, Na - ATPase 및 기타 효소)의 활성을 증가시키는 비특이적 활성화제가 있습니다. 금속 이온, 대사산물 및 뉴클레오티드는 활성화제 역할을 할 수 있습니다.
활성제의 작용 메커니즘
1. 효소의 활성 중심이 완성되어 효소와 기질의 상호 작용이 촉진됩니다. 이 메커니즘은 주로 금속 이온에서 발생합니다.
2. 알로스테릭 활성제는 효소의 알로스테릭 부위(서브유닛)와 상호작용하며, 그 변화를 통해 간접적으로 활성 센터의 구조를 변경하고 효소의 활성을 증가시킵니다. 효소 반응의 대사산물인 ATP는 알로스테릭 효과를 갖습니다.
3. 알로스테릭 메커니즘은 효소의 올리고머성의 변화와 결합될 수 있습니다. 활성제의 영향으로 여러 하위 단위가 올리고머 형태로 결합되어 효소의 활성이 급격히 증가합니다. 예를 들어, 이소시트레이트는 아세틸-CoA 카르복실라제 효소의 활성화제입니다.
4. 인산화 - 효소의 탈인산화는 효소의 가역적 변형을 의미합니다. H 3 PO 4를 첨가하면 효소의 활성이 급격히 증가하는 경우가 가장 많습니다. 예를 들어, 효소 포스포릴라제의 두 개의 비활성 이량체는 네 개의 ATP 분자와 결합하여 활성 사량체 인산화 형태의 효소를 형성합니다. 효소의 인산화는 올리고머성의 변화와 결합될 수 있습니다. 어떤 경우에는 효소의 인산화가 그 활성을 감소시키는 경우도 있습니다(예: 효소 글리코겐 합성효소의 인산화).
5. 부분적인 단백질 분해(돌이킬 수 없는 변형). 이 메커니즘을 통해 분자 조각이 비활성 형태의 효소(전효소)에서 분리되어 효소의 활성 중심을 차단합니다. 예를 들어, 비활성 펩시노겐은 HCL의 영향으로 활성 펩신으로 전환됩니다.
억제제
-
효소 활성을 감소시키는 물질.
에 의해
특성특정 억제제와 비특이적 억제제를 구별합니다.
에 의해
가역성효과에 따라 가역적 억제제와 비가역적 억제제가 구별됩니다.
에 의해
장소
행위활성 센터와 활성 센터 외부에 작용하는 억제제가 있습니다.
에 의해
기구
행위경쟁적 억제제와 비경쟁적 억제제로 구분됩니다.
경쟁력 있는
금지
.
이 유형의 억제제는 기판 구조에 가까운 구조를 가지고 있습니다. 이 때문에 억제제와 기질은 효소의 활성 부위에 결합하기 위해 경쟁합니다. 경쟁적 억제는 가역적 억제입니다. 경쟁적 억제자의 효과는 반응 기질의 농도를 증가시킴으로써 감소될 수 있습니다.
경쟁적 억제의 예는 구조가 숙신산과 유사한 디카르복실산 말론산에 의해 디카르복실산 숙신산의 산화를 촉매하는 숙신산 탈수소효소의 활성을 억제하는 것입니다.
경쟁적 억제의 원리는 약물 개발에 널리 사용됩니다. 예를 들어, 술폰아미드 약물은 미생물의 성장에 필요한 파라아미노벤조산의 구조에 가까운 구조를 가지고 있습니다. 설폰아미드는 파라아미노벤조산의 흡수에 필요한 미생물 효소를 차단합니다. 일부 항암제는 질소 염기와 유사하여 핵산(플루오로우라실)의 합성을 억제합니다.
그래픽적으로 경쟁적 억제의 형태는 다음과 같습니다.
경쟁력없는
금지
.
비경쟁적 억제제는 반응 기질과 구조적으로 유사하지 않으므로 높은 기질 농도에서 대체될 수 없습니다. 비경쟁적 억제제의 작용에는 여러 가지 옵션이 있습니다.
1. 효소 활성 중심의 작용기를 차단하여 결과적으로 활성을 감소시킵니다. 예를 들어, SH 그룹의 활동은 티올 독을 가역적으로(금속염, 수은, 납) 결합하거나 비가역적으로(모니오도아세트산) 결합할 수 있습니다. SH 그룹이 풍부한 추가 물질(예: 유니티올)을 도입하면 티올 억제제의 억제 효과를 줄일 수 있습니다. 효소 활성 중심의 OH기를 차단하는 세린 억제제가 발견되어 사용됩니다. 유기 인불소 함유 물질이 이러한 효과를 갖습니다. 특히 이러한 물질은 신경전달물질인 아세틸콜린을 파괴하는 효소 아세틸콜린에스테라제의 OH 그룹을 억제할 수 있습니다.
2. 효소 활성 부위의 일부인 금속 이온을 차단합니다. 예를 들어, 시안화물은 철 원자를 차단하고, EDTA(에틸렌디아민테트라아세테이트)는 Ca 및 Mg 이온을 차단합니다.
3. 알로스테릭 억제제는 협력의 원리에 따라 알로스테릭 부위와 간접적으로 상호작용하여 촉매 부위의 구조와 활성을 변화시킵니다. 그래픽적으로 비경쟁적 억제는 다음과 같은 형태를 갖습니다.
비경쟁적 억제에서 최대 반응 속도는 기질 농도를 증가시켜 달성할 수 없습니다.
대사 중 효소 활성 조절
효소 활성의 변화로 인해 변화하는 조건(식이, 환경 영향 등)에 대한 신체의 적응이 가능합니다. 신체의 효소 반응 속도를 조절하는 방법에는 여러 가지가 있습니다.
1. 효소 합성 속도의 변화(이 메커니즘은 오랜 시간이 필요함)
2. 세포막의 투과성을 변화시켜 기질과 효소의 가용성을 높입니다.
3. 세포와 조직에 이미 존재하는 효소 활성의 변화. 이 메커니즘은 고속으로 발생하며 가역적입니다.
다단계 효소 공정에서는 공정의 전체 속도를 제한하는 조절, 핵심 효소가 분리됩니다. 대부분 이들은 과정의 초기 및 최종 단계의 효소입니다. 주요 효소의 활성 변화는 다양한 메커니즘을 통해 발생합니다.
1. 알로스테릭 메커니즘:
2. 효소 올리고머성의 변화:
모노머가 활성화되지 않음 - 올리고머가 활성화됨
3. 인산화 - 탈인산화:
효소 (비활성) + H 3 PO 4 - 인산화된 활성 효소.
자동 조절 메커니즘은 세포에 널리 퍼져 있습니다. 자동 조절 메커니즘은 특히 효소 과정의 생성물이 초기 단계의 효소를 억제하는 역억제(retroinhibition)입니다. 예를 들어, 고농도의 퓨린과 피리미딘 뉴클레오티드는 합성 초기 단계를 억제합니다.
때로는 초기 기질이 최종 효소를 활성화합니다(그림 참조). 기질 A는 F3를 활성화합니다. 예를 들어, 포도당의 활성 형태(포도당-6-인산)는 포도당에서 글리코겐을 합성하는 최종 효소(글리코겐 합성효소)를 활성화합니다.
세포 내 효소의 구조적 구성
신체의 대사 과정의 일관성은 세포 내 효소의 구조적 통일성으로 인해 가능합니다. 개별 효소는 특정 세포 내 구조에 위치합니다. 구획화
.
예를 들어, 칼륨 효소(나트륨 ATPase)는 원형질막에서 활성을 갖습니다. 산화 반응 효소(숙신산 탈수소효소, 시토크롬 산화효소)는 미토콘드리아에서 활성입니다. 핵산 합성을 위한 효소(DNA 중합효소)는 핵에서 활동합니다. 다양한 물질(RNAase, phosphatase 등)을 분해하는 효소가 리소좀에서 활동합니다.
주어진 세포 구조에서 가장 활동적인 효소를 효소라고 합니다. 지시자
또는 마커 효소. 임상 실습에서의 정의는 구조적 조직 손상의 깊이를 반영합니다. 일부 효소는 피루브산의 산화를 수행하는 피루브산 탈수소효소 복합체(PDC)와 같은 다중 효소 복합체로 결합됩니다.
원칙발각그리고양적정의효소:
효소의 검출은 높은 특이성에 기초합니다. 효소는 그들이 생성하는 작용, 즉 이 효소가 촉매하는 반응의 발생에 기초합니다. 예를 들어, 아밀라아제는 전분을 포도당으로 분해하는 반응을 통해 검출됩니다.
효소 반응 발생 기준은 다음과 같습니다.
반응 기질의 소멸
반응 생성물의 모습
· 조효소의 광학적 성질의 변화.
효소 정량
세포 내 효소의 농도는 매우 낮기 때문에 실제 농도는 결정되지 않지만, 효소의 양은 효소의 활성에 의해 간접적으로 판단됩니다.
효소 활성은 최적의 조건(최적 온도, pH, 지나치게 높은 기질 농도)에서 발생하는 효소 반응 속도로 평가됩니다. 이러한 조건에서 반응 속도는 효소 농도(V= K 3 )에 정비례합니다.
단위
활동
(
수량
)
효소
임상 실습에서는 여러 단위의 효소 활성이 사용됩니다.
1. 국제 단위는 25℃의 온도에서 분당 1 마이크로몰의 기질 전환을 촉매하는 효소의 양입니다.
2. 촉매(SI 시스템에서)는 초당 1몰의 기질 전환을 촉매하는 효소의 양입니다.
3. 비활성 - 효소 단백질의 질량에 대한 효소 활성의 비율.
4. 효소의 분자활성은 효소 1분자의 작용으로 기질의 몇 분자가 전환되는지를 나타낸다.
임상효소학
의료 행위에서 효소에 관한 정보를 적용하는 것은 의료 효소학의 한 분야입니다. 여기에는 3개의 섹션이 포함됩니다.
1. 효소진단
2. 효소학
3. 효소치료
효소진단
-
질병 진단을 위한 효소 활성 연구의 가능성을 탐구하는 섹션입니다. 개별 조직의 손상을 평가하기 위해 기관별 효소와 동위효소가 사용됩니다.
소아과 진료에서 효소 진단을 실시할 때 어린이의 특성을 고려할 필요가 있습니다. 어린이의 경우 일부 효소의 활성이 성인보다 높습니다. 예를 들어, 높은 LDH 활성은 출생 후 초기에 무산소 과정이 우세함을 반영합니다. 어린이의 혈장 내 트랜스아미나제 함량은 혈관 조직 투과성이 증가하여 증가합니다. 적혈구의 분해가 증가하여 포도당-6-인산 탈수소효소 활성이 증가합니다. 반대로 다른 효소의 활성은 성인보다 낮습니다. 예를 들어, 분비 세포의 미성숙으로 인해 펩신과 췌장 효소(리파제, 아밀라제)의 활성이 감소됩니다.
나이가 들면 개별 동위효소의 재분배가 가능합니다. 따라서 어린이에서는 LDH 3(더 무산소성 형태)이 우세하고, 성인에서는 LDH 2(더 호기성 형태)가 우세합니다.
효소병리학
- 질병을 연구하는 효소학의 한 분야로, 질병의 주요 발달 메커니즘은 효소 활성을 위반하는 것입니다. 여기에는 탄수화물(갈락토스혈증, 글리코겐증, 점액다당증), 아미노산(페닐케톤뇨증, 시스틴뇨증), 뉴클레오티드(오로타타시뇨증), 포르피린(포르피린증)의 대사 장애가 포함됩니다.
효소치료
-
의약 목적을 위한 효소, 조효소, 활성화제 및 억제제의 사용을 연구하는 효소학의 한 분야입니다. 효소는 대체 목적(펩신, 췌장 효소), 괴사 덩어리, 혈전 제거 및 점성 삼출물 액화를 위한 용해 목적으로 사용될 수 있습니다.
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펩타이드 약물의 치료 작용에 대한 분자-생화학적 기초. 신경 보호제의 작용 메커니즘. actovegin과 nimodipine의 분자 작용 메커니즘. 효소 및 비효소 항산화제. 누트로픽 작용의 일반 원리.
효소
세포에서 합성되고 화학적 변형을 거치지 않고 세포에서 일어나는 반응을 여러 번 가속화하는 단백질 성격의 유기 물질. 무생물에도 유사한 효과를 갖는 물질이 존재하며 이를 촉매라고 합니다. 효소(라틴어 fermentum - 발효, 누룩에서 유래)는 때때로 효소(그리스어 en - 내부, zyme - 누룩에서 유래)라고도 합니다. 모든 살아있는 세포에는 매우 많은 양의 효소가 포함되어 있으며, 그 촉매 활성에 따라 세포의 기능이 결정됩니다. 세포에서 일어나는 다양한 반응에는 거의 각각 특정 효소의 참여가 필요합니다. 효소의 화학적 성질과 그들이 촉매하는 반응에 대한 연구는 생화학의 특별하고 매우 중요한 영역인 효소학의 주제입니다. 많은 효소는 세포 내에서 유리 상태로 존재하며 단순히 세포질에 용해되어 있습니다. 다른 것들은 복잡하고 고도로 조직화된 구조와 연관되어 있습니다. 일반적으로 세포 외부에 위치하는 효소도 있습니다. 따라서 전분과 단백질의 분해를 촉매하는 효소는 췌장에서 장으로 분비됩니다. 효소와 많은 미생물에 의해 분비됩니다. 효소에 관한 최초의 데이터는 발효와 소화 과정을 연구하여 얻은 것입니다. L. 파스퇴르는 발효 연구에 큰 공헌을 했지만 살아있는 세포만이 상응하는 반응을 수행할 수 있다고 믿었습니다. 20세기 초. E. Buchner는 자당이 발효되어 이산화탄소와 에틸 알코올을 형성하는 과정이 무세포 효모 추출물에 의해 촉매될 수 있음을 보여주었습니다. 이 중요한 발견은 세포 효소의 분리와 연구를 자극했습니다. 1926년 미국 코넬대학교의 J. Sumner가 우레아제를 분리했습니다. 이는 거의 순수한 형태로 얻은 최초의 효소였습니다. 그 이후로 700개 이상의 효소가 발견되고 분리되었지만 살아있는 유기체에는 더 많은 효소가 존재합니다. 개별 효소의 특성에 대한 식별, 분리 및 연구는 현대 효소학의 중심 위치를 차지합니다. 당 분해, 고에너지 화합물 아데노신 삼인산(ATP)의 형성 및 가수분해와 같은 기본적인 에너지 전환 과정에 관여하는 효소는 동물, 식물, 박테리아 등 모든 유형의 세포에 존재합니다. 그러나 특정 유기체의 조직에서만 생산되는 효소가 있습니다. 따라서 셀룰로오스 합성에 관여하는 효소는 식물 세포에서는 발견되지만 동물 세포에서는 발견되지 않습니다. 따라서 "보편적" 효소와 특정 세포 유형에 특정한 효소를 구별하는 것이 중요합니다. 일반적으로 말하면, 세포가 더 전문화될수록 특정 세포 기능을 수행하는 데 필요한 효소 세트를 합성할 가능성이 더 높아집니다.
효소는 단백질과 같습니다.모든 효소는 단순하거나 복잡한 단백질입니다(즉, 단백질 성분과 함께 비단백질 부분을 포함함).
단백질도 참조하세요. 효소는 분자량이 10,000에서 1,000,000달톤(Da) 이상인 큰 분자입니다. 비교를 위해 다음과 같이 표시합니다. 알려진 물질의 질량: 포도당 - 180, 이산화탄소 - 44, 아미노산 - 75 ~ 204 Da. 동일한 화학 반응을 촉매하지만 다른 유형의 세포에서 분리된 효소는 특성과 구성이 다르지만 일반적으로 구조가 어느 정도 유사합니다. 기능에 필요한 효소의 구조적 특징은 쉽게 상실됩니다. 따라서 가열되면 촉매 활성이 상실되면서 단백질 사슬이 재구성됩니다. 용액의 알칼리성 또는 산성 특성도 중요합니다. 대부분의 효소는 H+ 이온과 OH- 이온의 농도가 거의 같을 때 pH가 7에 가까운 용액에서 가장 잘 작동합니다. 이는 단백질 분자의 구조, 즉 효소의 활성이 배지의 수소 이온 농도에 크게 좌우되기 때문입니다. 살아있는 유기체에 존재하는 모든 단백질이 효소인 것은 아닙니다. 따라서 구조 단백질, 많은 특정 혈액 단백질, 단백질 호르몬 등에 의해 다른 기능이 수행됩니다.
보조효소 및 기질.많은 고분자량 효소는 조효소(또는 보조인자)라고 불리는 특정 저분자량 물질이 존재할 때만 촉매 활성을 나타냅니다. 대부분의 비타민과 많은 미네랄은 보조효소 역할을 합니다. 그렇기 때문에 그들은 음식과 함께 몸에 들어가야 합니다. 예를 들어, 비타민 PP(니코틴산 또는 니아신)와 리보플라빈은 탈수소효소의 기능에 필요한 보조효소의 일부입니다. 아연은 탄산탈수효소의 조효소로, 혈액에서 이산화탄소 방출을 촉매하는 효소로, 이산화탄소는 호기된 공기와 함께 몸에서 제거됩니다. 철과 구리는 호흡 효소 시토크롬 산화효소의 구성 요소 역할을 합니다. 효소가 있을 때 변형이 일어나는 물질을 기질이라고 합니다. 기질은 효소에 부착되어 분자의 일부 화학 결합이 끊어지고 다른 화학 결합이 생성되는 것을 가속화합니다. 생성된 생성물은 효소로부터 분리됩니다. 이 프로세스는 다음과 같이 표현됩니다.
모든 효소 반응은 어느 정도 가역적이므로 제품은 기질로 간주될 수도 있습니다. 사실, 평형은 일반적으로 생성물이 형성되는 방향으로 이동하며 역반응을 감지하기 어려울 수 있습니다.
효소의 작용 메커니즘.효소 반응 속도는 기질 농도[[S]]와 존재하는 효소의 양에 따라 달라집니다. 이 양은 얼마나 많은 효소 분자가 기질과 결합할지를 결정하며, 이 효소에 의해 촉매되는 반응 속도는 효소-기질 복합체의 함량에 따라 달라집니다. 생화학자들이 관심을 갖는 대부분의 상황에서 효소 농도는 매우 낮고 기질은 과잉으로 존재합니다. 또한 생화학자들은 효소-기질 복합체의 형성이 생성물로의 전환을 통해 균형을 이루는 정상 상태에 도달한 과정을 연구합니다. 이러한 조건에서 농도 [[S]]에 대한 기질의 효소 변환 속도(v)의 의존성은 Michaelis-Menten 방정식으로 설명됩니다.
여기서 KM은 효소의 활성을 나타내는 미카엘리스 상수이고, V는 주어진 총 효소 농도에서 최대 반응 속도입니다. 이 방정식으로부터 작은 [[S]]에서 반응 속도는 기질의 농도에 비례하여 증가한다는 것을 알 수 있습니다. 그러나 후자가 충분히 크게 증가하면 이 비례성은 사라집니다. 반응 속도는 [[S]]에 의존하지 않습니다. 모든 효소 분자가 기질에 의해 점유될 때 포화가 발생합니다. 모든 세부사항에서 효소의 작용 메커니즘을 밝히는 것은 미래의 문제이지만, 효소의 중요한 특징 중 일부는 이미 확립되었습니다. 각 효소에는 기질이 결합하는 하나 이상의 활성 부위가 있습니다. 이 센터는 매우 구체적입니다. "그들의" 기질이나 밀접하게 관련된 화합물만을 "인식"합니다. 활성 센터는 효소 분자의 특수 화학 그룹에 의해 형성되며 특정 방식으로 서로 상대적으로 배치됩니다. 매우 쉽게 발생하는 효소 활성의 상실은 이들 그룹의 상호 방향 변화와 정확하게 연관되어 있습니다. 효소와 관련된 기질 분자는 변화를 겪으며 그 결과 일부 화학 결합이 끊어지고 다른 화학 결합이 형성됩니다. 이 과정이 일어나기 위해서는 에너지가 필요합니다. 효소의 역할은 기질이 생성물로 전환되기 위해 극복해야 하는 에너지 장벽을 낮추는 것입니다. 그러한 감소가 정확히 어떻게 보장되는지는 완전히 확립되지 않았습니다.
효소 반응과 에너지. 6탄당인 포도당이 산화되어 이산화탄소와 물을 형성하는 등 영양소 대사에서 에너지가 방출되는 것은 일련의 공동 효소 반응을 통해 발생합니다. 동물 세포에서는 포도당을 피루브산(피루브산염)이나 젖산(젖산염)으로 전환시키는 데 10가지 다른 효소가 관여합니다. 이 과정을 해당과정이라고 합니다. 첫 번째 반응인 포도당의 인산화에는 ATP의 참여가 필요합니다. 포도당 한 분자를 피루브산 두 분자로 전환하려면 두 분자의 ATP가 필요하지만, 중간 단계에서는 아데노신 이인산(ADP)에서 4분자의 ATP가 형성되므로 전체 과정에서 2분자의 ATP가 생성됩니다. 다음으로 피루브산은 미토콘드리아와 관련된 효소의 참여로 이산화탄소와 물로 산화됩니다. 이러한 변형은 트리카르복실산 회로 또는 시트르산 회로라는 주기를 형성합니다.
신진대사도 참조하세요. 한 물질의 산화는 항상 다른 물질의 환원과 관련됩니다. 첫 번째 물질은 수소 원자를 포기하고 두 번째 물질은 수소 원자를 추가합니다. 이러한 과정은 기질에서 조효소로 수소 원자의 이동을 보장하는 탈수소효소에 의해 촉매됩니다. 트리카르복실산 회로에서 일부 특정 탈수소효소는 기질을 산화하여 환원된 형태의 조효소(니코틴아미드 디뉴클레오티드, NAD로 지정)를 형성하는 반면, 다른 탈수소효소는 환원된 조효소(NADCH)를 산화하여 시토크롬(철 함유 헤모단백질)을 포함한 다른 호흡 효소를 감소시킵니다. , 여기서 철 원자는 산화된 다음 환원됩니다. 궁극적으로 철 함유 핵심 효소 중 하나인 시토크롬 산화효소의 환원형은 흡입된 공기와 함께 우리 몸에 유입되는 산소에 의해 산화됩니다. 설탕이 연소되면(대기 산소에 의한 산화) 설탕의 탄소 원자가 산소와 직접 상호 작용하여 이산화탄소를 형성합니다. 연소와 달리 체내에서 당이 산화될 때 산소는 시토크롬 산화효소 철 자체를 산화시키지만, 궁극적으로 산화 전위는 효소에 의해 매개되는 다단계 과정을 통해 당을 완전히 산화시키는 데 사용됩니다. 특정 산화 단계 동안 영양분에 포함된 에너지는 주로 작은 부분으로 방출되어 ATP의 인산염 결합에 저장될 수 있습니다. 여기에는 주목할만한 효소가 참여하는데, 산화 반응(에너지 제공)과 ATP 형성 반응(에너지 저장)을 결합합니다. 이 접합 과정은 산화적 인산화로 알려져 있습니다. 결합된 효소 반응이 없다면 우리가 알고 있는 형태의 생명체는 불가능할 것입니다. 효소는 또한 다른 많은 기능을 수행합니다. 이는 조직 단백질, 지방 및 탄수화물의 형성을 포함하여 다양한 합성 반응을 촉매합니다. 전체 효소 시스템은 복잡한 유기체에서 발견되는 광범위한 화학적 화합물을 합성하는 데 사용됩니다. 이를 위해서는 에너지가 필요하며, 모든 경우 그 공급원은 ATP와 같은 인산화된 화합물입니다.
효소와 소화.효소는 소화 과정에 필요한 참여자입니다. 저분자량 화합물만이 장벽을 통과하여 혈류로 들어갈 수 있으므로 식품 성분은 먼저 작은 분자로 분해되어야 합니다. 이는 단백질이 아미노산으로, 전분이 설탕으로, 지방이 지방산과 글리세롤로 효소 가수분해(분해)되는 동안 발생합니다. 단백질 가수분해는 위에서 발견되는 펩신이라는 효소에 의해 촉매됩니다. 매우 효과적인 다수의 소화 효소가 췌장에 의해 장으로 분비됩니다. 이들은 단백질을 가수분해하는 트립신과 키모트립신입니다. 지방을 분해하는 리파제; 전분 분해를 촉매하는 아밀라아제. 펩신, 트립신 및 키모트립신은 소위 비활성 형태로 분비됩니다. 자이모겐(전효소)은 위와 장에서만 활성화됩니다. 이는 이러한 효소가 췌장 및 위 세포를 파괴하지 않는 이유를 설명합니다. 위와 장의 벽은 소화 효소와 점액층으로부터 보호됩니다. 몇 가지 중요한 소화 효소가 소장 세포에서 분비됩니다. 풀이나 건초와 같은 식물성 식품에 저장된 대부분의 에너지는 셀룰라아제라는 효소에 의해 분해되는 셀룰로오스에 집중되어 있습니다. 이 효소는 초식동물의 체내에서 합성되지 않으며, 소나 양과 같은 반추동물은 위의 첫 번째 부분인 반추위에서 생성되는 미생물에 의해 셀룰라아제가 생성되기 때문에 셀룰로스가 포함된 음식만 먹을 수 있습니다. 흰개미는 또한 음식을 소화하기 위해 미생물을 사용합니다. 효소는 식품, 제약, 화학 및 섬유 산업에서 사용됩니다. 예를 들어 파파야에서 얻어 고기를 연하게 만드는 데 사용되는 식물 효소가 있습니다. 세제에도 효소가 첨가됩니다.
의학 및 농업 분야의 효소.모든 세포 과정에서 효소의 주요 역할에 대한 인식으로 인해 의학 및 농업 분야에서 효소가 널리 사용되었습니다. 모든 식물과 동물 유기체의 정상적인 기능은 효소의 효율적인 기능에 달려 있습니다. 많은 독성 물질(독)의 작용은 효소를 억제하는 능력에 기초합니다. 여러 약물이 동일한 효과를 갖습니다. 종종 약물이나 독성 물질의 효과는 신체 전체 또는 특정 조직에서 특정 효소의 기능에 대한 선택적 효과를 통해 추적될 수 있습니다. 예를 들어, 군사 목적으로 개발된 강력한 유기인 살충제와 신경 가스는 효소(주로 신경 자극 전달에 중요한 역할을 하는 콜린에스테라제)의 작용을 차단하여 파괴적인 효과를 나타냅니다. 효소 시스템에 대한 약물의 작용 메커니즘을 더 잘 이해하려면 일부 효소 억제제의 작동 방식을 고려하는 것이 유용합니다. 많은 억제제는 기질이 상호작용하는 동일한 부위인 효소의 활성 부위에 결합합니다. 이러한 억제제에서 가장 중요한 구조적 특징은 기질의 구조적 특징에 가깝고, 기질과 억제제가 모두 반응 매질에 존재하는 경우 효소에 결합하기 위해 둘 사이에 경쟁이 있습니다. 더욱이, 기질의 농도가 높을수록 억제제와 더 성공적으로 경쟁합니다. 다른 유형의 억제제는 기능적으로 중요한 화학 그룹과 관련된 효소 분자의 형태 변화를 유도합니다. 억제제의 작용 메커니즘을 연구하면 화학자가 새로운 약물을 만드는 데 도움이 됩니다. 강의 15. 효소: 구조, 특성, 기능.
강의 개요:
1. 효소의 일반적인 특성.
2. 효소의 구조.
3. 효소 촉매작용의 메커니즘.
4. 효소의 성질.
5. 효소의 명칭.
6. 효소의 분류.
7. 동위효소
8. 효소 반응의 동역학.
9. 효소 활성 측정 단위
1. 효소의 일반적인 특성.
정상적인 생리적 조건에서 신체의 생화학 반응은 빠른 속도로 발생하며 이는 단백질 성질의 생물학적 촉매에 의해 보장됩니다. 효소.
그들은 효소 과학, 즉 효소 (효소), 특정 단백질 과학, 즉 살아있는 세포에 의해 합성되고 신체에서 발생하는 다양한 생화학 반응을 활성화하는 촉매에 의해 연구됩니다. 일부 세포에는 최대 1000개의 서로 다른 효소가 포함될 수 있습니다.
2. 효소의 구조.
효소는 고분자량의 단백질이다. 다른 단백질과 마찬가지로 효소도 1차, 2차, 3차, 4차 수준의 분자 조직을 가지고 있습니다. 기본 구조아미노산의 순차적 조합이며 신체의 유전적 특성에 따라 결정됩니다. 효소의 개별 특성을 크게 특징 짓는 것입니다. 2차 구조
효소는 알파 나선 형태로 구성됩니다. 3차 구조소구체 형태를 가지며 활성 및 기타 센터의 형성에 참여합니다. 많은 효소가 4차 구조
여러 하위 단위의 결합을 나타내며, 각 하위 단위는 질적, 양적 측면에서 서로 다른 세 가지 수준의 분자 조직을 특징으로 합니다.
효소가 단순단백질, 즉 아미노산으로만 이루어진 경우를 단순효소라 한다. 단순 효소에는 펩신, 아밀라제, 리파제(거의 모든 위장 효소)가 포함됩니다.
복합효소는 단백질 부분과 비단백질 부분으로 구성됩니다. 효소의 단백질 부분을 - 아포효소,비단백질 – 조효소.조효소와 아포효소 형태 홀로효소.보효소는 반응 기간 동안만 단백질 부분과 연결되거나 영구적인 강한 결합으로 서로 결합할 수 있습니다(그런 다음 비단백질 부분을 - 보철 그룹). 어쨌든 비단백질 성분은 기질과 상호작용하여 화학반응에 직접적으로 관여합니다. 보조효소는 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.
뉴클레오시드 삼인산.
미네랄(아연, 구리, 마그네슘).
활성 형태의 비타민 (B 1은 효소 탈탄산 효소의 일부, B 2는 탈수소 효소의 일부, B 6은 전이 효소의 일부).
보효소의 주요 기능:
촉매 작용에 참여합니다.
효소와 기질 사이의 접촉을 확립합니다.
아포효소의 안정화.
아포효소는 비단백질 부분의 촉매 활성을 강화하고 효소 작용의 특이성을 결정합니다.
각 효소에는 여러 기능 센터가 포함되어 있습니다.
액티브 센터- 기질과 특이적으로 상호작용하는 효소 분자 구역. 활성 센터는 여러 아미노산 잔기의 기능 그룹으로 표시됩니다. 여기서 기질의 부착과 화학적 변형이 발생합니다.
알로스테릭 센터또는 조절 - 이것은 활성화 제와 억제제의 부착을 담당하는 효소 영역입니다. 이 센터는 효소 활성 조절에 관여합니다.
이 센터는 효소 분자의 다른 부분에 위치하고 있습니다.
V 3 = 케이 3* [ 에프 0 ] * [ 에스] / Km.
이 방정식에서 케이 3 , 에프 0 ], Km - 상수이며 새로운 상수 K*로 대체될 수 있습니다. 따라서 낮은 기질 농도에서 반응 속도는 이 농도에 정비례합니다.
V 3 = 케이* * [ 에스].
이 의존성은 그래프 2의 첫 번째 섹션에 해당합니다.
2. 효소 농도에 대한 속도의 의존성은 높은 기질 농도에서 나타납니다.
S?Km.
이 경우 Km은 무시될 수 있으며 방정식은 다음과 같습니다.
V 3 = 케이 3* (([ 에프 0 ] * [ 에스]) / [ 에스]) = 케이 3* [ 에프 0 ] = V 최대.
따라서 높은 기질 농도에서 반응 속도는 효소 농도에 따라 결정되며 최대 값에 도달합니다.
V 3 = 케이 3 [ 에프 0 ] = V 최대. (그래프 2의 세 번째 섹션).
3. V 3 = V max /2 조건에서 Km의 수치를 결정할 수 있습니다. 이 경우 방정식은 다음과 같은 형식을 취합니다.
V max /2 = ((V max * [S]) /Km+ [S]), 이는 Km= [S]를 의미합니다.
따라서 Km은 수치적으로 최대값의 절반에 해당하는 반응 속도에서 기질 농도와 동일합니다. Km은 효소의 매우 중요한 특성입니다. 이는 몰(10 -2 - 10 -6 mol) 단위로 측정되며 효소의 특이성을 나타냅니다. Km이 낮을수록 효소의 특이성이 높아집니다.
그래픽 정의 상수 미카엘리스.
직선을 나타내는 그래프를 사용하는 것이 더 편리합니다.
이러한 그래프는 Lineweaver - Burke(이중 역수 그래프)에 의해 제안되었으며 역 Michaelis - Menten 방정식에 해당합니다.
활성화제와 억제제의 존재에 따른 효소 반응 속도의 의존성
활성제 -효소 반응 속도를 증가시키는 물질. 하나의 효소(HCl - 펩시노겐 활성화제)의 활성을 증가시키는 특정 활성화제와 여러 효소(Mg 이온 - 헥소키나제 활성화제, K, Na - ATPase 및 기타 효소)의 활성을 증가시키는 비특이적 활성화제가 있습니다. 금속 이온, 대사산물 및 뉴클레오티드는 활성화제 역할을 할 수 있습니다.
활성제의 작용 메커니즘
1. 효소의 활성 중심이 완성되어 효소와 기질의 상호 작용이 촉진됩니다. 이 메커니즘은 주로 금속 이온에서 발생합니다.
2. 알로스테릭 활성제는 효소의 알로스테릭 부위(서브유닛)와 상호작용하며, 그 변화를 통해 간접적으로 활성 센터의 구조를 변경하고 효소의 활성을 증가시킵니다. 효소 반응의 대사산물인 ATP는 알로스테릭 효과를 갖습니다.
3. 알로스테릭 메커니즘은 효소의 올리고머성의 변화와 결합될 수 있습니다. 활성제의 영향으로 여러 하위 단위가 올리고머 형태로 결합되어 효소의 활성이 급격히 증가합니다. 예를 들어, 이소시트레이트는 아세틸-CoA 카르복실라제 효소의 활성화제입니다.
4. 인산화 - 효소의 탈인산화는 효소의 가역적 변형을 의미합니다. H 3 PO 4를 첨가하면 효소의 활성이 급격히 증가하는 경우가 가장 많습니다. 예를 들어, 효소 포스포릴라제의 두 개의 비활성 이량체는 네 개의 ATP 분자와 결합하여 활성 사량체 인산화 형태의 효소를 형성합니다. 효소의 인산화는 올리고머성의 변화와 결합될 수 있습니다. 어떤 경우에는 효소의 인산화가 그 활성을 감소시키는 경우도 있습니다(예: 효소 글리코겐 합성효소의 인산화).
5. 부분적인 단백질 분해(돌이킬 수 없는 변형). 이 메커니즘을 통해 분자 조각이 비활성 형태의 효소(전효소)에서 분리되어 효소의 활성 중심을 차단합니다. 예를 들어, 비활성 펩시노겐은 HCL의 영향으로 활성 펩신으로 전환됩니다.
억제제 - 효소 활성을 감소시키는 물질.
에 의해 특성특정 억제제와 비특이적 억제제를 구별합니다.
에 의해 가역성효과에 따라 가역적 억제제와 비가역적 억제제가 구별됩니다.
에 의해 장소 행위활성 센터와 활성 센터 외부에 작용하는 억제제가 있습니다.
에 의해 기구 행위경쟁적 억제제와 비경쟁적 억제제로 구분됩니다.
경쟁력 있는 금지 .
이 유형의 억제제는 기판 구조에 가까운 구조를 가지고 있습니다. 이 때문에 억제제와 기질은 효소의 활성 부위에 결합하기 위해 경쟁합니다. 경쟁적 억제는 가역적 억제입니다. 경쟁적 억제자의 효과는 반응 기질의 농도를 증가시킴으로써 감소될 수 있습니다.
경쟁적 억제의 예는 구조가 숙신산과 유사한 디카르복실산 말론산에 의해 디카르복실산 숙신산의 산화를 촉매하는 숙신산 탈수소효소의 활성을 억제하는 것입니다.
경쟁적 억제의 원리는 약물 개발에 널리 사용됩니다. 예를 들어, 술폰아미드 약물은 미생물의 성장에 필요한 파라아미노벤조산의 구조에 가까운 구조를 가지고 있습니다. 설폰아미드는 파라아미노벤조산의 흡수에 필요한 미생물 효소를 차단합니다. 일부 항암제는 질소 염기와 유사하여 핵산(플루오로우라실)의 합성을 억제합니다.
그래픽적으로 경쟁적 억제의 형태는 다음과 같습니다.
경쟁력없는 금지 .
비경쟁적 억제제는 반응 기질과 구조적으로 유사하지 않으므로 높은 기질 농도에서 대체될 수 없습니다. 비경쟁적 억제제의 작용에는 여러 가지 옵션이 있습니다.
1. 효소 활성 중심의 작용기를 차단하여 결과적으로 활성을 감소시킵니다. 예를 들어, SH 그룹의 활동은 티올 독을 가역적으로(금속염, 수은, 납) 결합하거나 비가역적으로(모니오도아세트산) 결합할 수 있습니다. SH 그룹이 풍부한 추가 물질(예: 유니티올)을 도입하면 티올 억제제의 억제 효과를 줄일 수 있습니다. 효소 활성 중심의 OH기를 차단하는 세린 억제제가 발견되어 사용됩니다. 유기 인불소 함유 물질이 이러한 효과를 갖습니다. 특히 이러한 물질은 신경전달물질인 아세틸콜린을 파괴하는 효소 아세틸콜린에스테라제의 OH 그룹을 억제할 수 있습니다.
2. 효소 활성 부위의 일부인 금속 이온을 차단합니다. 예를 들어, 시안화물은 철 원자를 차단하고, EDTA(에틸렌디아민테트라아세테이트)는 Ca 및 Mg 이온을 차단합니다.
3. 알로스테릭 억제제는 협력의 원리에 따라 알로스테릭 부위와 간접적으로 상호작용하여 촉매 부위의 구조와 활성을 변화시킵니다. 그래픽적으로 비경쟁적 억제는 다음과 같은 형태를 갖습니다.
비경쟁적 억제에서 최대 반응 속도는 기질 농도를 증가시켜 달성할 수 없습니다.
대사 중 효소 활성 조절
효소 활성의 변화로 인해 변화하는 조건(식이, 환경 영향 등)에 대한 신체의 적응이 가능합니다. 신체의 효소 반응 속도를 조절하는 방법에는 여러 가지가 있습니다.
1. 효소 합성 속도의 변화(이 메커니즘은 오랜 시간이 필요함)
2. 세포막의 투과성을 변화시켜 기질과 효소의 가용성을 높입니다.
3. 세포와 조직에 이미 존재하는 효소 활성의 변화. 이 메커니즘은 고속으로 발생하며 가역적입니다.
다단계 효소 공정에서는 공정의 전체 속도를 제한하는 조절, 핵심 효소가 분리됩니다. 대부분 이들은 과정의 초기 및 최종 단계의 효소입니다. 주요 효소의 활성 변화는 다양한 메커니즘을 통해 발생합니다.
1. 알로스테릭 메커니즘:
2. 효소 올리고머성의 변화:
모노머가 활성화되지 않음 - 올리고머가 활성화됨
3. 인산화 - 탈인산화:
효소 (비활성) + H 3 PO 4 - 인산화된 활성 효소.
자동 조절 메커니즘은 세포에 널리 퍼져 있습니다. 자동 조절 메커니즘은 특히 효소 과정의 생성물이 초기 단계의 효소를 억제하는 역억제(retroinhibition)입니다. 예를 들어, 고농도의 퓨린과 피리미딘 뉴클레오티드는 합성 초기 단계를 억제합니다.
때로는 초기 기질이 최종 효소를 활성화합니다(그림 참조). 기질 A는 F3를 활성화합니다. 예를 들어, 포도당의 활성 형태(포도당-6-인산)는 포도당에서 글리코겐을 합성하는 최종 효소(글리코겐 합성효소)를 활성화합니다.
세포 내 효소의 구조적 구성
신체의 대사 과정의 일관성은 세포 내 효소의 구조적 통일성으로 인해 가능합니다. 개별 효소는 특정 세포 내 구조에 위치합니다. 구획화 . 예를 들어, 칼륨 효소(나트륨 ATPase)는 원형질막에서 활성을 갖습니다. 산화 반응 효소(숙신산 탈수소효소, 시토크롬 산화효소)는 미토콘드리아에서 활성입니다. 핵산 합성을 위한 효소(DNA 중합효소)는 핵에서 활동합니다. 다양한 물질(RNAase, phosphatase 등)을 분해하는 효소가 리소좀에서 활동합니다.
주어진 세포 구조에서 가장 활동적인 효소를 효소라고 합니다. 지시자 또는 마커 효소. 임상 실습에서의 정의는 구조적 조직 손상의 깊이를 반영합니다. 일부 효소는 피루브산의 산화를 수행하는 피루브산 탈수소효소 복합체(PDC)와 같은 다중 효소 복합체로 결합됩니다.
원칙발각그리고양적정의효소:
효소의 검출은 높은 특이성에 기초합니다. 효소는 그들이 생성하는 작용, 즉 이 효소가 촉매하는 반응의 발생에 기초합니다. 예를 들어, 아밀라아제는 전분을 포도당으로 분해하는 반응을 통해 검출됩니다.
효소 반응 발생 기준은 다음과 같습니다.
반응 기질의 소멸
반응 생성물의 모습
· 조효소의 광학적 성질의 변화.
효소 정량
세포 내 효소의 농도는 매우 낮기 때문에 실제 농도는 결정되지 않지만, 효소의 양은 효소의 활성에 의해 간접적으로 판단됩니다.
효소 활성은 최적의 조건(최적 온도, pH, 지나치게 높은 기질 농도)에서 발생하는 효소 반응 속도로 평가됩니다. 이러한 조건에서 반응 속도는 효소 농도(V= K 3 )에 정비례합니다.
단위 활동 ( 수량 ) 효소
임상 실습에서는 여러 단위의 효소 활성이 사용됩니다.
1. 국제 단위는 25℃의 온도에서 분당 1 마이크로몰의 기질 전환을 촉매하는 효소의 양입니다.
2. 촉매(SI 시스템에서)는 초당 1몰의 기질 전환을 촉매하는 효소의 양입니다.
3. 비활성 - 효소 단백질의 질량에 대한 효소 활성의 비율.
4. 효소의 분자활성은 효소 1분자의 작용으로 기질의 몇 분자가 전환되는지를 나타낸다.
임상효소학
의료 행위에서 효소에 관한 정보를 적용하는 것은 의료 효소학의 한 분야입니다. 여기에는 3개의 섹션이 포함됩니다.
1. 효소진단
2. 효소학
3. 효소치료
효소진단 - 질병 진단을 위한 효소 활성 연구의 가능성을 탐구하는 섹션입니다. 개별 조직의 손상을 평가하기 위해 기관별 효소와 동위효소가 사용됩니다.
소아과 진료에서 효소 진단을 실시할 때 어린이의 특성을 고려할 필요가 있습니다. 어린이의 경우 일부 효소의 활성이 성인보다 높습니다. 예를 들어, 높은 LDH 활성은 출생 후 초기에 무산소 과정이 우세함을 반영합니다. 어린이의 혈장 내 트랜스아미나제 함량은 혈관 조직 투과성이 증가하여 증가합니다. 적혈구의 분해가 증가하여 포도당-6-인산 탈수소효소 활성이 증가합니다. 반대로 다른 효소의 활성은 성인보다 낮습니다. 예를 들어, 분비 세포의 미성숙으로 인해 펩신과 췌장 효소(리파제, 아밀라제)의 활성이 감소됩니다.
나이가 들면 개별 동위효소의 재분배가 가능합니다. 따라서 어린이에서는 LDH 3(더 무산소성 형태)이 우세하고, 성인에서는 LDH 2(더 호기성 형태)가 우세합니다.
효소병리학 - 질병을 연구하는 효소학의 한 분야로, 질병의 주요 발달 메커니즘은 효소 활성을 위반하는 것입니다. 여기에는 탄수화물(갈락토스혈증, 글리코겐증, 점액다당증), 아미노산(페닐케톤뇨증, 시스틴뇨증), 뉴클레오티드(오로타타시뇨증), 포르피린(포르피린증)의 대사 장애가 포함됩니다.
효소치료 - 의약 목적을 위한 효소, 조효소, 활성화제 및 억제제의 사용을 연구하는 효소학의 한 분야입니다. 효소는 대체 목적(펩신, 췌장 효소), 괴사 덩어리, 혈전 제거 및 점성 삼출물 액화를 위한 용해 목적으로 사용될 수 있습니다.
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효소
세포에서 합성되고 화학적 변형을 거치지 않고 세포에서 일어나는 반응을 여러 번 가속화하는 단백질 성격의 유기 물질. 무생물에도 유사한 효과를 갖는 물질이 존재하며 이를 촉매라고 합니다. 효소(라틴어 fermentum - 발효, 누룩에서 유래)는 때때로 효소(그리스어 en - 내부, zyme - 누룩에서 유래)라고도 합니다. 모든 살아있는 세포에는 매우 많은 양의 효소가 포함되어 있으며, 그 촉매 활성에 따라 세포의 기능이 결정됩니다. 세포에서 일어나는 다양한 반응에는 거의 각각 특정 효소의 참여가 필요합니다. 효소의 화학적 성질과 그들이 촉매하는 반응에 대한 연구는 생화학의 특별하고 매우 중요한 영역인 효소학의 주제입니다. 많은 효소는 세포 내에서 유리 상태로 존재하며 단순히 세포질에 용해되어 있습니다. 다른 것들은 복잡하고 고도로 조직화된 구조와 연관되어 있습니다. 일반적으로 세포 외부에 위치하는 효소도 있습니다. 따라서 전분과 단백질의 분해를 촉매하는 효소는 췌장에서 장으로 분비됩니다. 효소와 많은 미생물에 의해 분비됩니다. 효소에 관한 최초의 데이터는 발효와 소화 과정을 연구하여 얻은 것입니다. L. 파스퇴르는 발효 연구에 큰 공헌을 했지만 살아있는 세포만이 상응하는 반응을 수행할 수 있다고 믿었습니다. 20세기 초. E. Buchner는 자당이 발효되어 이산화탄소와 에틸 알코올을 형성하는 과정이 무세포 효모 추출물에 의해 촉매될 수 있음을 보여주었습니다. 이 중요한 발견은 세포 효소의 분리와 연구를 자극했습니다. 1926년 미국 코넬대학교의 J. Sumner가 우레아제를 분리했습니다. 이는 거의 순수한 형태로 얻은 최초의 효소였습니다. 그 이후로 700개 이상의 효소가 발견되고 분리되었지만 살아있는 유기체에는 더 많은 효소가 존재합니다. 개별 효소의 특성에 대한 식별, 분리 및 연구는 현대 효소학의 중심 위치를 차지합니다. 당 분해, 고에너지 화합물 아데노신 삼인산(ATP)의 형성 및 가수분해와 같은 기본적인 에너지 전환 과정에 관여하는 효소는 동물, 식물, 박테리아 등 모든 유형의 세포에 존재합니다. 그러나 특정 유기체의 조직에서만 생산되는 효소가 있습니다. 따라서 셀룰로오스 합성에 관여하는 효소는 식물 세포에서는 발견되지만 동물 세포에서는 발견되지 않습니다. 따라서 "보편적" 효소와 특정 세포 유형에 특정한 효소를 구별하는 것이 중요합니다. 일반적으로 말하면, 세포가 더 전문화될수록 특정 세포 기능을 수행하는 데 필요한 효소 세트를 합성할 가능성이 더 높아집니다.
효소는 단백질과 같습니다.모든 효소는 단순하거나 복잡한 단백질입니다(즉, 단백질 성분과 함께 비단백질 부분을 포함함).
단백질도 참조하세요. 효소는 분자량이 10,000에서 1,000,000달톤(Da) 이상인 큰 분자입니다. 비교를 위해 다음과 같이 표시합니다. 알려진 물질의 질량: 포도당 - 180, 이산화탄소 - 44, 아미노산 - 75 ~ 204 Da. 동일한 화학 반응을 촉매하지만 다른 유형의 세포에서 분리된 효소는 특성과 구성이 다르지만 일반적으로 구조가 어느 정도 유사합니다. 기능에 필요한 효소의 구조적 특징은 쉽게 상실됩니다. 따라서 가열되면 촉매 활성이 상실되면서 단백질 사슬이 재구성됩니다. 용액의 알칼리성 또는 산성 특성도 중요합니다. 대부분의 효소는 H+ 이온과 OH- 이온의 농도가 거의 같을 때 pH가 7에 가까운 용액에서 가장 잘 작동합니다. 이는 단백질 분자의 구조, 즉 효소의 활성이 배지의 수소 이온 농도에 크게 좌우되기 때문입니다. 살아있는 유기체에 존재하는 모든 단백질이 효소인 것은 아닙니다. 따라서 구조 단백질, 많은 특정 혈액 단백질, 단백질 호르몬 등에 의해 다른 기능이 수행됩니다.
보조효소 및 기질.많은 고분자량 효소는 조효소(또는 보조인자)라고 불리는 특정 저분자량 물질이 존재할 때만 촉매 활성을 나타냅니다. 대부분의 비타민과 많은 미네랄은 보조효소 역할을 합니다. 그렇기 때문에 그들은 음식과 함께 몸에 들어가야 합니다. 예를 들어, 비타민 PP(니코틴산 또는 니아신)와 리보플라빈은 탈수소효소의 기능에 필요한 보조효소의 일부입니다. 아연은 탄산탈수효소의 조효소로, 혈액에서 이산화탄소 방출을 촉매하는 효소로, 이산화탄소는 호기된 공기와 함께 몸에서 제거됩니다. 철과 구리는 호흡 효소 시토크롬 산화효소의 구성 요소 역할을 합니다. 효소가 있을 때 변형이 일어나는 물질을 기질이라고 합니다. 기질은 효소에 부착되어 분자의 일부 화학 결합이 끊어지고 다른 화학 결합이 생성되는 것을 가속화합니다. 생성된 생성물은 효소로부터 분리됩니다. 이 프로세스는 다음과 같이 표현됩니다.
모든 효소 반응은 어느 정도 가역적이므로 제품은 기질로 간주될 수도 있습니다. 사실, 평형은 일반적으로 생성물이 형성되는 방향으로 이동하며 역반응을 감지하기 어려울 수 있습니다.
효소의 작용 메커니즘.효소 반응 속도는 기질 농도[[S]]와 존재하는 효소의 양에 따라 달라집니다. 이 양은 얼마나 많은 효소 분자가 기질과 결합할지를 결정하며, 이 효소에 의해 촉매되는 반응 속도는 효소-기질 복합체의 함량에 따라 달라집니다. 생화학자들이 관심을 갖는 대부분의 상황에서 효소 농도는 매우 낮고 기질은 과잉으로 존재합니다. 또한 생화학자들은 효소-기질 복합체의 형성이 생성물로의 전환을 통해 균형을 이루는 정상 상태에 도달한 과정을 연구합니다. 이러한 조건에서 농도 [[S]]에 대한 기질의 효소 변환 속도(v)의 의존성은 Michaelis-Menten 방정식으로 설명됩니다.
여기서 KM은 효소의 활성을 나타내는 미카엘리스 상수이고, V는 주어진 총 효소 농도에서 최대 반응 속도입니다. 이 방정식으로부터 작은 [[S]]에서 반응 속도는 기질의 농도에 비례하여 증가한다는 것을 알 수 있습니다. 그러나 후자가 충분히 크게 증가하면 이 비례성은 사라집니다. 반응 속도는 [[S]]에 의존하지 않습니다. 모든 효소 분자가 기질에 의해 점유될 때 포화가 발생합니다. 모든 세부사항에서 효소의 작용 메커니즘을 밝히는 것은 미래의 문제이지만, 효소의 중요한 특징 중 일부는 이미 확립되었습니다. 각 효소에는 기질이 결합하는 하나 이상의 활성 부위가 있습니다. 이 센터는 매우 구체적입니다. "그들의" 기질이나 밀접하게 관련된 화합물만을 "인식"합니다. 활성 센터는 효소 분자의 특수 화학 그룹에 의해 형성되며 특정 방식으로 서로 상대적으로 배치됩니다. 매우 쉽게 발생하는 효소 활성의 상실은 이들 그룹의 상호 방향 변화와 정확하게 연관되어 있습니다. 효소와 관련된 기질 분자는 변화를 겪으며 그 결과 일부 화학 결합이 끊어지고 다른 화학 결합이 형성됩니다. 이 과정이 일어나기 위해서는 에너지가 필요합니다. 효소의 역할은 기질이 생성물로 전환되기 위해 극복해야 하는 에너지 장벽을 낮추는 것입니다. 그러한 감소가 정확히 어떻게 보장되는지는 완전히 확립되지 않았습니다.
효소 반응과 에너지. 6탄당인 포도당이 산화되어 이산화탄소와 물을 형성하는 등 영양소 대사에서 에너지가 방출되는 것은 일련의 공동 효소 반응을 통해 발생합니다. 동물 세포에서는 포도당을 피루브산(피루브산염)이나 젖산(젖산염)으로 전환시키는 데 10가지 다른 효소가 관여합니다. 이 과정을 해당과정이라고 합니다. 첫 번째 반응인 포도당의 인산화에는 ATP의 참여가 필요합니다. 포도당 한 분자를 피루브산 두 분자로 전환하려면 두 분자의 ATP가 필요하지만, 중간 단계에서는 아데노신 이인산(ADP)에서 4분자의 ATP가 형성되므로 전체 과정에서 2분자의 ATP가 생성됩니다. 다음으로 피루브산은 미토콘드리아와 관련된 효소의 참여로 이산화탄소와 물로 산화됩니다. 이러한 변형은 트리카르복실산 회로 또는 시트르산 회로라는 주기를 형성합니다.
신진대사도 참조하세요. 한 물질의 산화는 항상 다른 물질의 환원과 관련됩니다. 첫 번째 물질은 수소 원자를 포기하고 두 번째 물질은 수소 원자를 추가합니다. 이러한 과정은 기질에서 조효소로 수소 원자의 이동을 보장하는 탈수소효소에 의해 촉매됩니다. 트리카르복실산 회로에서 일부 특정 탈수소효소는 기질을 산화하여 환원된 형태의 조효소(니코틴아미드 디뉴클레오티드, NAD로 지정)를 형성하는 반면, 다른 탈수소효소는 환원된 조효소(NADCH)를 산화하여 시토크롬(철 함유 헤모단백질)을 포함한 다른 호흡 효소를 감소시킵니다. , 여기서 철 원자는 산화된 다음 환원됩니다. 궁극적으로 철 함유 핵심 효소 중 하나인 시토크롬 산화효소의 환원형은 흡입된 공기와 함께 우리 몸에 유입되는 산소에 의해 산화됩니다. 설탕이 연소되면(대기 산소에 의한 산화) 설탕의 탄소 원자가 산소와 직접 상호 작용하여 이산화탄소를 형성합니다. 연소와 달리 체내에서 당이 산화될 때 산소는 시토크롬 산화효소 철 자체를 산화시키지만, 궁극적으로 산화 전위는 효소에 의해 매개되는 다단계 과정을 통해 당을 완전히 산화시키는 데 사용됩니다. 특정 산화 단계 동안 영양분에 포함된 에너지는 주로 작은 부분으로 방출되어 ATP의 인산염 결합에 저장될 수 있습니다. 여기에는 주목할만한 효소가 참여하는데, 산화 반응(에너지 제공)과 ATP 형성 반응(에너지 저장)을 결합합니다. 이 접합 과정은 산화적 인산화로 알려져 있습니다. 결합된 효소 반응이 없다면 우리가 알고 있는 형태의 생명체는 불가능할 것입니다. 효소는 또한 다른 많은 기능을 수행합니다. 이는 조직 단백질, 지방 및 탄수화물의 형성을 포함하여 다양한 합성 반응을 촉매합니다. 전체 효소 시스템은 복잡한 유기체에서 발견되는 광범위한 화학적 화합물을 합성하는 데 사용됩니다. 이를 위해서는 에너지가 필요하며, 모든 경우 그 공급원은 ATP와 같은 인산화된 화합물입니다.
효소와 소화.효소는 소화 과정에 필요한 참여자입니다. 저분자량 화합물만이 장벽을 통과하여 혈류로 들어갈 수 있으므로 식품 성분은 먼저 작은 분자로 분해되어야 합니다. 이는 단백질이 아미노산으로, 전분이 설탕으로, 지방이 지방산과 글리세롤로 효소 가수분해(분해)되는 동안 발생합니다. 단백질 가수분해는 위에서 발견되는 펩신이라는 효소에 의해 촉매됩니다. 매우 효과적인 다수의 소화 효소가 췌장에 의해 장으로 분비됩니다. 이들은 단백질을 가수분해하는 트립신과 키모트립신입니다. 지방을 분해하는 리파제; 전분 분해를 촉매하는 아밀라아제. 펩신, 트립신 및 키모트립신은 소위 비활성 형태로 분비됩니다. 자이모겐(전효소)은 위와 장에서만 활성화됩니다. 이는 이러한 효소가 췌장 및 위 세포를 파괴하지 않는 이유를 설명합니다. 위와 장의 벽은 소화 효소와 점액층으로부터 보호됩니다. 몇 가지 중요한 소화 효소가 소장 세포에서 분비됩니다. 풀이나 건초와 같은 식물성 식품에 저장된 대부분의 에너지는 셀룰라아제라는 효소에 의해 분해되는 셀룰로오스에 집중되어 있습니다. 이 효소는 초식동물의 체내에서 합성되지 않으며, 소나 양과 같은 반추동물은 위의 첫 번째 부분인 반추위에서 생성되는 미생물에 의해 셀룰라아제가 생성되기 때문에 셀룰로스가 포함된 음식만 먹을 수 있습니다. 흰개미는 또한 음식을 소화하기 위해 미생물을 사용합니다. 효소는 식품, 제약, 화학 및 섬유 산업에서 사용됩니다. 예를 들어 파파야에서 얻어 고기를 연하게 만드는 데 사용되는 식물 효소가 있습니다. 세제에도 효소가 첨가됩니다.
의학 및 농업 분야의 효소.모든 세포 과정에서 효소의 주요 역할에 대한 인식으로 인해 의학 및 농업 분야에서 효소가 널리 사용되었습니다. 모든 식물과 동물 유기체의 정상적인 기능은 효소의 효율적인 기능에 달려 있습니다. 많은 독성 물질(독)의 작용은 효소를 억제하는 능력에 기초합니다. 여러 약물이 동일한 효과를 갖습니다. 종종 약물이나 독성 물질의 효과는 신체 전체 또는 특정 조직에서 특정 효소의 기능에 대한 선택적 효과를 통해 추적될 수 있습니다. 예를 들어, 군사 목적으로 개발된 강력한 유기인 살충제와 신경 가스는 효소(주로 신경 자극 전달에 중요한 역할을 하는 콜린에스테라제)의 작용을 차단하여 파괴적인 효과를 나타냅니다. 효소 시스템에 대한 약물의 작용 메커니즘을 더 잘 이해하려면 일부 효소 억제제의 작동 방식을 고려하는 것이 유용합니다. 많은 억제제는 기질이 상호작용하는 동일한 부위인 효소의 활성 부위에 결합합니다. 이러한 억제제에서 가장 중요한 구조적 특징은 기질의 구조적 특징에 가깝고, 기질과 억제제가 모두 반응 매질에 존재하는 경우 효소에 결합하기 위해 둘 사이에 경쟁이 있습니다. 더욱이, 기질의 농도가 높을수록 억제제와 더 성공적으로 경쟁합니다. 다른 유형의 억제제는 기능적으로 중요한 화학 그룹과 관련된 효소 분자의 형태 변화를 유도합니다. 억제제의 작용 메커니즘을 연구하면 화학자가 새로운 약물을 만드는 데 도움이 됩니다.
강의 15. 효소: 구조, 특성, 기능.
강의 개요:
1. 효소의 일반적인 특성.
2. 효소의 구조.
3. 효소 촉매작용의 메커니즘.
4. 효소의 성질.
5. 효소의 명칭.
6. 효소의 분류.
7. 동위효소
8. 효소 반응의 동역학.
9. 효소 활성 측정 단위
1. 효소의 일반적인 특성.
정상적인 생리적 조건에서 신체의 생화학 반응은 빠른 속도로 발생하며 이는 단백질 성질의 생물학적 촉매에 의해 보장됩니다. 효소.
그들은 효소 과학, 즉 효소 (효소), 특정 단백질 과학, 즉 살아있는 세포에 의해 합성되고 신체에서 발생하는 다양한 생화학 반응을 활성화하는 촉매에 의해 연구됩니다. 일부 세포에는 최대 1000개의 서로 다른 효소가 포함될 수 있습니다.
2. 효소의 구조.
효소는 고분자량의 단백질이다. 다른 단백질과 마찬가지로 효소도 1차, 2차, 3차, 4차 수준의 분자 조직을 가지고 있습니다. 기본 구조아미노산의 순차적 조합이며 신체의 유전적 특성에 따라 결정됩니다. 효소의 개별 특성을 크게 특징 짓는 것입니다. 2차 구조 효소는 알파 나선 형태로 구성됩니다. 3차 구조소구체 형태를 가지며 활성 및 기타 센터의 형성에 참여합니다. 많은 효소가 4차 구조 여러 하위 단위의 결합을 나타내며, 각 하위 단위는 질적, 양적 측면에서 서로 다른 세 가지 수준의 분자 조직을 특징으로 합니다.
효소가 단순단백질, 즉 아미노산으로만 이루어진 경우를 단순효소라 한다. 단순 효소에는 펩신, 아밀라제, 리파제(거의 모든 위장 효소)가 포함됩니다.
복합효소는 단백질 부분과 비단백질 부분으로 구성됩니다. 효소의 단백질 부분을 - 아포효소,비단백질 – 조효소.조효소와 아포효소 형태 홀로효소.보효소는 반응 기간 동안만 단백질 부분과 연결되거나 영구적인 강한 결합으로 서로 결합할 수 있습니다(그런 다음 비단백질 부분을 - 보철 그룹). 어쨌든 비단백질 성분은 기질과 상호작용하여 화학반응에 직접적으로 관여합니다. 보조효소는 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.
뉴클레오시드 삼인산.
미네랄(아연, 구리, 마그네슘).
활성 형태의 비타민 (B 1은 효소 탈탄산 효소의 일부, B 2는 탈수소 효소의 일부, B 6은 전이 효소의 일부).
보효소의 주요 기능:
촉매 작용에 참여합니다.
효소와 기질 사이의 접촉을 확립합니다.
아포효소의 안정화.
아포효소는 비단백질 부분의 촉매 활성을 강화하고 효소 작용의 특이성을 결정합니다.
각 효소에는 여러 기능 센터가 포함되어 있습니다.
액티브 센터- 기질과 특이적으로 상호작용하는 효소 분자 구역. 활성 센터는 여러 아미노산 잔기의 기능 그룹으로 표시됩니다. 여기서 기질의 부착과 화학적 변형이 발생합니다.
알로스테릭 센터또는 조절 - 이것은 활성화 제와 억제제의 부착을 담당하는 효소 영역입니다. 이 센터는 효소 활성 조절에 관여합니다.
이 센터는 효소 분자의 다른 부분에 위치하고 있습니다.
