প্রোটিনের কাঠামোগত সংগঠন। প্রোটিন: প্রোটিন গঠন এবং কার্যাবলী একটি প্রোটিনের গঠন গ্রুপ দ্বারা নির্ধারিত হয়

প্রোটিন এবং তাদের কার্যাবলী।

আমরা আমাদের জীব তৈরির প্রধান পদার্থগুলি অধ্যয়ন করব। সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ একটি হল প্রোটিন।

কাঠবিড়ালি(প্রোটিন, পলিপেপটাইড) - কার্বন পদার্থ, চেইন-লিঙ্কযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড. তারা সমস্ত কোষের একটি অপরিহার্য অংশ।

অ্যামিনো অ্যাসিড- কার্বন যৌগ, যার অণু একই সাথে কার্বক্সিল (-COOH) এবং অ্যামাইন (NH2) গ্রুপ ধারণ করে।

প্রচুর পরিমাণে অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত যৌগকে বলা হয়- পলিপেপটাইড. প্রতিটি প্রোটিন আলাদা রাসায়নিক গঠনএকটি পলিপেপটাইড। কিছু প্রোটিন বিভিন্ন পলিপেপটাইড চেইন দিয়ে গঠিত। বেশিরভাগ প্রোটিনে গড়ে 300-500 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে। বেশ কিছু খুব সংক্ষিপ্ত প্রাকৃতিক প্রোটিন, 3-8টি অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ, এবং খুব দীর্ঘ বায়োপলিমার, 1500 টিরও বেশি অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ, পরিচিত।

প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলি তাদের অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন নির্ধারণ করে, একটি কঠোরভাবে স্থির ক্রমানুসারে, এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন, পালাক্রমে, নির্ধারিত হয় জিনগত সংকেত. প্রোটিন তৈরি করার সময়, 20 টি স্ট্যান্ডার্ড অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়।

প্রোটিনের গঠন।

বিভিন্ন স্তর আছে:

- প্রাথমিক কাঠামো -পলিপেপটাইড চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের পরিবর্তনের ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়।

বিশটি ভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডকে রাসায়নিক বর্ণমালার 20টি অক্ষরের সাথে তুলনা করা যেতে পারে, যা "শব্দ" 300-500 অক্ষর লম্বা করে। 20টি অক্ষরের সাহায্যে, আপনি এই ধরনের একটি সীমাহীন সংখ্যক লিখতে পারেন দীর্ঘ শব্দ. যদি আমরা বিবেচনা করি যে একটি শব্দে কমপক্ষে একটি অক্ষর প্রতিস্থাপন বা পুনর্বিন্যাস এটিকে একটি নতুন অর্থ দেয়, তাহলে 500 অক্ষর দীর্ঘ একটি শব্দের সংমিশ্রণের সংখ্যা 20500 হবে।

এটি জানা যায় যে একটি প্রোটিন অণুতে এমনকি একটি অ্যামিনো অ্যাসিড ইউনিটের প্রতিস্থাপন অন্যটির বৈশিষ্ট্যগুলিকে পরিবর্তন করে। প্রতিটি কোষে কয়েক হাজার থাকে বিভিন্ন ধরনেরপ্রোটিন অণু, এবং তাদের প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি কঠোরভাবে সংজ্ঞায়িত ক্রম দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। এটি একটি প্রদত্ত প্রোটিন অণুতে অ্যামিনো অ্যাসিডের পরিবর্তনের ক্রম যা এর বিশেষ ভৌত রাসায়নিক এবং জৈবিক বৈশিষ্ট্য নির্ধারণ করে। গবেষকরা দীর্ঘ প্রোটিন অণুতে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম ব্যাখ্যা করতে এবং এই জাতীয় অণুগুলিকে সংশ্লেষ করতে সক্ষম।

- গৌণ কাঠামো- বাঁকগুলির মধ্যে সমান দূরত্ব সহ একটি সর্পিল আকারে প্রোটিন অণু।

মধ্যে এন-এইচ গ্রুপএবং C=O, সংলগ্ন বাঁকগুলিতে অবস্থিত, হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি হয়। তারা অনেক বার পুনরাবৃত্তি হয়, সর্পিল নিয়মিত বাঁক বেঁধে.

- তৃতীয় কাঠামো- একটি সর্পিল কুণ্ডলী গঠন।

এই জট প্রোটিন চেইনের অংশগুলির নিয়মিত ইন্টারলেসিং দ্বারা গঠিত হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডের ইতিবাচক এবং নেতিবাচক চার্জযুক্ত গ্রুপগুলি প্রোটিন চেইনের এমনকি বিস্তৃত ব্যবধানযুক্ত অংশগুলিকে আকর্ষণ করে এবং একত্রিত করে। প্রোটিন অণুর অন্যান্য অংশ, যেমন, "জল-বিরক্তিকর" (হাইড্রোফোবিক) র‌্যাডিকেল বহন করে, একে অপরের কাছে চলে আসে।

প্রতিটি ধরণের প্রোটিন বাঁক এবং লুপ সহ একটি বলের নিজস্ব আকৃতি দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। তৃতীয় কাঠামো প্রাথমিক কাঠামোর উপর নির্ভর করে, অর্থাৎ শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম অনুসারে।
- চতুর্মুখী কাঠামো- অ্যাসেম্বলি প্রোটিন, যা প্রাথমিক কাঠামোর মধ্যে আলাদা এমন কয়েকটি চেইন নিয়ে গঠিত।
একত্রে একত্রিত হয়ে, তারা একটি জটিল প্রোটিন তৈরি করে যার শুধুমাত্র একটি তৃতীয়াংশ নয়, একটি চতুর্মুখী গঠনও রয়েছে।

প্রোটিন বিকৃতকরণ।

আয়নাইজিং বিকিরণের প্রভাবে, উচ্চ তাপমাত্রা, শক্তিশালী আন্দোলন, চরম pH মান (হাইড্রোজেন আয়নের ঘনত্ব), পাশাপাশি অ্যালকোহল বা অ্যাসিটোনের মতো জৈব দ্রাবকগুলির একটি সংখ্যা, প্রোটিনগুলি তাদের প্রাকৃতিক অবস্থা পরিবর্তন করে। প্রোটিনের প্রাকৃতিক গঠন লঙ্ঘন বলা হয় বিকৃতকরণবেশিরভাগ প্রোটিন তাদের জৈবিক ক্রিয়াকলাপ হারায়, যদিও তাদের প্রাথমিক গঠন বিকৃত হওয়ার পরে পরিবর্তিত হয় না। আসল বিষয়টি হ'ল অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির মধ্যে দুর্বল মিথস্ক্রিয়ার কারণে, বিকৃতকরণের প্রক্রিয়ায়, মাধ্যমিক, তৃতীয় এবং চতুর্মুখী কাঠামোগুলি লঙ্ঘন করা হয় এবং সমযোজী পেপটাইড বন্ধনগুলি (ইলেক্ট্রনের মিলনের সাথে) ভেঙে যায় না। তরল এবং স্বচ্ছ মুরগির ডিমের প্রোটিন গরম করা হলে অপরিবর্তনীয় বিকৃতকরণ লক্ষ্য করা যায়: এটি ঘন এবং অস্বচ্ছ হয়ে যায়। Denaturation এছাড়াও বিপরীত হতে পারে. ডিনাচারিং ফ্যাক্টর বাদ দেওয়ার পরে, অনেক প্রোটিন তাদের প্রাকৃতিক আকারে ফিরে আসতে সক্ষম হয়, যেমন renature

ভৌত বা রাসায়নিক কারণের ক্রিয়াকলাপের প্রতিক্রিয়ায় স্থানিক কাঠামোকে বিপরীতভাবে পরিবর্তন করার জন্য প্রোটিনের ক্ষমতা বিরক্তিকরতাকে অন্তর্নিহিত করে, যা সমস্ত জীবের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ সম্পত্তি।

প্রোটিন ফাংশন.

অনুঘটক

প্রতিটি জীবন্ত কোষে শত শত জৈব রাসায়নিক বিক্রিয়া ক্রমাগত সংঘটিত হয়। এই প্রতিক্রিয়াগুলির সময়, বাইরে থেকে আসা পুষ্টির বিভাজন এবং অক্সিডেশন ঘটে। অক্সিডেশনের ফলে প্রাপ্ত পুষ্টির শক্তি এবং তাদের ভাঙ্গনের পণ্যগুলি কোষ দ্বারা প্রয়োজনীয় বিভিন্ন পুষ্টির সংশ্লেষণের জন্য ব্যবহৃত হয়। জৈব যৌগ. এই ধরনের প্রতিক্রিয়ার দ্রুত সংঘটন জৈবিক অনুঘটক, বা প্রতিক্রিয়া ত্বরক - এনজাইম দ্বারা প্রদান করা হয়। এক হাজারেরও বেশি বিভিন্ন এনজাইম পরিচিত। তারা সবাই সাদা।
এনজাইম প্রোটিন - শরীরের প্রতিক্রিয়া গতি বাড়ায়। এনজাইমগুলি জটিল অণুগুলির ভাঙ্গন (ক্যাটাবোলিজম) এবং তাদের সংশ্লেষণ (অ্যানাবোলিজম), সেইসাথে ডিএনএ এবং আরএনএ টেমপ্লেট সংশ্লেষণ তৈরি এবং মেরামতের সাথে জড়িত।

কাঠামোগত।

সাইটোস্কেলটনের কাঠামোগত প্রোটিন, এক ধরনের আর্মেচারের মতো, কোষ এবং অনেক অর্গানেলকে আকৃতি দেয় এবং কোষের আকৃতি পরিবর্তনে জড়িত। কোলাজেন এবং ইলাস্টিন হল সংযোগকারী টিস্যুর আন্তঃকোষীয় পদার্থের প্রধান উপাদান (উদাহরণস্বরূপ, তরুণাস্থি), এবং চুল, নখ, পাখির পালক এবং কিছু খোসা অন্য কাঠামোগত প্রোটিন, কেরাটিন দ্বারা গঠিত।

প্রতিরক্ষামূলক।

1. শারীরিক সুরক্ষা।(উদাহরণ: কোলাজেন একটি প্রোটিন যা সংযোগকারী টিস্যুর আন্তঃকোষীয় পদার্থের ভিত্তি তৈরি করে)

1. রাসায়নিক সুরক্ষা।প্রোটিন অণুর সাথে বিষাক্ত পদার্থের আবদ্ধতা তাদের ডিটক্সিফিকেশন নিশ্চিত করে। (উদাহরণ: লিভারের এনজাইমগুলি যা বিষকে ভেঙে দেয় বা দ্রবণীয় আকারে রূপান্তর করে, যা শরীর থেকে তাদের দ্রুত অপসারণে অবদান রাখে)

1. ইমিউন সুরক্ষা।যখন ব্যাকটেরিয়া বা ভাইরাস প্রাণী এবং মানুষের রক্তে প্রবেশ করে, তখন শরীর বিশেষ প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিন - অ্যান্টিবডি তৈরি করে প্রতিক্রিয়া দেখায়। এই প্রোটিনগুলি শরীরের জন্য বিদেশী প্যাথোজেনগুলির প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হয়, যা তাদের গুরুত্বপূর্ণ কার্যকলাপকে দমন করে। প্রতিটি বিদেশী প্রোটিনের জন্য, শরীর বিশেষ "অ্যান্টি-প্রোটিন" - অ্যান্টিবডি তৈরি করে।

নিয়ন্ত্রক.

হরমোন রক্তে বাহিত হয়। বেশিরভাগ প্রাণীর হরমোন হল প্রোটিন বা পেপটাইড। রিসেপ্টরের সাথে হরমোনের আবদ্ধতা একটি সংকেত যা কোষে একটি প্রতিক্রিয়া ট্রিগার করে। হরমোন রক্ত ​​এবং কোষে পদার্থের ঘনত্ব, বৃদ্ধি, প্রজনন এবং অন্যান্য প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে। যেমন প্রোটিন একটি উদাহরণ ইনসুলিনযা রক্তে গ্লুকোজের ঘনত্ব নিয়ন্ত্রণ করে।

কোষগুলি আন্তঃকোষীয় পদার্থের মাধ্যমে প্রেরিত সংকেত প্রোটিন ব্যবহার করে একে অপরের সাথে যোগাযোগ করে। এই জাতীয় প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, সাইটোকাইনস এবং বৃদ্ধির কারণ।

সাইটোকাইনস- ছোট পেপটাইড তথ্য অণু। তারা কোষের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে, তাদের বেঁচে থাকা নির্ধারণ করে, বৃদ্ধি, পার্থক্য, কার্যকরী কার্যকলাপ এবং প্রোগ্রাম করা কোষের মৃত্যুকে উদ্দীপিত করে বা দমন করে, ইমিউন, এন্ডোক্রাইন এবং স্নায়ুতন্ত্রের ক্রিয়াগুলির সমন্বয় নিশ্চিত করে।

পরিবহন।

শুধুমাত্র প্রোটিন রক্তে পদার্থ পরিবহন করে, উদাহরণস্বরূপ, লাইপোপ্রোটিন(চর্বি স্থানান্তর) হিমোগ্লোবিন(অক্সিজেন পরিবহন), স্থানান্তর(লোহা পরিবহন) বা ঝিল্লি জুড়ে - Na +, K + -ATPase(সোডিয়াম এবং পটাসিয়াম আয়নের ট্রান্সমেমব্রেন পরিবহনের বিপরীতে), Ca2+-ATPase(কোষ থেকে ক্যালসিয়াম আয়ন পাম্প করা)।

রিসেপ্টর।

প্রোটিন রিসেপ্টরগুলি সাইটোপ্লাজমে অবস্থিত বা কোষের ঝিল্লিতে একত্রিত হতে পারে। রিসেপ্টর অণুর একটি অংশ সংকেত উপলব্ধি করে, যা প্রায়শই হয় রাসায়নিক পদার্থ, এবং কিছু ক্ষেত্রে - হালকা, যান্ত্রিক ক্রিয়া (উদাহরণস্বরূপ, প্রসারিত) এবং অন্যান্য উদ্দীপনা।

নির্মাণ.

বিবর্তনের প্রক্রিয়ায় প্রাণীরা দশটি বিশেষভাবে জটিল অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা হারিয়ে ফেলেছে, যাকে অপরিহার্য বলা হয়। তারা গাছপালা ও প্রাণীজ খাবার দিয়ে তৈরি করে নিয়ে আসে। এই ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি দুগ্ধজাত দ্রব্যের প্রোটিনে (দুধ, পনির, কুটির পনির), ডিম, মাছ, মাংসের পাশাপাশি সয়াবিন, মটরশুটি এবং কিছু অন্যান্য উদ্ভিদে পাওয়া যায়। পরিপাকতন্ত্রে, প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায়, যা রক্ত ​​​​প্রবাহে শোষিত হয় এবং কোষগুলিতে প্রবেশ করে। কোষগুলিতে, প্রস্তুত অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে, তাদের নিজস্ব প্রোটিন তৈরি হয়, যা একটি প্রদত্ত জীবের বৈশিষ্ট্য। প্রোটিন সমস্ত সেলুলার কাঠামোর একটি অপরিহার্য উপাদান এবং এটি তাদের গুরুত্বপূর্ণ বিল্ডিং ভূমিকা।

শক্তি.

প্রোটিন কোষের শক্তির উৎস হিসেবে কাজ করতে পারে। কার্বোহাইড্রেট বা চর্বির অভাবের সাথে, অ্যামিনো অ্যাসিড অণুগুলি অক্সিডাইজড হয়। এই প্রক্রিয়ায় নিঃসৃত শক্তি শরীরের গুরুত্বপূর্ণ প্রক্রিয়াগুলিকে সমর্থন করতে ব্যবহৃত হয়। দীর্ঘায়িত উপবাসের সাথে, পেশীর প্রোটিন, লিম্ফয়েড অঙ্গ, এপিথেলিয়াল টিস্যু এবং লিভার ব্যবহার করা হয়।

মোটর (মোটর)।

মোটর প্রোটিনের একটি সম্পূর্ণ শ্রেণী শরীরের নড়াচড়ার জন্য প্রদান করে, উদাহরণস্বরূপ, পেশীর সংকোচন, পেশীতে মায়োসিন সেতুর নড়াচড়া, শরীরের মধ্যে কোষের নড়াচড়া (উদাহরণস্বরূপ, লিউকোসাইটের অ্যামিবয়েড আন্দোলন)।

আসলে এটা খুব ছোট বিবরণপ্রোটিনের কার্যাবলী, যা কেবলমাত্র তাদের কার্যকারিতা এবং তাত্পর্য শরীরে স্পষ্টভাবে প্রদর্শন করতে পারে।

প্রোটিন সম্পর্কে বোঝার জন্য একটি ছোট ভিডিও:

একটি প্রোটিন হল অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি ক্রম, আবদ্ধ বন্ধুঅন্যান্য পেপটাইড বন্ডের সাথে।

এটা কল্পনা করা সহজ যে অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা ভিন্ন হতে পারে: কমপক্ষে দুটি থেকে যেকোনো যুক্তিসঙ্গত মান পর্যন্ত। জৈব রসায়নবিদরা বিবেচনা করতে সম্মত হয়েছেন যে যদি অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা 10 এর বেশি না হয়, তাহলে এই ধরনের যৌগকে পেপটাইড বলা হয়; যদি 10 বা তার বেশি অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে - পলিপেপটাইড। পলিপেপটাইডগুলি যেগুলি স্বতঃস্ফূর্তভাবে একটি নির্দিষ্ট স্থানিক কাঠামো গঠন এবং বজায় রাখতে পারে, যাকে কনফর্মেশন বলা হয়, প্রোটিন হিসাবে উল্লেখ করা হয়। এই জাতীয় কাঠামোর স্থিতিশীলতা তখনই সম্ভব যখন পলিপেপটাইডগুলি একটি নির্দিষ্ট দৈর্ঘ্যে পৌঁছায় (40টির বেশি অ্যামিনো অ্যাসিড); অতএব, 5,000 Da-এর বেশি আণবিক ওজন সহ পলিপেপটাইডগুলি সাধারণত প্রোটিন হিসাবে বিবেচিত হয়। (1Da একটি কার্বন আইসোটোপের 1/12 এর সমান)। শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্ট স্থানিক গঠন (নেটিভ স্ট্রাকচার) থাকলেই একটি প্রোটিন তার কার্য সম্পাদন করতে পারে।

একটি প্রোটিনের আকার ডাল্টন (আণবিক ওজন) এ পরিমাপ করা যেতে পারে, প্রায়শই উদ্ভূত একক - কিলোডাল্টন (কেডিএ) এ অণুর আকার অপেক্ষাকৃত বড় হওয়ার কারণে। ইস্ট প্রোটিন, গড়ে, 466 অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত এবং এর আণবিক ওজন 53 kDa। বর্তমানে পরিচিত সবচেয়ে বড় প্রোটিন, টিটিন, পেশী সারকোমেরেসের একটি উপাদান; এর বিভিন্ন আইসোফর্মের আণবিক ওজন 3000 থেকে 3700 kDa পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়, এতে 38,138 অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে (মানুষের সোলিয়াস পেশীতে)।

প্রোটিন গঠন

একটি প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক গঠন ভাঁজ করার প্রক্রিয়ায় গঠিত হয় (ইংরেজি থেকে। ভাঁজ-"ভাঁজ"). নিম্ন স্তরের কাঠামোর মিথস্ক্রিয়ার ফলে একটি ত্রিমাত্রিক কাঠামো গঠিত হয়।

প্রোটিন গঠনের চারটি স্তর রয়েছে:

প্রাথমিক কাঠামো- পলিপেপটাইড চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম।

গৌণ কাঠামো- এটি পলিপেপটাইড চেইনের পৃথক বিভাগগুলির স্থানের স্থান।

নিম্নলিখিত প্রোটিন সেকেন্ডারি গঠনের সবচেয়ে সাধারণ ধরনের:

α-হেলিসেস- অণুর দীর্ঘ অক্ষের চারপাশে টাইট বাঁক, একটি বাঁক হল 3.6 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ, এবং হেলিক্স পিচ হল 0.54 এনএম (0.15 এনএম প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ), হেলিক্সটি H এবং O পেপটাইড গ্রুপের মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা স্থিতিশীল হয় 4টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলিকে পৃথক করে। হেলিক্সটি একচেটিয়াভাবে অ্যামিনো অ্যাসিড (এল) এর এক ধরণের স্টেরিওইসোমার থেকে তৈরি করা হয়েছে। যদিও এটি বাম-হাতি বা ডান-হাতি হতে পারে, প্রোটিনে ডান-হাতি প্রাধান্য পায়। গ্লুটামিক অ্যাসিড, লাইসিন, আরজিনিনের ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মিথস্ক্রিয়া দ্বারা সর্পিলটি ভেঙে যায়। একে অপরের কাছাকাছি অবস্থিত অ্যাসপারাজিন, সেরিন, থ্রোনাইন এবং লিউসিনের অবশিষ্টাংশগুলি হেলিক্স গঠনে হস্তক্ষেপ করতে পারে, প্রোলিনের অবশিষ্টাংশ চেইন বাঁকিয়ে দেয় এবং α-হেলিক্সের গঠনকেও ব্যাহত করে.

β-pleated স্তর- বেশ কয়েকটি জিগজ্যাগ পলিপেপটাইড চেইন যেখানে হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি হয় অ্যামিনো অ্যাসিড বা বিভিন্ন প্রোটিন চেইনের মধ্যে প্রাথমিক কাঠামোতে (0.347 nm প্রতি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ) থেকে তুলনামূলকভাবে দূরে থাকে, এবং ঘনিষ্ঠভাবে ব্যবধানে থাকে না, যেমনটি হয় α-হেলিক্সের ক্ষেত্রে। . এই চেইনগুলি সাধারণত তাদের এন-টার্মিনালগুলির সাথে বিপরীত দিকে নির্দেশিত হয় (অ্যান্টি-সমান্তরাল অভিযোজন)। β-ভাঁজ স্তর গঠনের জন্য, অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশের গ্রুপগুলির ছোট আকারগুলি গুরুত্বপূর্ণ; সাধারণত গ্লাইসিন এবং অ্যালানাইন প্রাধান্য পায়।

একটি β-ভাঁজ স্তর আকারে প্রোটিন ভাঁজ

বিশৃঙ্খল কাঠামো হল মহাকাশে প্রোটিন চেইনের বিকৃত বিন্যাস।

প্রতিটি প্রোটিনের স্থানিক গঠন স্বতন্ত্র এবং এর প্রাথমিক গঠন দ্বারা নির্ধারিত হয়। যাইহোক, বিভিন্ন কাঠামো এবং ফাংশনের সাথে প্রোটিনের গঠনের তুলনা তাদের মধ্যে গৌণ কাঠামোর উপাদানগুলির অনুরূপ সংমিশ্রণের উপস্থিতি প্রকাশ করে। সেকেন্ডারি স্ট্রাকচার গঠনের এই ধরনের একটি নির্দিষ্ট ক্রমকে প্রোটিনের সুপার সেকেন্ডারি স্ট্রাকচার বলা হয়। অতি-সেকেন্ডারি গঠনটি আন্তঃ র্যাডিকাল মিথস্ক্রিয়ার কারণে গঠিত হয়।

α-হেলিস এবং β-কাঠামোর কিছু বৈশিষ্ট্যযুক্ত সমন্বয়কে প্রায়ই "কাঠামোগত মোটিফ" হিসাবে উল্লেখ করা হয়। তাদের নির্দিষ্ট নাম রয়েছে: "α-হেলিক্স-টার্ন-α-হেলিক্স", "α/β-ব্যারেল গঠন", "লিউসিন জিপার", "জিঙ্ক ফিঙ্গার" ইত্যাদি।

তৃতীয় কাঠামো- এটি মহাকাশে সমগ্র পলিপেপটাইড চেইন স্থাপন করার একটি উপায়। α-হেলিসেস, β-শীট ​​এবং সুপার সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের সাথে, টারশিয়ারি স্ট্রাকচার একটি বিকৃত কনফর্মেশন প্রদর্শন করে যা অণুর একটি উল্লেখযোগ্য অংশ দখল করতে পারে।

একটি তৃতীয় কাঠামোতে প্রোটিন ভাঁজ করার পরিকল্পিত উপস্থাপনা।

চতুর্মুখী কাঠামোবিভিন্ন পলিপেপটাইড চেইন (সাবুনিট, প্রোটোমার বা মনোমার) নিয়ে গঠিত প্রোটিনে ঘটে যখন এই সাবইউনিটের তৃতীয় কাঠামো একত্রিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন অণু 4 টি সাবুনিট নিয়ে গঠিত। সুপারমোলিকুলার গঠনগুলির একটি চতুর্মুখী গঠন রয়েছে - মাল্টিএনজাইম কমপ্লেক্স যা এনজাইম এবং কোএনজাইম (পাইরুভেট ডিহাইড্রোজেনেস) এবং আইসোএনজাইম (ল্যাকটেট ডিহাইড্রোজেনেস - LDH, ক্রিয়েটাইন ফসফোকিনেস - CPK) এর বেশ কয়েকটি অণু নিয়ে গঠিত।

তাই. স্থানিক গঠন পলিপেপটাইড চেইনের দৈর্ঘ্যের উপর নির্ভর করে না, তবে প্রতিটি প্রোটিনের জন্য নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ক্রম এবং সেইসাথে সংশ্লিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির পার্শ্ব র্যাডিকেলের বৈশিষ্ট্যের উপর নির্ভর করে। স্থানিক ত্রি-মাত্রিক গঠন বা প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের গঠন প্রাথমিকভাবে হাইড্রোজেন বন্ড, অ্যামিনো অ্যাসিডের অ-মেরু পার্শ্ব র্যাডিকেলের মধ্যে হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া এবং অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের বিপরীতভাবে চার্জযুক্ত পার্শ্ব গোষ্ঠীগুলির মধ্যে আয়নিক মিথস্ক্রিয়া দ্বারা গঠিত হয়। হাইড্রোজেন বন্ড প্রোটিন ম্যাক্রোমোলিকুলের স্থানিক কাঠামো গঠন এবং রক্ষণাবেক্ষণে একটি বিশাল ভূমিকা পালন করে।

হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়াগুলির জন্য, এগুলি অ-পোলার র্যাডিকালগুলির মধ্যে যোগাযোগের ফলে উদ্ভূত হয় যা জলের অণুর মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন ভাঙতে অক্ষম, যা প্রোটিন গ্লোবুলের পৃষ্ঠে স্থানচ্যুত হয়। প্রোটিন সংশ্লেষিত হওয়ার সাথে সাথে অ-মেরু রাসায়নিক গ্রুপগুলি গ্লোবুলের ভিতরে সংগ্রহ করা হয় এবং মেরুগুলিকে এর পৃষ্ঠের উপর জোর করে বের করা হয়। এইভাবে, একটি প্রোটিন অণু নিরপেক্ষ, ধনাত্মক চার্জযুক্ত বা ঋণাত্মক চার্জযুক্ত হতে পারে, দ্রাবকের pH এবং প্রোটিনের আয়নিক গ্রুপগুলির উপর নির্ভর করে। উপরন্তু, দুটি সিস্টাইন অবশিষ্টাংশের মধ্যে গঠিত S-S সমযোজী বন্ধন দ্বারা প্রোটিন গঠন বজায় রাখা হয়। একটি নেটিভ প্রোটিন গঠন গঠনের ফলস্বরূপ, পলিপেপটাইড চেইনের দূরবর্তী স্থানে অবস্থিত অনেক পরমাণু একে অপরের কাছে আসে এবং একে অপরের উপর কাজ করে, পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিড বা ছোট পলিপেপটাইডগুলিতে অনুপস্থিত নতুন বৈশিষ্ট্যগুলি অর্জন করে।

এটা বোঝা গুরুত্বপূর্ণ যে ভাঁজ - প্রোটিন (এবং অন্যান্য জৈব অণু) ভাঁজ করা একটি উদ্ভাসিত রূপ থেকে "নেটিভ" ফর্মে পরিণত হওয়া - একটি ভৌত ​​রাসায়নিক প্রক্রিয়া, যার ফলস্বরূপ প্রোটিনগুলি তাদের প্রাকৃতিক "বাসস্থান" (সমাধান, সাইটোপ্লাজম বা ঝিল্লি) শুধুমাত্র তাদের বৈশিষ্ট্য বৈশিষ্ট্য অর্জন. স্থানিক বিন্যাস এবং ফাংশন.

কোষগুলিতে অনুঘটকভাবে নিষ্ক্রিয় প্রোটিনের একটি সংখ্যা থাকে, যা তা সত্ত্বেও, স্থানিক প্রোটিন কাঠামো গঠনে একটি বড় অবদান রাখে। এরা তথাকথিত চ্যাপেরোনস। চ্যাপেরোনগুলি আংশিকভাবে ভাঁজ করা পলিপেপটাইড চেইনের সাথে বিপরীতমুখী, নন-কোভ্যালেন্ট কমপ্লেক্স গঠন করে ত্রি-মাত্রিক প্রোটিন গঠনের সঠিক সমাবেশে সহায়তা করে, যখন কার্যত নিষ্ক্রিয় প্রোটিন কাঠামোর গঠনের দিকে পরিচালিত বিকৃত বন্ধনগুলিকে বাধা দেয়। চ্যাপেরোনের অন্তর্নিহিত ফাংশনের তালিকার মধ্যে রয়েছে গলিত (আংশিকভাবে ভাঁজ করা) গ্লোবিউলগুলিকে একত্রিতকরণ থেকে রক্ষা করা, সেইসাথে বিভিন্ন কোষের অবস্থানে নতুন সংশ্লেষিত প্রোটিন স্থানান্তর করা।

চ্যাপেরোনগুলি প্রধানত তাপ শক প্রোটিন, যার সংশ্লেষণ চাপযুক্ত তাপমাত্রার এক্সপোজারে তীব্রভাবে বৃদ্ধি পায়, তাই তাদের এইচএসপি (তাপ শক প্রোটিন)ও বলা হয়। এই প্রোটিনের পরিবারগুলি মাইক্রোবায়াল, উদ্ভিদ এবং প্রাণী কোষে পাওয়া যায়। চ্যাপেরোনের শ্রেণীবিভাগ তাদের আণবিক ওজনের উপর ভিত্তি করে, যা 10 থেকে 90 kDa পর্যন্ত পরিবর্তিত হয়। এগুলি প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক গঠন গঠনের প্রক্রিয়ায় সহায়ক প্রোটিন। চ্যাপেরোনস সদ্য সংশ্লেষিত পলিপেপটাইড চেইনকে একটি খোলা অবস্থায় রাখে, এটিকে ভাঁজ করা থেকে বাধা দেয় দেশীয় থেকে ভিন্ন আকারে, এবং একমাত্র সঠিক, নেটিভ প্রোটিন গঠনের শর্ত প্রদান করে।

প্রোটিন ভাঁজ করার প্রক্রিয়ায়, গলিত গ্লোবিউলের পর্যায়ে অণুর কিছু রূপান্তর প্রত্যাখ্যান করা হয়। প্রোটিন ইউবিকুইটিন দ্বারা এই ধরনের অণুর অবক্ষয় শুরু হয়।

ইউবিকুইটিন পথের মাধ্যমে প্রোটিনের অবক্ষয় দুটি প্রধান পদক্ষেপ জড়িত:

1) প্রোটিনের সাথে ইউবিকুইটিনের সমযোজী সংযুক্তি অবশিষ্টাংশের মাধ্যমে অবনমিত হবে লাইসিন, প্রোটিনে এই জাতীয় লেবেলের উপস্থিতি হল প্রাথমিক বাছাই সংকেত যা ফলস্বরূপ সংযোজকগুলিকে প্রোটিসোমে নির্দেশ করে; বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, প্রোটিনের সাথে বেশ কয়েকটি ইউবিকুইটিন অণু সংযুক্ত থাকে, যা একটি স্ট্রিংয়ের উপর পুঁতির আকারে সংগঠিত হয়;

2) প্রোটিসোম দ্বারা প্রোটিন হাইড্রোলাইসিস (প্রোটিসোমের প্রধান কাজ হল অপ্রয়োজনীয় এবং ক্ষতিগ্রস্থ প্রোটিনগুলিকে ছোট পেপটাইডে প্রোটিওলাইটিক অবক্ষয় করা)। ইউবিকুইটিনকে প্রোটিনের জন্য উপযুক্তভাবে "মৃত্যুর চিহ্ন" বলা হয়।

ডোমেইন? এন প্রোটিন? - প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর একটি উপাদান, যা প্রোটিনের একটি মোটামুটি স্থিতিশীল এবং স্বাধীন অবকাঠামো, যার ভাঁজ অন্যান্য অংশগুলির থেকে স্বাধীনভাবে সঞ্চালিত হয়। ডোমেনে সাধারণত সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের বেশ কিছু উপাদান থাকে। গঠনের অনুরূপ ডোমেনগুলি কেবল সম্পর্কিত প্রোটিনেই পাওয়া যায় না (উদাহরণস্বরূপ, বিভিন্ন প্রাণীর হিমোগ্লোবিনে), তবে সম্পূর্ণ ভিন্ন প্রোটিনেও। একটি প্রোটিনের একাধিক ডোমেন থাকতে পারে, এই অঞ্চলগুলি একই প্রোটিনে বিভিন্ন কার্য সম্পাদন করতে পারে। কিছু এনজাইম এবং সমস্ত ইমিউনোগ্লোবুলিনের একটি ডোমেইন গঠন রয়েছে। দীর্ঘ পলিপেপটাইড চেইনযুক্ত প্রোটিন (200টির বেশি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ) প্রায়ই ডোমেইন কাঠামো তৈরি করে।

প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন হল পেপটাইড বন্ড দ্বারা সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি রৈখিক পলিপেপটাইড চেইন। প্রাথমিক গঠন হল প্রোটিন অণুর কাঠামোগত সংগঠনের সহজ স্তর। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের α-অ্যামিনো গ্রুপ এবং অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের α-কারবক্সিল গ্রুপের মধ্যে সমযোজী পেপটাইড বন্ধন দ্বারা এটিকে উচ্চ স্থিতিশীলতা দেওয়া হয়।

যদি শিক্ষায় পেপটাইড বন্ধনপ্রোলিন বা হাইড্রোক্সিপ্রোলিনের ইমিনো গ্রুপ জড়িত, তারপর এটির একটি ভিন্ন রূপ রয়েছে

যখন কোষে পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়, তখন একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপটি প্রথমে সক্রিয় হয় এবং তারপরে এটি অন্য অ্যামিনো গ্রুপের সাথে একত্রিত হয়। প্রায় একই polypeptides পরীক্ষাগার সংশ্লেষণ বাহিত হয়.

একটি পেপটাইড বন্ধন একটি পলিপেপটাইড চেইনের পুনরাবৃত্তিমূলক টুকরো। এটির বেশ কয়েকটি বৈশিষ্ট্য রয়েছে যা শুধুমাত্র প্রাথমিক কাঠামোর আকৃতিকেই প্রভাবিত করে না, তবে পলিপেপটাইড চেইনের সংগঠনের সর্বোচ্চ স্তরকেও প্রভাবিত করে:

সমপ্ল্যানারিটি - পেপটাইড গ্রুপের সমস্ত পরমাণু একই সমতলে থাকে;

দুটি অনুরণিত আকারে বিদ্যমান থাকার ক্ষমতা (কেটো বা এনোল ফর্ম);

C-N বন্ডের সাপেক্ষে প্রতিস্থাপকদের ট্রান্স পজিশন;

হাইড্রোজেন বন্ড গঠনের ক্ষমতা এবং প্রতিটি পেপটাইড গ্রুপ পেপটাইড সহ অন্যান্য গ্রুপের সাথে দুটি হাইড্রোজেন বন্ড গঠন করতে পারে।

ব্যতিক্রম হল প্রোলিন বা হাইড্রোক্সিপ্রোলিনের অ্যামিনো গ্রুপের অংশগ্রহণ সহ পেপটাইড গ্রুপ। তারা শুধুমাত্র একটি হাইড্রোজেন বন্ড গঠন করতে সক্ষম (উপরে দেখুন)। এটি প্রোটিনের গৌণ কাঠামোর গঠনকে প্রভাবিত করে। প্রোলিন বা হাইড্রোক্সিপ্রোলিন যে স্থানে অবস্থিত সেখানে পলিপেপটাইড চেইনটি সহজেই বাঁকানো হয়, কারণ এটি স্বাভাবিকের মতো দ্বিতীয় হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা আটকে থাকে না।

ট্রিপেপটাইড গঠনের স্কিম:

প্রোটিনের স্থানিক সংগঠনের স্তর: প্রোটিনের গৌণ কাঠামো: α-হেলিক্স এবং β-ভাঁজ স্তরের ধারণা। প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো: নেটিভ প্রোটিন এবং প্রোটিন বিকৃতকরণের ধারণা। হিমোগ্লোবিনের গঠনের উদাহরণে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন।

প্রোটিনের সেকেন্ডারি গঠন।একটি প্রোটিনের গৌণ কাঠামো একটি পলিপেপটাইড চেইনকে একটি অর্ডারযুক্ত কাঠামোর মধ্যে রাখার একটি উপায় হিসাবে বোঝা যায়। কনফিগারেশন দ্বারা, গৌণ কাঠামোর নিম্নলিখিত উপাদানগুলিকে আলাদা করা হয়: α -সর্পিল এবং β - ভাঁজ করা স্তর।

বিল্ডিং মডেল α-হেলিস, পেপটাইড বন্ডের সমস্ত বৈশিষ্ট্য বিবেচনা করে, এল. পলিং এবং আর. কোরি (1949 - 1951) দ্বারা বিকাশ করা হয়েছিল।

চিত্র 3, কচিত্র দেখানো হয়েছে α -সর্পিল, এর প্রধান পরামিতিগুলির একটি ধারণা প্রদান করে। পলিপেপটাইড চেইন ভাঁজ করে α -হেলিক্স এমনভাবে যাতে হেলিক্সের বাঁক নিয়মিত হয়, তাই হেলিকাল কনফিগারেশনে হেলিকাল প্রতিসাম্য থাকে (চিত্র 3, খ) প্রতিটি পালা জন্য α -হেলিক্স 3.6 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের জন্য দায়ী। হেলিক্সের বাঁক বা পিচের মধ্যে দূরত্ব হল 0.54 nm, হেলিক্সের কোণ হল 26°। গঠন এবং রক্ষণাবেক্ষণ α হেলিকাল কনফিগারেশন প্রতিটি পেপটাইড গ্রুপের মধ্যে গঠিত হাইড্রোজেন বন্ধনের কারণে ঘটে n-ম এবং ( পৃ+ 3)-তম অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ। যদিও হাইড্রোজেন বন্ডের শক্তি কম, প্রচুর পরিমাণেতারা একটি উল্লেখযোগ্য শক্তি প্রভাব বাড়ে, ফলে α -সর্পিল কনফিগারেশন বেশ স্থিতিশীল। অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির পার্শ্ব র্যাডিকেলগুলি বজায় রাখার জন্য জড়িত নয় α - হেলিকাল কনফিগারেশন, তাই সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ α - সর্পিল সমতুল্য।

প্রাকৃতিক প্রোটিন মধ্যে, শুধুমাত্র ডান হাত আছে α - সর্পিল

β-pleated স্তর- গৌণ কাঠামোর দ্বিতীয় উপাদান। অপছন্দ α - সর্পিল β - ভাঁজ করা স্তর একটি রড আকৃতির পরিবর্তে একটি রৈখিক আছে (চিত্র 4)। পলিপেপটাইড চেইনের বিভিন্ন অংশে অবস্থিত পেপটাইড গ্রুপগুলির মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধনের কারণে রৈখিক কাঠামো বজায় রাখা হয়। এই সাইটগুলি হাইড্রোজেন বন্ধনের দূরত্বের কাছাকাছি - C = O এবং HN - গ্রুপ (0.272 nm)।

ভাত। 4. পরিকল্পিত উপস্থাপনা β - ভাঁজ করা স্তর (তীরগুলি নির্দেশ করে

পলিপেপটাইড চেইনের দিক সম্পর্কে)

ভাত। 3. স্কিম ( ক) এবং মডেল ( খ) α - সর্পিল

প্রোটিনের গৌণ গঠন প্রাথমিক দ্বারা নির্ধারিত হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলি বিভিন্ন ডিগ্রীতে হাইড্রোজেন বন্ধন গঠন করতে সক্ষম এবং এটি গঠনকে প্রভাবিত করে α -সর্পিল বা β -স্তর। হেলিকাল অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে রয়েছে অ্যালানাইন, গ্লুটামিক অ্যাসিড, গ্লুটামিন, লিউসিন, লাইসিন, মেথিওনিন এবং হিস্টিডিন। যদি একটি প্রোটিন খণ্ডে প্রধানত উপরে তালিকাভুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে, তাহলে ক α -সর্পিল। ভ্যালাইন, আইসোলিউসিন, থ্রোনাইন, টাইরোসিন এবং ফেনিল্যালানিন গঠনে অবদান রাখে β পলিপেপটাইড চেইনের স্তরগুলি। পলিপেপটাইড চেইনের অঞ্চলে বিশৃঙ্খল কাঠামো দেখা দেয় যেখানে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ যেমন গ্লাইসিন, সেরিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, অ্যাসপারাজিন এবং প্রোলিন ঘনীভূত হয়।

অনেক প্রোটিনও থাকে α - সর্পিল, এবং β -স্তর। বিভিন্ন প্রোটিনের জন্য হেলিকাল কনফিগারেশনের অনুপাত ভিন্ন। সুতরাং, পেশী প্রোটিন প্যারামায়োসিন প্রায় 100% সর্পিল; মায়োগ্লোবিন এবং হিমোগ্লোবিনে হেলিকাল কনফিগারেশনের অনুপাত বেশি (75%)। বিপরীতে, ট্রিপসিন এবং রিবোনিউক্লিজে, পলিপেপটাইড চেইনের একটি উল্লেখযোগ্য অংশ স্তরযুক্ত অবস্থায় ফিট করে। β - কাঠামো। সাপোর্ট টিস্যু প্রোটিন - কেরাটিন (চুল প্রোটিন), কোলাজেন (ত্বক এবং টেন্ডন প্রোটিন) - আছে β - পলিপেপটাইড চেইনের কনফিগারেশন।

একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো।একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো হ'ল মহাকাশে পলিপেপটাইড চেইন যেভাবে বিছানো হয়। একটি প্রোটিন তার অন্তর্নিহিত কার্যকরী বৈশিষ্ট্যগুলি অর্জন করার জন্য, পলিপেপটাইড চেইনকে অবশ্যই একটি নির্দিষ্ট উপায়ে মহাকাশে ভাঁজ করতে হবে, একটি কার্যকরীভাবে সক্রিয় কাঠামো গঠন করে। এই ধরনের গঠন বলা হয় স্থানীয়. একটি একক পলিপেপটাইড চেইনের জন্য তাত্ত্বিকভাবে বিপুল সংখ্যক স্থানিক কাঠামো সম্ভব হওয়া সত্ত্বেও, প্রোটিন ভাঁজ একটি একক নেটিভ কনফিগারেশন গঠনের দিকে পরিচালিত করে।

পলিপেপটাইড চেইনের বিভিন্ন অংশের অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের পার্শ্ব র্যাডিকেলের মধ্যে যে প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া ঘটে তার তৃতীয় কাঠামোকে স্থিতিশীল করে। এই মিথস্ক্রিয়া শক্তিশালী এবং দুর্বল বিভক্ত করা যেতে পারে.

শক্তিশালী মিথস্ক্রিয়া পলিপেপটাইড চেইনের বিভিন্ন অংশে অবস্থিত সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের সালফার পরমাণুর মধ্যে সমযোজী বন্ধন অন্তর্ভুক্ত করে। অন্যথায়, এই ধরনের বন্ধনগুলিকে ডাইসলফাইড ব্রিজ বলা হয়; একটি ডিসালফাইড সেতুর গঠন নিম্নরূপ চিত্রিত করা যেতে পারে:

ছাড়া সমযোজী বন্ধনেরএকটি প্রোটিন অণুর তৃতীয় কাঠামো দুর্বল মিথস্ক্রিয়া দ্বারা সমর্থিত, যা, ঘুরে, মেরু এবং অ-মেরুতে বিভক্ত।

পোলার মিথস্ক্রিয়াগুলির মধ্যে আয়নিক এবং হাইড্রোজেন বন্ধন অন্তর্ভুক্ত। লাইসিন, আর্জিনাইন, হিস্টিডিন এবং অ্যাসপার্টিক এবং গ্লুটামিক অ্যাসিডের নেতিবাচকভাবে চার্জযুক্ত COOH গ্রুপের পার্শ্ব র্যাডিকেলের ইতিবাচক চার্জযুক্ত গ্রুপগুলির সংস্পর্শে আয়নিক মিথস্ক্রিয়া গঠিত হয়। অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের পার্শ্ব র্যাডিকেলের কার্যকরী গ্রুপগুলির মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি হয়।

অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের হাইড্রোকার্বন র্যাডিকেলের মধ্যে নন-পোলার বা ভ্যান ডের ওয়ালস মিথস্ক্রিয়া গঠনে অবদান রাখে হাইড্রোফোবিক কোর (ফ্যাট ড্রপ) প্রোটিন গ্লোবুলের ভিতরে, কারণ হাইড্রোকার্বন র্যাডিকেল জলের সাথে যোগাযোগ এড়াতে থাকে। প্রোটিনে যত বেশি নন-পোলার অ্যামিনো অ্যাসিড, তত বেশি বড় ভূমিকাভ্যান ডের ওয়ালস বন্ড তার তৃতীয় কাঠামো গঠনে ভূমিকা পালন করে।

অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের পার্শ্ব র্যাডিকেলের মধ্যে অসংখ্য বন্ধন প্রোটিন অণুর স্থানিক কনফিগারেশন নির্ধারণ করে (চিত্র 5)।

ভাত। 5. প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোকে সমর্থন করে এমন বন্ধনের প্রকার:
ক- ডিসালফাইড সেতু; খ -আয়নিক বন্ধন; c, g -হাইড্রোজেন বন্ধন;
d -ভ্যান ডের ওয়ালস সংযোগ

একটি একক প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো অনন্য, যেমন এটির প্রাথমিক গঠন। শুধুমাত্র একটি প্রোটিনের সঠিক স্থানিক ভাঁজ এটিকে সক্রিয় করে তোলে। তৃতীয় কাঠামোর বিভিন্ন লঙ্ঘন প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যে পরিবর্তন এবং জৈবিক কার্যকলাপের ক্ষতির দিকে পরিচালিত করে।

কোয়াটারনারি প্রোটিন গঠন। 100 kDa 1 এর বেশি আণবিক ওজন সহ প্রোটিনগুলি সাধারণত তুলনামূলকভাবে ছোট আণবিক ওজন সহ বেশ কয়েকটি পলিপেপটাইড চেইন নিয়ে গঠিত। একটি নির্দিষ্ট সংখ্যক পলিপেপটাইড চেইনের সমন্বয়ে গঠিত একটি কাঠামো একে অপরের সাপেক্ষে একটি কঠোরভাবে স্থির অবস্থান দখল করে, যার ফলস্বরূপ প্রোটিনের এক বা অন্য ক্রিয়াকলাপ থাকে, তাকে প্রোটিনের চতুর্মুখী কাঠামো বলা হয়। চতুর্মুখী গঠন বিশিষ্ট একটি প্রোটিন বলা হয় epimoleculeবা মাল্টিমার , এবং এর উপাদান পলিপেপটাইড চেইন - যথাক্রমে সাবইউনিট বা প্রোটোমার . চতুর্মুখী কাঠামো সহ প্রোটিনের একটি বৈশিষ্ট্যগত বৈশিষ্ট্য হল যে একটি একক সাবুনিটের কোনো জৈবিক কার্যকলাপ নেই।

প্রোটিনের চতুর্মুখী কাঠামোর স্থিতিশীলতা সাবুনিটের পৃষ্ঠে স্থানীয় অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশগুলির পার্শ্ব র্যাডিকেলের মধ্যে মেরু মিথস্ক্রিয়ার কারণে ঘটে। এই ধরনের মিথস্ক্রিয়া একটি সংগঠিত কমপ্লেক্স আকারে দৃঢ়ভাবে সাবুনিটগুলিকে ধরে রাখে। সাবইউনিটের সাইট যেখানে মিথস্ক্রিয়া ঘটে তাকে কন্টাক্ট প্যাড বলা হয়।

চতুর্মুখী গঠন বিশিষ্ট প্রোটিনের একটি উৎকৃষ্ট উদাহরণ হল হিমোগ্লোবিন। 68,000 Da এর আণবিক ওজন সহ হিমোগ্লোবিন অণু দুটি ভিন্ন ধরণের চারটি সাবইউনিট নিয়ে গঠিত - α এবং β / α -সাবুনিটে 141টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে, ক β - থেকে 146. তৃতীয় কাঠামো α - এবং β -সাবুনিটগুলি একই রকম, যেমন তাদের আণবিক ওজন (17,000 Da)। প্রতিটি সাবইউনিটে একটি কৃত্রিম গোষ্ঠী রয়েছে - মণি . যেহেতু হিম অন্যান্য প্রোটিনে (সাইটোক্রোম, মায়োগ্লোবিন) উপস্থিত রয়েছে, যা আরও অধ্যয়ন করা হবে, আসুন আমরা অন্তত সংক্ষিপ্তভাবে থিম গঠন (চিত্র 6) নিয়ে আলোচনা করি। হিম গ্রুপ হল একটি জটিল কপ্ল্যানার সাইক্লিক সিস্টেম যা একটি কেন্দ্রীয় পরমাণু নিয়ে গঠিত যা মিথেন সেতু (=CH-) দ্বারা সংযুক্ত চারটি পাইরোল অবশিষ্টাংশের সাথে সমন্বয় বন্ধন তৈরি করে। হিমোগ্লোবিনে, আয়রন সাধারণত অক্সিডাইজড অবস্থায় থাকে (2+)।

চারটি সাবইউনিট - দুটি α এবং দুই β - একটি একক কাঠামোতে এমনভাবে মিলিত হয় যে α - সাবইউনিট শুধুমাত্র সঙ্গে যোগাযোগ করা হয় β -সাবুনিট এবং তদ্বিপরীত (চিত্র 7)।

ভাত। 6. হিমোগ্লোবিনের হিমের গঠন

ভাত। 7. হিমোগ্লোবিনের চতুর্মুখী কাঠামোর পরিকল্পিত উপস্থাপনা:
Fe - হিমোগ্লোবিনের হিম

চিত্র 7 থেকে দেখা যায়, একটি হিমোগ্লোবিন অণু 4টি অক্সিজেন অণু বহন করতে সক্ষম। বাঁধাই এবং অক্সিজেনের মুক্তি উভয়ই কাঠামোর গঠনগত পরিবর্তনের সাথে থাকে α - এবং β - হিমোগ্লোবিনের উপবিন্যাস এবং এপিমোলেকিউলে তাদের পারস্পরিক বিন্যাস। এই তথ্যটি ইঙ্গিত করে যে প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন একেবারে শক্ত নয়।

অনুরূপ তথ্য.

প্রোটিন অণুর কাঠামোগত সংগঠনের 4 স্তরের অস্তিত্ব প্রমাণিত হয়েছে।

প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন- পলিপেপটাইড চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ক্রম। প্রোটিনে, পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিড একে অপরের সাথে সংযুক্ত থাকে। পেপটাইড বন্ধনঅ্যামিনো অ্যাসিডের a-carboxyl এবং a-amino গোষ্ঠীর মিথস্ক্রিয়া থেকে উদ্ভূত।

আজ অবধি, হাজার হাজার বিভিন্ন প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন পাঠোদ্ধার করা হয়েছে। একটি প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন নির্ধারণ করতে, হাইড্রোলাইসিস পদ্ধতিগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন নির্ধারণ করে। তারপর নির্ধারণ করুন রাসায়নিক প্রকৃতিটার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিড। পরবর্তী ধাপ হল পলিপেপটাইড চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম নির্ধারণ করা। এর জন্য, নির্বাচনী আংশিক (রাসায়নিক এবং এনজাইমেটিক) হাইড্রোলাইসিস ব্যবহার করা হয়। এক্স-রে ডিফ্র্যাকশন বিশ্লেষণ, সেইসাথে ডিএনএর পরিপূরক নিউক্লিওটাইড ক্রম সম্পর্কিত ডেটা ব্যবহার করা সম্ভব।

প্রোটিনের সেকেন্ডারি গঠন- পলিপেপটাইড চেইনের কনফিগারেশন, যেমন একটি নির্দিষ্ট গঠনে একটি পলিপেপটাইড চেইন প্যাকেজ করার একটি পদ্ধতি। এই প্রক্রিয়াটি বিশৃঙ্খলভাবে এগিয়ে যায় না, তবে প্রাথমিক কাঠামোতে নির্ধারিত প্রোগ্রাম অনুসারে।

গৌণ কাঠামোর স্থায়িত্ব প্রধানত হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা প্রদান করা হয়, তবে, সমযোজী বন্ধন - পেপটাইড এবং ডিসালফাইড বন্ধন - একটি নির্দিষ্ট অবদান রাখে।

গ্লোবুলার প্রোটিনের গঠনের সবচেয়ে সম্ভাব্য প্রকার বিবেচনা করা হয় a-হেলিক্স. পলিপেপটাইড চেইনের মোচড় ঘড়ির কাঁটার দিকে ঘটে। প্রতিটি প্রোটিন একটি নির্দিষ্ট ডিগ্রী সর্পিলকরণ দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। যদি হিমোগ্লোবিন চেইন 75% হেলিকাল হয়, তাহলে পেপসিন মাত্র 30%।

চুল, সিল্ক এবং পেশীর প্রোটিনে পাওয়া পলিপেপটাইড চেইনের কনফিগারেশনের ধরনকে বলা হয় b-কাঠামো. পেপটাইড চেইনের অংশগুলি একটি স্তরে সাজানো হয়, একটি অ্যাকর্ডিয়নে ভাঁজ করা একটি শীটের মতো একটি চিত্র তৈরি করে। স্তর দুটি দ্বারা গঠিত হতে পারে বা বৃহৎ পরিমাণপেপটাইড চেইন।

প্রকৃতিতে, এমন প্রোটিন রয়েছে যার গঠন β- বা a-কাঠামোর সাথে মিলে না, উদাহরণস্বরূপ, কোলাজেন হল একটি ফাইব্রিলার প্রোটিন যা মানুষ এবং প্রাণীদের মধ্যে সংযোজক টিস্যুর বেশিরভাগ অংশ তৈরি করে।

একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো- পলিপেপটাইড হেলিক্সের স্থানিক অভিযোজন বা একটি নির্দিষ্ট আয়তনে পলিপেপটাইড চেইন স্থাপনের পদ্ধতি। প্রথম প্রোটিন যার তৃতীয় কাঠামো এক্স-রে বিবর্তন বিশ্লেষণের মাধ্যমে ব্যাখ্যা করা হয়েছিল তা হল শুক্রাণু তিমি মায়োগ্লোবিন (চিত্র 2)।

প্রোটিনের স্থানিক কাঠামোর স্থিতিশীলতায়, সমযোজী বন্ধন ছাড়াও, প্রধান ভূমিকা অ-সমযোজী বন্ধন (হাইড্রোজেন, চার্জযুক্ত গোষ্ঠীর ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মিথস্ক্রিয়া, আন্তঃআণবিক ভ্যান ডার ওয়ালস বাহিনী, হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া ইত্যাদি) দ্বারা পরিচালিত হয়।

আধুনিক ধারণা অনুসারে, একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো তার সংশ্লেষণ শেষ হওয়ার পরে স্বতঃস্ফূর্তভাবে গঠিত হয়। মৌলিক চালিকা শক্তিজলের অণুর সাথে অ্যামিনো অ্যাসিড র‌্যাডিকালগুলির মিথস্ক্রিয়া। এই ক্ষেত্রে, অ্যামিনো অ্যাসিডের নন-পোলার হাইড্রোফোবিক র্যাডিকেলগুলি প্রোটিন অণুর ভিতরে নিমজ্জিত হয় এবং পোলার র্যাডিকালগুলি জলের দিকে অভিমুখী হয়। পলিপেপটাইড চেইনের দেশীয় স্থানিক গঠন গঠনের প্রক্রিয়াকে বলা হয় ভাঁজ. কোষে বিচ্ছিন্ন প্রোটিন থাকে যাকে বলা হয় চ্যাপেরোনসতারা ভাঁজ অংশ. একটি সিরিজ বর্ণনা করেছেন বংশগত রোগএকজন ব্যক্তি, যার বিকাশ ভাঁজ প্রক্রিয়ার মিউটেশনের কারণে লঙ্ঘনের সাথে যুক্ত (পিগমেন্টোসিস, ফাইব্রোসিস ইত্যাদি)।

একটি প্রোটিন অণুর কাঠামোগত সংগঠনের স্তরের অস্তিত্ব, মাধ্যমিক এবং তৃতীয় কাঠামোর মধ্যে মধ্যবর্তী, এক্স-রে বিবর্তন বিশ্লেষণের পদ্ধতি দ্বারা প্রমাণিত হয়েছে। ডোমেইনপলিপেপটাইড চেইনের মধ্যে একটি কমপ্যাক্ট গ্লোবুলার স্ট্রাকচারাল ইউনিট (চিত্র 3)। অনেক প্রোটিন (উদাহরণস্বরূপ, ইমিউনোগ্লোবুলিন) আবিষ্কৃত হয়েছে যেগুলি এমন ডোমেন নিয়ে গঠিত যা গঠন এবং কার্যকারিতা ভিন্ন এবং বিভিন্ন জিন দ্বারা এনকোড করা হয়।

প্রোটিনের সমস্ত জৈবিক বৈশিষ্ট্য তাদের তৃতীয় কাঠামোর সংরক্ষণের সাথে জড়িত, যাকে বলা হয় স্থানীয়. একটি প্রোটিন গ্লোবিউল একেবারে শক্ত কাঠামো নয়: পেপটাইড চেইনের অংশগুলির বিপরীতমুখী নড়াচড়া সম্ভব। এই পরিবর্তনগুলি অণুর সামগ্রিক গঠনকে বিরক্ত করে না। একটি প্রোটিন অণুর গঠন মাধ্যমের pH, দ্রবণের আয়নিক শক্তি এবং অন্যান্য পদার্থের সাথে মিথস্ক্রিয়া দ্বারা প্রভাবিত হয়। যে কোনও প্রভাব যা অণুর নেটিভ গঠনের লঙ্ঘনের দিকে পরিচালিত করে তার জৈবিক বৈশিষ্ট্যগুলির প্রোটিনের আংশিক বা সম্পূর্ণ ক্ষতির সাথে থাকে।

কোয়াটারনারি প্রোটিন গঠন- একই বা ভিন্ন প্রাথমিক, মাধ্যমিক বা তৃতীয় কাঠামোর সাথে স্পেসে পৃথক পলিপেপটাইড চেইন স্থাপনের একটি পদ্ধতি এবং কাঠামোগত এবং কার্যকরী ক্ষেত্রে একটি একক ম্যাক্রোমোলিকুলার গঠনের গঠন।

একাধিক পলিপেপটাইড চেইন সমন্বিত একটি প্রোটিন অণুকে বলা হয় অলিগোমার, এবং প্রতিটি চেইন এতে অন্তর্ভুক্ত - প্রোটোমার. অলিগোমেরিক প্রোটিনগুলি প্রায়শই সমান সংখ্যক প্রোটোমার থেকে তৈরি করা হয়, উদাহরণস্বরূপ, একটি হিমোগ্লোবিন অণু দুটি এ- এবং দুটি বি-পলিপেপটাইড চেইন (চিত্র 4) নিয়ে গঠিত।

চতুর্মুখী গঠনে হিমোগ্লোবিন, ইমিউনোগ্লোবুলিন সহ প্রায় 5% প্রোটিন রয়েছে। সাবইউনিট গঠন অনেক এনজাইমের বৈশিষ্ট্য।

প্রোটিন অণু যা একটি চতুর্মুখী কাঠামোর সাথে একটি প্রোটিন তৈরি করে রাইবোসোমে আলাদাভাবে গঠিত হয় এবং শুধুমাত্র সংশ্লেষণের শেষে একটি সাধারণ সুপারমলিকুলার গঠন তৈরি করে। একটি প্রোটিন তখনই জৈবিক কার্যকলাপ অর্জন করে যখন এর উপাদান প্রোটোমারগুলি একত্রিত হয়। একই ধরণের মিথস্ক্রিয়াগুলি তৃতীয় স্তরের স্থিতিশীলতার মতো চতুর্মুখী কাঠামোর স্থিতিশীলতায় অংশ নেয়।

কিছু গবেষক প্রোটিনের কাঠামোগত সংগঠনের পঞ্চম স্তরের অস্তিত্ব স্বীকার করেন। এটা বিপাক-বিভিন্ন এনজাইমের পলিফাংশনাল ম্যাক্রোমোলিকুলার কমপ্লেক্স যা সাবস্ট্রেট ট্রান্সফরমেশনের পুরো পথকে অনুঘটক করে (উচ্চ ফ্যাটি অ্যাসিড সিন্থেটেস, পাইরুভেট ডিহাইড্রোজেনেস কমপ্লেক্স, শ্বাসযন্ত্রের চেইন)।

প্রোটিনের রাসায়নিক গঠন আলফা-অ্যামিনো অ্যাসিড একটি পেপটাইড বন্ধনের মাধ্যমে একটি শৃঙ্খলে সংযুক্ত দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে, রচনাটি জেনেটিক কোড নির্ধারণ করে। সংশ্লেষণ প্রক্রিয়ায়, বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, স্ট্যান্ডার্ড ধরণের 20 টি অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়। তাদের অনেক সংমিশ্রণ বিভিন্ন ধরণের বৈশিষ্ট্য সহ প্রোটিন অণু গঠন করে। অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ প্রায়ই অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়। প্রোটিন তার কার্য সম্পাদন শুরু করার আগে এবং কোষে এর কার্যকলাপের প্রক্রিয়ায় এগুলি ঘটতে পারে। জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে, বেশ কয়েকটি অণু প্রায়শই জটিল কমপ্লেক্স গঠন করে। একটি উদাহরণ হল সালোকসংশ্লেষণ সংঘ।

সংযোগের উদ্দেশ্য

প্রোটিনগুলিকে মানব এবং প্রাণীর পুষ্টির একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান হিসাবে বিবেচনা করা হয় কারণ সমস্ত প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড তাদের দেহে সংশ্লেষিত হতে পারে না। তাদের কিছু প্রোটিন খাবার সঙ্গে আসা উচিত. যৌগগুলির প্রধান উত্স হল মাংস, বাদাম, দুধ, মাছ, শস্য। অল্প পরিমাণে, প্রোটিন সবজি, মাশরুম এবং বেরিতে উপস্থিত থাকে। এনজাইম দ্বারা হজম হলে, গ্রাস করা প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে যায়। তারা ইতিমধ্যে শরীরে তাদের নিজস্ব প্রোটিনের জৈব সংশ্লেষণে ব্যবহৃত হয় বা আরও পচে যায় - শক্তির জন্য।

ইতিহাসের রেফারেন্স

ইনসুলিন প্রোটিনের গঠন ক্রম প্রথমবার ফ্রেডরিক সেঞ্জার দ্বারা নির্ধারিত হয়েছিল। তার কাজের জন্য তিনি পেয়েছেন নোবেল পুরস্কার 1958 সালে। স্যাঙ্গার সিকোয়েন্সিং পদ্ধতি ব্যবহার করেছিলেন। এক্স-রে ডিফ্র্যাকশন ব্যবহার করে, মায়োগ্লোবিন এবং হিমোগ্লোবিনের ত্রি-মাত্রিক কাঠামো পরবর্তীতে পাওয়া যায় (1950-এর দশকের শেষে)। কাজটি জন কেন্ড্রু এবং ম্যাক্স পেরুৎজ দ্বারা পরিচালিত হয়েছিল।

প্রোটিন অণুর গঠন

এতে লিনিয়ার পলিমার রয়েছে। তারা, ঘুরে, আলফা-অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ নিয়ে গঠিত, যা মনোমার। উপরন্তু, প্রোটিনের গঠনে অ-অ্যামিনো অ্যাসিড প্রকৃতির উপাদান এবং পরিবর্তিত ধরণের অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ অন্তর্ভুক্ত থাকতে পারে। উপাদান নির্ধারণ করার সময়, 1- বা 3-অক্ষরের সংক্ষিপ্ত রূপ ব্যবহার করা হয়। একটি যৌগ যার মধ্যে দুই থেকে কয়েক দশটি অবশিষ্টাংশ থাকে তাকে প্রায়ই "পলিপেপটাইড" বলা হয়। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের আলফা-কারবক্সিল গ্রুপের আলফা-অ্যামিনো গ্রুপের সাথে অন্যটির আলফা-অ্যামিনো গ্রুপের মিথস্ক্রিয়ার ফলস্বরূপ, বন্ধন দেখা দেয় (প্রোটিন গঠন গঠনের সময়)। যৌগটিতে, C- এবং N- প্রান্তগুলি বিচ্ছিন্ন করা হয়, অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের কোন গ্রুপের উপর নির্ভর করে: -COOH বা -NH 2। রাইবোসোমে প্রোটিন সংশ্লেষণের প্রক্রিয়ায়, একটি নিয়ম হিসাবে, একটি মেথিওনিন অবশিষ্টাংশ প্রথম টার্মিনাল হিসাবে কাজ করে; পরবর্তীগুলির সংযুক্তি পূর্ববর্তীগুলির সি-টার্মিনাসে বাহিত হয়।

সংগঠনের স্তর

তারা লিন্ড্রেম-ল্যাং দ্বারা প্রস্তাবিত হয়েছিল। এই বিভাগটি কিছুটা অপ্রচলিত বলে বিবেচিত হওয়া সত্ত্বেও, এটি এখনও ব্যবহৃত হয়। সংযোগের সংগঠনের চারটি স্তর বরাদ্দ করার প্রস্তাব করা হয়েছিল। একটি প্রোটিন অণুর প্রাথমিক গঠন জেনেটিক কোড এবং জিনের বৈশিষ্ট্য দ্বারা নির্ধারিত হয়। প্রোটিন ভাঁজ করার সময় উচ্চ স্তরগুলি গঠনের প্রবণতা থাকে। একটি প্রোটিনের স্থানিক গঠন সাধারণত অ্যামিনো অ্যাসিড চেইন দ্বারা নির্ধারিত হয়। যাইহোক, এটি বেশ নমনীয়। এটি বাহ্যিক কারণ দ্বারা প্রভাবিত হতে পারে। এই বিষয়ে, যৌগটির গঠন সম্পর্কে কথা বলা আরও সঠিক, যা সবচেয়ে অনুকূল এবং শক্তিশালীভাবে পছন্দনীয়।

1 স্তর

এটি পলিপেপটাইড চেইনের অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের ক্রম দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। একটি নিয়ম হিসাবে, এটি এক বা তিনটি অক্ষর উপাধি ব্যবহার করে বর্ণনা করা হয়। প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের স্থিতিশীল সমন্বয় দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। তারা কিছু নির্দিষ্ট কাজ সম্পাদন করে। এই ধরনের "রক্ষণশীল উদ্দেশ্য" প্রজাতির বিবর্তনের সময় সংরক্ষিত থাকে। তারা প্রায়ই একটি অজানা প্রোটিনের সমস্যা ভবিষ্যদ্বাণী করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। বিভিন্ন জীবের অ্যামিনো অ্যাসিড শৃঙ্খলে সাদৃশ্যের মাত্রা (সমতাবিদ্যা) মূল্যায়ন করে, কেউ এই জীবগুলি তৈরি করে এমন ট্যাক্সার মধ্যে বিবর্তনীয় দূরত্ব নির্ধারণ করতে পারে। প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামো সিকোয়েন্সিং বা জেনেটিক কোড টেবিল ব্যবহার করে এর এমআরএনএর প্রাথমিক কমপ্লেক্স দ্বারা নির্ধারিত হয়।

একটি চেইন বিভাগের স্থানীয় ক্রম

এটি সংগঠনের পরবর্তী স্তর - প্রোটিনের গৌণ কাঠামো। এর বেশ কয়েক প্রকার রয়েছে। পলিপেপটাইড চেইন অঞ্চলের স্থানীয় ক্রম হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা স্থিতিশীল হয়। সর্বাধিক জনপ্রিয় প্রকারগুলি হল:

স্থানিক গঠন

প্রোটিনের তৃতীয় স্তরের গঠন পূর্ববর্তী স্তরের উপাদানগুলিকে অন্তর্ভুক্ত করে। তারা বিভিন্ন ধরনের মিথস্ক্রিয়া দ্বারা স্থিতিশীল হয়। এই ক্ষেত্রে, হাইড্রোফোবিক বন্ডগুলি সর্বাধিক গুরুত্বপূর্ণ। স্থিতিশীলতা জড়িত:

• সমযোজী মিথস্ক্রিয়া।
• আয়নিক বন্ধন যা বিপরীত চার্জযুক্ত পার্শ্ব অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রুপগুলির মধ্যে গঠন করে।
• হাইড্রোজেন মিথস্ক্রিয়া।
• হাইড্রোফোবিক বন্ড। পার্শ্ববর্তী H 2 O উপাদানগুলির সাথে মিথস্ক্রিয়া প্রক্রিয়ায়, প্রোটিনটি ভাঁজ করা হয় যাতে পাশের নন-পোলার অ্যামিনো অ্যাসিড গ্রুপগুলি জলীয় দ্রবণ থেকে বিচ্ছিন্ন হয়। হাইড্রোফিলিক গ্রুপ (পোলার) অণুর পৃষ্ঠে উপস্থিত হয়।

প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো চুম্বকীয় (পারমাণবিক) অনুরণন, কিছু ধরণের মাইক্রোস্কোপি এবং অন্যান্য পদ্ধতি দ্বারা নির্ধারিত হয়।

পাড়ার নীতি

গবেষণায় দেখা গেছে যে 2 থেকে 3 স্তরের মধ্যে অন্য একটিকে আলাদা করা সুবিধাজনক। একে বলা হয় "স্থাপত্য", "লেয়িং মোটিফ"। এটি একটি কমপ্যাক্ট গ্লোবিউল - একটি প্রোটিন ডোমেনের সীমানার মধ্যে গৌণ কাঠামোর (বিটা স্ট্র্যান্ড এবং আলফা হেলিস) উপাদানগুলির পারস্পরিক বিন্যাস দ্বারা নির্ধারিত হয়। এটি স্বাধীনভাবে বিদ্যমান থাকতে পারে বা অন্যান্য অনুরূপ প্রোটিনের সাথে একটি বড় প্রোটিনে অন্তর্ভুক্ত হতে পারে। এটি প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে স্টাইলিং মোটিফগুলি বরং রক্ষণশীল। এগুলি এমন প্রোটিনে ঘটে যার বিবর্তনীয় বা কার্যকরী সম্পর্ক নেই। স্থাপত্যের সংজ্ঞা যুক্তিসঙ্গত (শারীরিক) শ্রেণীবিভাগের অন্তর্গত।

ডোমেইন সংস্থা

এ আপেক্ষিক অবস্থানএকটি প্রোটিন কমপ্লেক্সের অংশ হিসাবে পলিপেপটাইডের কয়েকটি চেইন, প্রোটিনের একটি চতুর্মুখী কাঠামো গঠিত হয়। যে উপাদানগুলি এর গঠন তৈরি করে তা রাইবোসোমে আলাদাভাবে গঠিত হয়। সংশ্লেষণ সম্পন্ন হওয়ার পরই এই প্রোটিন গঠন তৈরি হতে শুরু করে। এতে ভিন্ন এবং অভিন্ন পলিপেপটাইড চেইন উভয়ই থাকতে পারে। প্রোটিনের চতুর্মুখী গঠন পূর্ববর্তী স্তরের মতো একই মিথস্ক্রিয়া দ্বারা স্থিতিশীল হয়। কিছু কমপ্লেক্সে কয়েক ডজন প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত থাকতে পারে।

প্রোটিন গঠন: প্রতিরক্ষামূলক কাজ

সাইটোস্কেলটনের পলিপেপটাইড, কোনোভাবে শক্তিশালীকরণ হিসেবে কাজ করে, অনেক অর্গানেলকে একটি আকৃতি দেয় এবং এর পরিবর্তনে অংশগ্রহণ করে। কাঠামোগত প্রোটিন শরীরের সুরক্ষা প্রদান করে। এই জাতীয় প্রোটিনের একটি উদাহরণ হল কোলাজেন। এটি সংযোগকারী টিস্যুগুলির আন্তঃকোষীয় পদার্থের ভিত্তি তৈরি করে। কেরাটিনের একটি প্রতিরক্ষামূলক ফাংশনও রয়েছে। এটি শিং, পালক, চুল এবং এপিডার্মিসের অন্যান্য ডেরিভেটিভের ভিত্তি তৈরি করে। যখন টক্সিন প্রোটিন দ্বারা আবদ্ধ হয়, তখন অনেক ক্ষেত্রে পরেরটির ডিটক্সিফিকেশন ঘটে। শরীরের রাসায়নিক সুরক্ষার কাজটি এভাবেই করা হয়। লিভার এনজাইমগুলি মানবদেহে বিষাক্ত পদার্থগুলিকে নিরপেক্ষ করার প্রক্রিয়াতে বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। তারা বিষকে ভেঙে ফেলতে বা দ্রবণীয় আকারে রূপান্তর করতে সক্ষম। এটি শরীর থেকে তাদের দ্রুত পরিবহনে অবদান রাখে। রক্তে উপস্থিত প্রোটিন এবং অন্যান্য শারীরিক তরলগুলি রোগজীবাণু এবং আঘাত উভয়ের আক্রমণের প্রতিক্রিয়া তৈরি করে অনাক্রম্য সুরক্ষা প্রদান করে। ইমিউনোগ্লোবুলিন (অ্যান্টিবডি এবং পরিপূরক সিস্টেমের উপাদান) ব্যাকটেরিয়া, বিদেশী প্রোটিন এবং ভাইরাস নিরপেক্ষ করতে সক্ষম।

রেগুলেশন মেকানিজম

প্রোটিন অণু, যা শক্তির উৎস বা বিল্ডিং উপাদান হিসাবে কাজ করে না, অনেক অন্তঃকোষীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে। সুতরাং, তাদের কারণে, অনুবাদ, ট্রান্সক্রিপশন, স্লাইসিং, অন্যান্য পলিপেপটাইডের কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ করা হয়। নিয়ন্ত্রণের প্রক্রিয়াটি এনজাইমেটিক কার্যকলাপের উপর ভিত্তি করে বা অন্যান্য অণুর সাথে নির্দিষ্ট আবদ্ধতার মাধ্যমে নিজেকে প্রকাশ করে। উদাহরণস্বরূপ, ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর, অ্যাক্টিভেটর পলিপেপটাইডস এবং রিপ্রেসার প্রোটিন জিন ট্রান্সক্রিপশনের হার নিয়ন্ত্রণ করতে পারে। একই সময়ে, তারা জিনের নিয়ন্ত্রক ক্রমগুলির সাথে যোগাযোগ করে। সঙ্কটপূর্ণ ভূমিকাঅন্তঃকোষীয় প্রক্রিয়াগুলির নিয়ন্ত্রণে, এটি প্রোটিন ফসফেটেস এবং প্রোটিন কাইনেসগুলিতে নির্ধারিত হয়। এই এনজাইমগুলি ফসফেট গ্রুপগুলি যোগ করে বা অপসারণ করে অন্যান্য প্রোটিনের কার্যকলাপ শুরু বা দমন করে।

সিগন্যাল টাস্ক

এটি প্রায়ই একটি নিয়ন্ত্রক ফাংশন সঙ্গে মিলিত হয়. এর কারণ হল অনেক অন্তঃকোষী এবং বহির্কোষী পলিপেপটাইড সংকেত প্রেরণ করতে পারে। বৃদ্ধির কারণ, সাইটোকাইন, হরমোন এবং অন্যান্য যৌগগুলির এই ক্ষমতা রয়েছে। স্টেরয়েড রক্তের মাধ্যমে পরিবাহিত হয়। রিসেপ্টরের সাথে হরমোনের মিথস্ক্রিয়া একটি সংকেত হিসাবে কাজ করে, যার কারণে কোষের প্রতিক্রিয়া শুরু হয়। স্টেরয়েড রক্ত ​​ও কোষে যৌগের উপাদান, প্রজনন, বৃদ্ধি এবং অন্যান্য প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে। একটি উদাহরণ হল ইনসুলিন। এটি গ্লুকোজের মাত্রা নিয়ন্ত্রণ করে। কোষের মিথস্ক্রিয়া আন্তঃকোষীয় পদার্থের মাধ্যমে প্রেরিত সংকেত প্রোটিন যৌগের মাধ্যমে সঞ্চালিত হয়।

উপাদান পরিবহন

ছোট অণুর চলাচলের সাথে জড়িত দ্রবণীয় প্রোটিনগুলির উচ্চ ঘনত্বে উপস্থিত সাবস্ট্রেটের জন্য একটি উচ্চ সম্পর্ক রয়েছে। কম বিষয়বস্তু সহ এলাকায় এটি সহজেই প্রকাশ করার ক্ষমতাও তাদের রয়েছে। একটি উদাহরণ হল পরিবহন প্রোটিন হিমোগ্লোবিন। এটি ফুসফুস থেকে অন্যান্য টিস্যুতে অক্সিজেন নিয়ে যায় এবং তাদের থেকে এটি কার্বন ডাই অক্সাইড স্থানান্তর করে। কিছু মেমব্রেন প্রোটিন কোষের দেয়ালের মধ্য দিয়ে ছোট অণু পরিবহনের সাথেও জড়িত, তাদের পরিবর্তন করে। সাইটোপ্লাজমের লিপিড স্তর জল প্রতিরোধী। এটি চার্জযুক্ত বা মেরু অণুর প্রসারণকে বাধা দেয়। ঝিল্লি পরিবহন সংযোগ সাধারণত বাহক এবং চ্যানেলে বিভক্ত করা হয়।

ব্যাকআপ সংযোগ

এই প্রোটিনগুলি তথাকথিত মজুদ গঠন করে। তারা জমে, উদাহরণস্বরূপ, উদ্ভিদের বীজ, প্রাণীর ডিমে। এই জাতীয় প্রোটিন পদার্থ এবং শক্তির রিজার্ভ উত্স হিসাবে কাজ করে। কিছু যৌগ একটি অ্যামিনো অ্যাসিড আধার হিসাবে শরীর দ্বারা ব্যবহৃত হয়। তারা, ঘুরে, বিপাক নিয়ন্ত্রণের সাথে জড়িত সক্রিয় পদার্থের অগ্রদূত।

কোষ রিসেপ্টর

এই জাতীয় প্রোটিনগুলি সরাসরি সাইটোপ্লাজমে অবস্থিত এবং প্রাচীরের মধ্যে এমবেড করা যেতে পারে। সংযোগের একটি অংশ একটি সংকেত পায়। একটি নিয়ম হিসাবে, এটি একটি রাসায়নিক পদার্থ, এবং কিছু ক্ষেত্রে - একটি যান্ত্রিক প্রভাব (উদাহরণস্বরূপ, প্রসারিত), আলো এবং অন্যান্য উদ্দীপনা। অণুর একটি নির্দিষ্ট অংশে সংকেত প্রকাশের প্রক্রিয়ায় - রিসেপ্টর পলিপেপটাইড - এর গঠনগত পরিবর্তন শুরু হয়। তারা কোষের বাকি অংশের গঠনে একটি পরিবর্তনকে উস্কে দেয়, যা কোষের অন্যান্য উপাদানগুলিতে উদ্দীপকের সংক্রমণ বহন করে। একটি সংকেত পাঠানো বিভিন্ন উপায়ে করা যেতে পারে. কিছু রিসেপ্টর অনুঘটক করতে সক্ষম রাসায়নিক বিক্রিয়া, পরবর্তীটি আয়ন চ্যানেল হিসাবে কাজ করে যা একটি উদ্দীপকের প্রভাবে বন্ধ বা খোলা হয়। কিছু যৌগ বিশেষভাবে কোষের মধ্যে মধ্যস্থতাকারী অণুগুলিকে আবদ্ধ করে।

মোটর পলিপেপটাইডস

প্রোটিনের একটি সম্পূর্ণ শ্রেণী রয়েছে যা শরীরের নড়াচড়া প্রদান করে। মোটর প্রোটিন পেশী সংকোচন, কোষ আন্দোলন, ফ্ল্যাজেলা এবং সিলিয়ার কার্যকলাপে জড়িত। তাদের কারণে, নির্দেশিত এবং সক্রিয় পরিবহনও সঞ্চালিত হয়। কিনেসিন এবং ডাইনিনগুলি শক্তির উত্স হিসাবে এটিপি হাইড্রোলাইসিস ব্যবহার করে মাইক্রোটিউবুলস বরাবর অণু স্থানান্তর করে। পরেরটি পেরিফেরাল সেলুলার অঞ্চল থেকে অর্গানেল এবং অন্যান্য উপাদানগুলিকে সেন্ট্রোসোমের দিকে নিয়ে যায়। কিনেসিন ভিতরে চলে যায় উল্টো পথে. ফ্ল্যাজেলা এবং সিলিয়ার ক্রিয়াকলাপের জন্যও ডাইনাইন দায়ী।