Innehåll:
Fördelarna med aminosyror vid styrketräning. Fyra grupper som återspeglar bildandet av strukturen hos en proteinmolekyl.
Ett protein är en polymermolekyl i vilken det finns en grupp monomerer (det vill säga små grundämnen) - aminosyror. Egenskaperna och verkan av den senare beror på vilka aminosyror som bildar proteinets sammansättning, såväl som på deras växling. Totalt finns tjugo aminosyror i människokroppen, som finns i olika kombinationer i ett protein av olika design. Konventionellt kan alla komponenter i en proteinmolekyl betraktas som bokstäver i alfabetet, på vilka en viss mängd information är fixerad. Endast ett ord kan vittna om något föremål eller handling, och en uppsättning aminosyror kan indikera funktionen hos ett visst protein, dess kapacitet och arbetseffektivitet.
Om fördelarna
Hundratals artiklar och böcker har skrivits om funktionerna och fördelarna med sådana användbara element. Varför inte, eftersom de verkligen bildar vår kropp, är proteinets beståndsdelar och hjälper till att utvecklas i alla avseenden. De viktigaste egenskaperna inkluderar:
- acceleration av proteinsyntes. Närvaron i kroppen av ett komplett komplex av aminosyror bidrar till stimulering av insulinproduktion och aktivering av mTor. Tillsammans hjälper dessa mekanismer att trigga muskelmassatillväxt;
- energikälla. Sådana komponenter passerar genom en annan metabolisk väg och skiljer sig i sin funktion från kolhydrater. Som ett resultat får kroppen stora mängder energi och fylls med en aminosyrapool. Bottom line - muskler växer mycket snabbare;
- undertryckande av kataboliska processer. Med deras hjälp kan du för alltid glömma vad förstörelsen av dina egna muskler är, eftersom kroppen alltid kommer att ha material för att bygga nya proteinmolekyler;
- fettminskning. En användbar funktion är att hjälpa till med bildandet av leptin, vilket bidrar till den snabbaste förbränningen av kroppsfett. Allt detta gör att du kan uppnå maximal effekt.
De användbara åtgärderna av aminosyragrupper kan också inkludera deltagande i utbytet av kväve i kroppen, återställande av skadade vävnadsområden, säkerställande av metaboliska processer, full muskelåterhämtning och sänkning av blodsockernivåerna. Dessutom inkluderar fördelaktiga åtgärder att stimulera tillväxthormon, öka uthålligheten, förse kroppen med den nödvändiga mängden energi, normalisera metaboliska processer, stimulera immunförsvaret, normalisera matsmältningsprocessen, skydda mot strålning och så vidare.
Strukturera
Kemister urskiljer fyra huvudgrupper som återspeglar essensen av molekylens strukturella bildning, en komponent som är så nödvändig och viktig för människokroppen. Det finns bara fyra sådana grupper, och var och en av dem har sina egna egenskaper för bildning - primär, sekundär, tertiär och kvartär. Låt oss överväga dessa nyanser mer i detalj:
Slutsats
Här undersökte vi kort hur aminosyror bildar ett grundämne som är så nödvändigt för en person.
Kvartär struktur
Tertiär struktur
Olika sätt att representera den tredimensionella strukturen av ett protein med hjälp av triosfosfatisomeras som exempel. Till vänster - "stav"-modellen, med bilden av alla atomer och bindningarna mellan dem; element visas i färger. I mitten finns läggningsmotivet. Till höger - proteinets kontaktyta, byggd med hänsyn till atomernas van der Waals radier; färgerna visar funktionerna i aktiviteten på webbplatserna
Tertiär struktur - den rumsliga strukturen av polypeptidkedjan. Strukturellt består av element av den sekundära strukturen, stabiliserad olika typer interaktioner där hydrofoba interaktioner spelar väsentlig roll. I stabiliseringen av den tertiära strukturen delta:
- kovalenta bindningar (mellan två cysteinrester - disulfidbryggor);
– jonbindningar mellan motsatt laddade sidogrupper av aminosyrarester;
- vätebindningar;
– hydrofoba interaktioner. När den interagerar med omgivande vattenmolekyler viker sig proteinmolekylen så att de opolära sidogrupperna av aminosyror isoleras från den vattenhaltiga lösningen; polära hydrofila sidogrupper uppträder på ytan av molekylen.
Kvartär struktur (eller underenhet, domän) - ömsesidigt arrangemang flera polypeptidkedjor som en del av ett enda proteinkomplex. Proteinmolekyler som utgör ett protein med en kvartär struktur bildas separat på ribosomer och bildar först efter slutet av syntesen en gemensam supramolekylär struktur. Ett protein med en kvartär struktur kan innehålla både identiska och olika polypeptidkedjor. Samma typer av interaktioner deltar i stabiliseringen av den kvartära strukturen som i stabiliseringen av den tertiära. Supramolekylära proteinkomplex kan bestå av dussintals molekyler.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Proteins
Peptidbindning - huvudparametrar och funktioner
Peptidbindning - en typ av amidbindning som uppstår under bildandet av proteiner och peptider som ett resultat av interaktionen av α-aminogruppen (-NH 2) i en aminosyra med α-karboxylgruppen (-COOH) i en annan aminosyra. aminosyra.
Två aminosyror (1) och (2) bildar en dipeptid (en kedja av två aminosyror) och en vattenmolekyl. Enligt samma schema genererar ribosomen också längre kedjor av aminosyror: polypeptider och proteiner. De olika aminosyrorna som är "byggstenarna" i ett protein skiljer sig åt i R-radikalen.
Som i fallet med alla amider, i en peptidbindning, på grund av resonansen av kanoniska strukturer, har C-N-bindningen mellan karbonylgruppens kol och kväveatomen delvis en dubbel karaktär:
Detta manifesteras särskilt i en minskning av dess längd till 1,33 ångström:
Detta ger upphov till följande egenskaper:
– 4 bindningsatomer (C, N, O och H) och 2 α-kol är i samma plan. R-grupper av aminosyror och väte vid α-kol är utanför detta plan.
– H och O i peptidbindningen, liksom α-kolen i två aminosyror är transorienterade (trans-isomeren är mer stabil). När det gäller L-aminosyror, vilket är fallet i alla naturligt förekommande proteiner och peptider, är R-grupperna också transorienterade.
– Rotation runt C-N-bindningen är svår, rotation runt C-C-bindningen är möjlig.
Biuretreaktionen används för att detektera proteiner och peptider och för att kvantifiera dem i lösning.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Peptide bond
Litteratur:
1) Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Cellens molekylärbiologi. I 3 volymer. – M.: Mir, 1994.
2) Lehninger A. Fundamentals of biochemistry. I 3 volymer. – M.: Mir, 1985.
3) Strayer L. Biochemistry. I 3 volymer. – M.: Mir, 1984.
1.3. Aminosyror är de strukturella monomererna av proteiner. Aminosyrors struktur, nomenklatur, klassificering och egenskaper.
Aminosyror(aminokarboxylsyror) - organiska föreningar vars molekyl samtidigt innehåller karboxyl- och amingrupper. Aminosyror kan betraktas som derivat av karboxylsyror där en eller flera väteatomer är ersatta med amingrupper.
Peptidbindningen är kovalent till sin kemiska natur och ger hög styrka till proteinmolekylens primära struktur. Eftersom peptidbindningen är ett återkommande element i polypeptidkedjan och har specifika strukturella egenskaper, påverkar peptidbindningen inte bara formen av den primära strukturen, utan också de högre nivåerna av organisation av polypeptidkedjan.
Peptidgruppen (amid) har en ursprunglig struktur.
Alla fyra atomerna - N, C, O och C är belägna i samma plan, vilket motsvarar sp 2 -hybridisering av kol- och syreatomer i karbonylgruppen. Det ensamma elektronparet i kväveatomen går in i konjugering med -elektronerna i dubbelbindningen i karbonylgruppen. Som ett resultat förkortas C-N-bindningen i peptider och proteiner kraftigt, medan C=O-dubbelbindningen förlängs. Ur den elektroniska strukturens synvinkel är peptidgruppen ett tre-center p--konjugerat system, vars elektrontäthet förskjuts mot den mer elektronegativa syreatomen. I det här fallet uppstår höga elektrondonatorer (atom \u003d O) och elektronborttagningsegenskaper (atom H med kväve), vilket kraftigt ökar dessa atomers förmåga att bilda en vätebindning, på grund av vilken den viktigaste egenskapen hos proteiner uppstår - att bilda strukturer av oändligt olika former:
Varje peptidgrupp kan bilda två vätebindningar med andra grupper, inklusive peptidgrupper. Ett undantag är peptidgrupper som bildas med deltagande av aminosyrorna prolin eller hydroxiprolin, som endast kan bilda en vätebindning. Peptidkedjan på platsen där prolinen eller hydroxiprolinen är belägen är lätt böjd, eftersom den inte hålls, som vanligt, av en andra vätebindning.
Som ett resultat av det faktum att peptidbindningen kan existera i keto-enolformen (närvaron av ett platt konjugerat system),
rotation runt C-N-bindningen är förbjuden, och alla atomer i peptidgruppen har trans-konfigurationen. Cis-konfigurationen är energimässigt mindre gynnsam och förekommer endast i vissa cykliska peptider.
I sammansättningen av polypeptidkedjan alternerar stela strukturella element (platta peptidgrupper) med relativt mobila regioner (–CHR) som kan rotera runt bindningar, även om sådan rotation kan vara mycket begränsad på grund av svårigheter i det rumsliga arrangemanget av sidoradikaler (R) av aminosyrarester. Således påverkar den elektroniska och rumsliga strukturen av peptidgruppen den rumsliga veckningen av polypeptidkedjan och, framför allt, förutbestämmer bildningen av proteinets sekundära struktur.
sekundär struktur
Den sekundära strukturen hos proteiner är ett sätt att vika en polypeptidkedja till en ordnad form på grund av ett system av vätebindningar, d.v.s. bestämmer den rumsliga orienteringen av polypeptidkedjan. Det finns två former av sekundär struktur: spiral ( -spiral), förekommer inom en enda polypeptidkedja, och lagervikt ( -struktur) - mellan intilliggande polypeptidkedjor.
Även om den spiralformade strukturen i polypeptidkedjorna av proteiner hittades i form av separata sektioner, ger den proteinmolekylen en tillräckligt hög styrka, bestämmer i den både kort- och långdistansordningen för krafterna som är involverade i skapandet av vätebindningar.
-Helix tar hänsyn till alla egenskaper hos peptidbindningen, dess konfiguration har spiralsymmetri. Spiralens spolar är regelbundna; alla aminosyrarester i helixens ryggrad är ekvivalenta oavsett strukturen på deras sidoradikaler, och de senare deltar inte i bildandet av a-helixen. Det finns 3,6 aminosyrarester i ett varv av -helixen. Spiralen kan beskrivas med sekvensen
med 13 atomer i ringen (R-rester av aminosyror), där О...Н är en vätebindning.
Varje peptidgrupp bildar en vätebindning med den fjärde peptidgruppen från den.
-Spiral ger den lägsta bindningsspänningen, minsta dimensioner av ledigt utrymme nära axeln och minsta dimensioner av spiralspolen. α-helixen upptäcktes först i kristallint hemoglobin, och senare i nästan alla globulära proteiner.
Den lagervikta strukturen (-strukturen) har en lätt krökt konfiguration av -kolatomen i polypeptidkedjan och bildas med hjälp av vätebindningar mellan kedjorna.
-vikta ark kan bildas av parallella (N-terminaler pekar i en riktning) och antiparallella (N-terminaler som pekar i olika riktningar) polypeptidkedjor. Vikta strukturer har hittats i många strukturella proteiner (kollagen, keratin, silkesfibroin).
Uppsättningen av -helixar och -strukturer är ett viktigt kriterium genom vilket man kan bedöma graden av ordning i strukturen av en proteinmolekyl, stabiliteten hos proteiner under inverkan av fysikalisk-kemiska miljöfaktorer.
Baserat på nyare studier av globulära proteiner har ytterligare två nivåer fastställts: supersekundär struktur, som kännetecknar energetiskt föredragna aggregat av sekundärstrukturen, och domäner - delar av en proteinkula, som är ganska isolerade kulor.
Supersekundär struktur (superspole)är ensembler av interagerande sekundära strukturer. Utseendet på dessa ensembler indikerar att de är att föredra med tanke på antingen kinetiken för veckningsprocessen eller den fria energivinsten i det redan vikta proteinet. Den supertvinnade α-helixen finns i fibrillära proteiner.
Under domäner Det är vanligt att förstå kompakta autonoma subregioner i sammansättningen av ett protein, som kännetecknas av ett minimalt yta-till-volymförhållande, såväl som av det faktum att antalet funktionella bindningar i domänsammansättningen avsevärt överstiger det jämfört med närliggande domäner. Som regel utför domäner vissa funktioner och därför kallas de funktionella domäner.
Kunna knyta an till varandra peptid St. (en polymermolekyl bildas).
Peptidbindning - mellan α-karboxylgruppen i en amino. ochα-amino..annan amino..
När du namnger, lägg till suffixet "-il", den sista aminoken. inte rev. dens namn.
(alanyl-seryl-tryptofan)
Peptidbindningsegenskaper
1. Transposition av aminosyraradikaler med avseende på C-N-bindningen
2. Samplanaritet - alla atomer i peptidgruppen är i samma plan, medan "H" och "O" är belägna på motsatta sidor av peptidbindningen.
3. Närvaron av ketoformen (o-c=n) och enol-formen (o=c-t-n)
4. Förmåga att bilda två vätebindningar med andra peptider
5. Peptidbindningen har en partiell karaktär dubbelbindning, längden är mindre än en enkelbindning, är en stel struktur, rotation runt den är svår.
För detektion av proteiner och peptider - biuretreaktion (från blått till lila)
4) PROTEINFUNKTIONER:
Strukturella proteiner(kollagen, keratin),
Enzymatisk (pepsin, amylas),
Transport (transferrin, albumin, hemoglobin),
Mat (äggproteiner, spannmål),
Kontraktil och motorisk (aktin, myosin, tubulin),
Skyddande (immunoglobuliner, trombin, fibrinogen),
Regulatoriskt (somatotropt hormon, adrenokortikotropt hormon, insulin).
NIVÅER AV PROTEIN STRUKTUR ORGANISATION
Protein är en sekvens av aminosyror. bunden vän med en vän peptidbindningar.
Peptid - amino. inte mer än 10
Polypeptid - från 10 till
Protein - mer än 40 aminosyror.
PRIMÄR STRUKTUR -linjär proteinmolekyl, bild. i kombination med aminosyror. in i kedjan.
proteinpolymorfism- kan gå i arv och finnas kvar i befolkningen
Sekvensen och förhållandet mellan aminosyror i den primära strukturen bestämmer bildandet av sekundära, tertiära och kvartära strukturer.
SEKUNDÄR STRUKTUR- samspel pepp. grupper med arr. väte. anslutningar. Det finns 2 typer av strukturer - läggning i form av ett rep och en kruka.
Två varianter av den sekundära strukturen: α-helix (α-struktur eller parallell) och β-veckad skikt (β-struktur eller anti-parallell).
I ett protein är som regel båda strukturerna närvarande, men i olika proportioner.
I globulära proteiner dominerar α-helixen, i fibrillära proteiner β-strukturen.
Den sekundära strukturen bildas endast med deltagande av vätebindningar mellan peptidgrupper: syreatomen i en grupp reagerar med väteatomen i den andra, medan syret i den andra peptidgruppen binder till väte i den tredje, etc.
En peptidbindning är en stark koppling mellan fragment av två aminosyror, som ligger till grund för bildandet av linjära strukturer av proteiner och peptider. I sådana molekyler är varje aminosyra (med undantag för de terminala) kopplad till de föregående och efterföljande.
Beroende på antalet länkar kan peptidbindningar skapa dipeptider (består av två aminosyror), tripeptider (av tre), tetrapeptider, pentapeptider etc. Korta kedjor (från 10 till 50 monomerer) kallas oligopeptider, och långa kedjor kallas polypeptider och proteiner (molvikt mer än 10 tusen Ja).
Karakterisering av peptidbindningen
En peptidbindning är en kovalent kemisk förening mellan den första kolatomen i en aminosyra och kväveatomen i en annan, ett resultat av interaktionen av alfa-karboxylgruppen (COOH) med alfa-aminogruppen (NH 2). I detta fall sker den nukleofila substitutionen av OH-hydroxyl för en aminogrupp, från vilken väte separeras. Som ett resultat, en singel C-N anslutning och en vattenmolekyl.
Eftersom förlusten av vissa komponenter (OH-grupp och väteatom) sker under reaktionen kallas peptidenheter inte längre för aminosyror, utan aminosyrarester. På grund av det faktum att de senare innehåller 2 kolatomer är peptidkedjan alternerande C-C och C-N-bindningar som bildar peptidryggraden. På sidorna av den finns aminosyraradikaler. Avståndet mellan kol- och kväveatomer varierar från 0,132 till 0,127 nm, vilket indikerar en obestämd bindning.
En peptidbindning är en mycket stark typ av kemisk interaktion. Under vanliga biokemiska förhållanden som motsvarar den cellulära miljön, genomgår den inte självförstörelse.
Peptidbindningen av proteiner och peptider kännetecknas av egenskapen coplanaritet, eftersom alla atomer som är involverade i dess bildning (C, N, O och H) är belägna i samma plan. Detta fenomen förklaras av styvheten (d.v.s. omöjligheten av rotation av elementen runt bindningen) som är resultatet av resonansstabilisering. Inom aminosyrakedjan, mellan peptidgruppernas plan, finns a-kolatomer associerade med radikaler.
Konfigurationstyper
Beroende på positionen för alfa-kolatomerna i förhållande till peptidbindningen kan den senare ha två konfigurationer:
- "cis" (finns på ena sidan);
- "trans" (finns på olika sidor).
Transformen kännetecknas av större stabilitet. Ibland kännetecknas konfigurationer av arrangemanget av radikaler, vilket inte ändrar essensen, eftersom de är associerade med alfa-kolatomer.
Resonansfenomen
Det speciella med peptidbindningen är att den är 40% dubbel och kan hittas i tre former:
- Ketolic (0,132 nm) - C-N-bindning är stabiliserad och helt enkel.
- Övergångs- eller mesomerisk - en mellanform, har en delvis obestämd karaktär.
- Enol (0,127 nm) - peptidbindningen blir helt dubbel, och C-O anslutning– helt singel. I detta fall får syret en delvis negativ laddning och väteatomen en delvis positiv laddning.
Denna egenskap kallas resonanseffekten och förklaras av delokaliseringen av den kovalenta bindningen mellan kol- och kväveatomen. I detta fall bildar hybrid sp 2 orbitaler ett elektronmoln som fortplantar sig till syreatomen.
Peptidbindningsbildning
Peptidbindningsbildning är en typisk polykondensationsreaktion som är termodynamiskt ogynnsam. Under naturliga förhållanden förskjuts jämvikten mot fria aminosyror, därför krävs för implementeringen av syntesen en katalysator som aktiverar eller modifierar karboxylgruppen för att lättare lämna hydroxylgruppen.
I en levande cell sker bildandet av en peptidbindning i proteinsyntetiseringscentret, där specifika enzymer fungerar som en katalysator och arbetar med energiförbrukningen från makroerga bindningar.
